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- PDB-6a8p: Transglutaminase 2 mutant G224V in complex with GTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a8p
タイトルTransglutaminase 2 mutant G224V in complex with GTP
要素Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
キーワードTRANSFERASE / Transglutaminase / Complex / Mutant / GTP
機能・相同性
機能・相同性情報


histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein deamination / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase ...histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein deamination / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / salivary gland cavitation / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / dopamine secretion / peptide cross-linking / branching involved in salivary gland morphogenesis / cellular response to dopamine / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / apoptotic cell clearance / cellular response to cocaine / positive regulation of neurogenesis / positive regulation of sprouting angiogenesis / positive regulation of cell adhesion / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / extracellular matrix / positive regulation of GTPase activity / bone development / protein homooligomerization / nucleosome / peptidase activity / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / gene expression / collagen-containing extracellular matrix / regulation of apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / focal adhesion / calcium ion binding / chromatin / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / : / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain ...Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / : / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Transglutaminase-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.537 Å
データ登録者Park, H.H. / Ha, H.J. / Kwon, S.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2018
タイトル: Structure of natural variant transglutaminase 2 reveals molecular basis of gaining stability and higher activity.
著者: Ha, H.J. / Kwon, S. / Jeong, E.M. / Kim, C.M. / Lee, K.B. / Kim, I.G. / Park, H.H.
履歴
登録2018年7月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
B: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
C: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,0216
ポリマ－235,4523
非ポリマー1,5703
水00
1
A: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,0072
ポリマ－78,4841
非ポリマー5231
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,0072
ポリマ－78,4841
非ポリマー5231
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,0072
ポリマ－78,4841
非ポリマー5231
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)133.195, 216.312, 166.042
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2 / Tissue transglutaminase / Transglutaminase C / TGase C / Transglutaminase H / TGase H / ...Tissue transglutaminase / Transglutaminase C / TGase C / Transglutaminase H / TGase H / Transglutaminase-2 / TGase-2


分子量: 78483.852 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGM2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P21980, protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 20 mM Mes (pH 6.8), 200 mM sodium chloride, 20 mM MgCl2, 6% PEG 3350, 5 mM DTT, 24% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.537→49.271 Å / Num. obs: 78019 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 13 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 2.537→2.5659 Å / CC1/2: 0.741

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829)精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PYG

4pyg


解像度: 2.537→49.271 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2575 4144 5.32 %
Rwork0.236 --
obs0.2371 77951 98.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.537→49.271 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15930 0 96 0 16026
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00716399
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23522295
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6259789
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0662462
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072898
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5371-2.56590.473820.37731514X-RAY DIFFRACTION62
2.5659-2.59610.35261330.33612534X-RAY DIFFRACTION100
2.5961-2.62780.35561300.33232434X-RAY DIFFRACTION100
2.6278-2.6610.36761370.33342492X-RAY DIFFRACTION100
2.661-2.69610.3421390.33082490X-RAY DIFFRACTION100
2.6961-2.7330.34341350.32772444X-RAY DIFFRACTION99
2.733-2.7720.34291530.34432452X-RAY DIFFRACTION99
2.772-2.81340.38691490.31762441X-RAY DIFFRACTION99
2.8134-2.85740.35161260.31842454X-RAY DIFFRACTION100
2.8574-2.90420.32951380.30542519X-RAY DIFFRACTION100
2.9042-2.95430.32591530.29682494X-RAY DIFFRACTION100
2.9543-3.0080.33851570.29232411X-RAY DIFFRACTION100
3.008-3.06580.33261570.29372492X-RAY DIFFRACTION100
3.0658-3.12840.33871250.30952504X-RAY DIFFRACTION100
3.1284-3.19640.29361330.29512496X-RAY DIFFRACTION100
3.1964-3.27070.30761270.26292509X-RAY DIFFRACTION100
3.2707-3.35250.29041420.26552467X-RAY DIFFRACTION100
3.3525-3.44310.27071570.262478X-RAY DIFFRACTION100
3.4431-3.54440.29461560.26262496X-RAY DIFFRACTION100
3.5444-3.65880.27851730.24062452X-RAY DIFFRACTION100
3.6588-3.78950.25921560.24422464X-RAY DIFFRACTION100
3.7895-3.94120.24991310.22642522X-RAY DIFFRACTION99
3.9412-4.12050.2551060.20882440X-RAY DIFFRACTION97
4.1205-4.33760.23731370.20122502X-RAY DIFFRACTION100
4.3376-4.60920.18931320.18072534X-RAY DIFFRACTION100
4.6092-4.96470.19211090.17652549X-RAY DIFFRACTION100
4.9647-5.46380.20241180.18972550X-RAY DIFFRACTION100
5.4638-6.25310.22211540.20362546X-RAY DIFFRACTION100
6.2531-7.8730.1831300.21832532X-RAY DIFFRACTION98
7.873-49.280.18121690.17672595X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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