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- PDB-6ae6: Crystals structure of Classical swine fever virus NS5B (residues ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ae6
タイトルCrystals structure of Classical swine fever virus NS5B (residues 1-672, Y471A mutant, form 2)
要素RdRp catalytic
キーワードTRANSFERASE / Polymerase
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / host cell membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral protein processing ...serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / host cell membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral protein processing / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / GTP binding / virion membrane / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain A / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain B / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus nonstructural protein 2 / Pestivirus NS2, peptidase C74 / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus NS2 peptidase / Pestivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Pestivirus NS3, peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 ...Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain A / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain B / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus nonstructural protein 2 / Pestivirus NS2, peptidase C74 / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus NS2 peptidase / Pestivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Pestivirus NS3, peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain D / Pestivirus NS3 polyprotein peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 / Pestivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Peptidase C53, pestivirus Npro, interaction domain / Peptidase C53, pestivirus Npro / Pestivirus Npro endopeptidase C53 / Pestivirus N-terminal protease Npro domain profile. / Ribonuclease T2, His active site 2 / Ribonuclease T2 family histidine active site 2. / Ribonuclease T2-like superfamily / RNA dependent RNA polymerase, hepatitis C virus / Viral RNA dependent RNA polymerase / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Classical swine fever virus (豚コレラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.856 Å
データ登録者Liu, W. / Gong, P.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31670154 中国
Ministry of Science and Technology (China)2018YFA0507200 中国
Ministry of Science and Technology (China)2018YFD0500100 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: A unique intra-molecular fidelity-modulating mechanism identified in a viral RNA-dependent RNA polymerase.
著者: Liu, W. / Shi, X. / Gong, P.
履歴
登録2018年8月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月10日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity.formula_weight
改定 1.22018年11月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _entity.formula_weight
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RdRp catalytic
B: RdRp catalytic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,5429
ポリマ－156,1292
非ポリマー4137
水1086
1
A: RdRp catalytic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,2414
ポリマ－78,0641
非ポリマー1773
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area170 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area27150 Å2
手法PISA
2
B: RdRp catalytic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,3015
ポリマ－78,0641
非ポリマー2364
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area170 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area27270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.501, 115.501, 293.335
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 13 through 233 or (resid 234...
21(chain B and (resid 13 through 43 or (resid 44...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASNASNILEILE(chain A and (resid 13 through 233 or (resid 234...AA13 - 23314 - 234
12LEULEULEULEU(chain A and (resid 13 through 233 or (resid 234...AA234235
13ASNASNGLNGLN(chain A and (resid 13 through 233 or (resid 234...AA13 - 67014 - 671
14ASNASNGLNGLN(chain A and (resid 13 through 233 or (resid 234...AA13 - 67014 - 671
15ASNASNGLNGLN(chain A and (resid 13 through 233 or (resid 234...AA13 - 67014 - 671
16ASNASNGLNGLN(chain A and (resid 13 through 233 or (resid 234...AA13 - 67014 - 671
21ASNASNALAALA(chain B and (resid 13 through 43 or (resid 44...BB13 - 4314 - 44
22GLNGLNGLNGLN(chain B and (resid 13 through 43 or (resid 44...BB4445
23ASNASNGLNGLN(chain B and (resid 13 through 43 or (resid 44...BB13 - 67014 - 671
24ASNASNGLNGLN(chain B and (resid 13 through 43 or (resid 44...BB13 - 67014 - 671
25ASNASNGLNGLN(chain B and (resid 13 through 43 or (resid 44...BB13 - 67014 - 671
26ASNASNGLNGLN(chain B and (resid 13 through 43 or (resid 44...BB13 - 67014 - 671

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要素

#1: タンパク質 RdRp catalytic


分子量: 78064.328 Da / 分子数: 2 / 変異: Y471A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Classical swine fever virus (豚コレラウイルス)
株: Shimen / 遺伝子: NS5B / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q5U8X5
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: SOKALAN CP42

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.85→50 Å / Num. obs: 22116 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 106.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.157 / Χ2: 1.035 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.85-3.998.30.52321610.890.1920.5581.019100
3.99-4.158.20.39121510.9390.1440.4181.025100
4.15-4.3480.3121720.960.1150.3311.015100
4.34-4.567.40.23221730.9760.090.2491.058100
4.56-4.858.10.19821940.9840.0740.2111.045100
4.85-5.228.40.19122100.9870.0690.2041.029100
5.22-5.758.30.17822140.9840.0660.1911.048100
5.75-6.587.70.14822130.9870.0570.1591.04100
6.58-8.287.80.09422770.9970.0360.1011.00899.9
8.28-507.20.05823510.9980.0230.0631.06798.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CJQ

2cjq


解像度: 3.856→41.319 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.49
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2472 1177 5.34 %
Rwork0.209 --
obs0.2111 22045 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 162.46 Å2 / Biso mean: 95.2619 Å2 / Biso min: 52.95 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.856→41.319 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9522 0 28 6 9556
Biso mean--94.42 76.77 -
残基数----1294
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039759
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68213331
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431537
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041734
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.2515712
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5808X-RAY DIFFRACTION1.749TORSIONAL
12B5808X-RAY DIFFRACTION1.749TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.8564-4.03180.27791320.262625352667100
4.0318-4.24410.28871620.23825612723100
4.2441-4.50970.21471450.204125662711100
4.5097-4.85740.26831470.197725882735100
4.8574-5.34530.2571580.217325872745100
5.3453-6.11670.25821470.229926262773100
6.1167-7.69820.27011400.228226682808100
7.6982-41.32130.2081460.17162737288398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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