[日本語] English
- PDB-6abo: human XRCC4 and IFFO1 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6abo
タイトルhuman XRCC4 and IFFO1 complex
要素
  • DNA repair protein XRCC4
  • Intermediate filament family orphan 1
キーワードNUCLEAR PROTEIN / complex / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


FHA domain binding / positive regulation of ligase activity / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / DNA ligase IV complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / protein localization to site of double-strand break / nuclear inner membrane / intermediate filament ...FHA domain binding / positive regulation of ligase activity / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / DNA ligase IV complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / protein localization to site of double-strand break / nuclear inner membrane / intermediate filament / cellular response to lithium ion / 2-LTR circle formation / response to X-ray / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / nuclear matrix / site of double-strand break / double-strand break repair / enzyme binding / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil / XRCC4 C-terminal region / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-homologous end joining factor IFFO1 / DNA repair protein XRCC4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Li, J. / Liu, L. / Liang, H. / Liu, Y. / Xu, D.
引用ジャーナル: Nat.Cell Biol. / : 2019
タイトル: The nucleoskeleton protein IFFO1 immobilizes broken DNA and suppresses chromosome translocation during tumorigenesis.
著者: Li, W. / Bai, X. / Li, J. / Zhao, Y. / Liu, J. / Zhao, H. / Liu, L. / Ding, M. / Wang, Q. / Shi, F.Y. / Hou, M. / Ji, J. / Gao, G. / Guo, R. / Sun, Y. / Liu, Y. / Xu, D.
履歴
登録2018年7月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年10月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein XRCC4
B: Intermediate filament family orphan 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2475
ポリマ-35,9632
非ポリマー2843
4,378243
1
A: DNA repair protein XRCC4
B: Intermediate filament family orphan 1
ヘテロ分子

A: DNA repair protein XRCC4
B: Intermediate filament family orphan 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,49410
ポリマ-71,9254
非ポリマー5686
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area11510 Å2
ΔGint-153 kcal/mol
Surface area35810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.315, 331.116, 64.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-464-

HOH

21A-560-

HOH

31B-674-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 DNA repair protein XRCC4 / X-ray repair cross-complementing protein 4


分子量: 26145.500 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-213 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC4 / プラスミド: pRSFDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13426
#2: タンパク質 Intermediate filament family orphan 1 / Tumor antigen HOM-TES-103


分子量: 9817.137 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 453-529 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFFO1, IFFO / プラスミド: pRSFDuet / 詳細 (発現宿主): Inserted into the MCSII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q0D2I5
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / : SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO THE ISOFORM-5 FOUND IN UNP Q0D2I5.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.08 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M Sodium cacodylate pH6.0, 50mM Calcium acetate, 20-25% MPD, 1M Ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9201 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9201 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→50 Å / Num. obs: 24309 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.1 % / Biso Wilson estimate: 34.43 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.151 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.158 / Rsym value: 0.151 / Χ2: 0.926 / Net I/σ(I): 14.61
反射 シェル解像度: 2.65→2.7 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.793 / Mean I/σ(I) obs: 2.91 / Num. unique obs: 1207 / CC1/2: 0.94 / Rpim(I) all: 0.258 / Rrim(I) all: 0.835 / Rsym value: 0.793 / Χ2: 0.805 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev-3139-000精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(1.10_2155: ???)モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IK9
解像度: 2.65→44.64 Å / SU ML: 0.2799 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.6337
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2733 1984 9.28 %
Rwork0.2312 --
obs0.2351 21388 89.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 42.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→44.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2367 0 16 243 2626
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00382435
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.44133264
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371355
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021421
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.6746943
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.65-2.720.4819740.3461721X-RAY DIFFRACTION47.69
2.72-2.790.3708860.3063843X-RAY DIFFRACTION54.52
2.79-2.870.28231040.2951021X-RAY DIFFRACTION67.81
2.87-2.960.30751370.28271336X-RAY DIFFRACTION88.1
2.96-3.070.33371540.2871505X-RAY DIFFRACTION98.57
3.07-3.190.27351560.25731526X-RAY DIFFRACTION99.06
3.19-3.340.31421550.241519X-RAY DIFFRACTION99.76
3.34-3.510.29361570.23071532X-RAY DIFFRACTION99.94
3.51-3.730.23251580.221539X-RAY DIFFRACTION99.82
3.73-4.020.2331590.19981559X-RAY DIFFRACTION99.88
4.02-4.430.24761590.17911553X-RAY DIFFRACTION100
4.43-5.070.21311590.1881556X-RAY DIFFRACTION99.83
5.07-6.380.29471620.24211587X-RAY DIFFRACTION99.6
6.38-44.640.27971640.24491607X-RAY DIFFRACTION95.63

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る