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- PDB-6a6w: Crystal structure of fission yeast inner membrane protein Bqt4 in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a6w
タイトルCrystal structure of fission yeast inner membrane protein Bqt4 in complex with Sad1
要素
  • Bouquet formation protein 4
  • Spindle pole body-associated protein sad1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Chromosome organization / Inner nuclear membrane protein / Bouquet formation / Spindle pole boday
機能・相同性
機能・相同性情報


old mitotic spindle pole body / spindle pole body-nuclear membrane anchor activity / mitotic spindle pole body insertion into the nuclear envelope / Sad1-Kms1 LINC complex / inner plaque of mitotic spindle pole body / centromere clustering at the mitotic interphase nuclear envelope / meiotic telomere tethering at nuclear periphery / telomere-nuclear envelope anchor activity / nuclear membrane complex Bqt3-Bqt4 / meiotic attachment of telomeric heterochromatin to spindle pole body ...old mitotic spindle pole body / spindle pole body-nuclear membrane anchor activity / mitotic spindle pole body insertion into the nuclear envelope / Sad1-Kms1 LINC complex / inner plaque of mitotic spindle pole body / centromere clustering at the mitotic interphase nuclear envelope / meiotic telomere tethering at nuclear periphery / telomere-nuclear envelope anchor activity / nuclear membrane complex Bqt3-Bqt4 / meiotic attachment of telomeric heterochromatin to spindle pole body / new mitotic spindle pole body / meiotic spindle pole body / mitotic telomere tethering at nuclear periphery / meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / meiotic spindle pole / meiotic nuclear membrane microtubule tethering complex / meiotic telomere clustering / mitotic spindle pole body / interphase microtubule organizing center / nuclear inner membrane / protein-membrane adaptor activity / telomere organization / telomere maintenance / nuclear envelope / site of double-strand break / protein-macromolecule adaptor activity / microtubule / cell division / DNA binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bouquet formation protein 4 / Transcription regulator HTH, APSES-type DNA-binding domain / KilA, N-terminal/APSES-type HTH, DNA-binding / HTH APSES-type DNA-binding domain superfamily / APSES-type HTH DNA-binding domain profile. / KilA-N / SUN domain-containing protein 1-5 / SUN domain profile. / SUN domain / Sad1 / UNC-like C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Bouquet formation protein 4 / Spindle pole body-associated protein sad1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.601 Å
データ登録者Chen, Y. / Hu, C.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: Structural insights into chromosome attachment to the nuclear envelope by an inner nuclear membrane protein Bqt4 in fission yeast.
著者: Hu, C. / Inoue, H. / Sun, W. / Takeshita, Y. / Huang, Y. / Xu, Y. / Kanoh, J. / Chen, Y.
履歴
登録2018年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bouquet formation protein 4
B: Spindle pole body-associated protein sad1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6872
ポリマ－17,6872
非ポリマー00
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.951, 133.951, 87.394
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-208-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Bouquet formation protein 4


分子量: 15799.956 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Bqt4 (residue 2 to 140)
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: bqt4, SPBC19C7.10 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O60158
#2: タンパク質・ペプチド Spindle pole body-associated protein sad1


分子量: 1886.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Sad1 residues 88 to 101 with three extra residues (GPL) from N-terminal tag
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: sad1, SPBC12D12.01, SPBC16H5.01c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q09825
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.84 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2.4M Sodium malonate, pH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: liquid nitrogen
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97775 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97775 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 14717 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.12 / Χ2: 1.412 / Net I/σ(I): 6.2 / Num. measured all: 184255
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.6412.80.7127210.8930.2070.7420.534100
2.64-2.6912.60.647140.8960.1880.6680.656100
2.69-2.7412.10.6117220.910.1820.6390.546100
2.74-2.8120.4877240.9340.1470.510.617100
2.8-2.8612.40.3957170.9610.1160.4120.648100
2.86-2.9313.40.327140.9780.090.3330.702100
2.93-313.40.2777120.9830.0770.2880.853100
3-3.0813.30.2457270.9860.0680.2540.847100
3.08-3.1713.20.2257240.9850.0640.2340.986100
3.17-3.2813.10.1937250.9840.0550.2011.305100
3.28-3.39130.1677270.9880.0490.1741.46100
3.39-3.5312.30.1597300.9880.0470.1661.839100
3.53-3.6911.60.1287260.9910.0390.1342.106100
3.69-3.8812.80.127310.9950.0350.1252.276100
3.88-4.1313.20.1037370.9960.0290.1072.47499.9
4.13-4.4512.80.0987480.9970.0280.1022.695100
4.45-4.8912.60.0917410.9970.0260.0942.488100
4.89-5.611.30.0827590.9970.0250.0862.059100
5.6-7.0512.60.0757730.9980.0210.0781.64799.9
7.05-5010.30.0548450.9990.0170.0571.43799.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5YBX

5ybx


解像度: 2.601→43.846 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 22.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.21 773 5.28 %
Rwork0.1822 13866 -
obs0.1837 14639 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 147.43 Å2 / Biso mean: 66.396 Å2 / Biso min: 34.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.601→43.846 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1195 0 0 15 1210
Biso mean---65.88 -
残基数----152
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051223
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7951659
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049183
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009219
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.703764
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6006-2.76350.30011060.25692274238099
2.7635-2.97680.29731250.243822762401100
2.9768-3.27630.28251330.224922702403100
3.2763-3.75020.23281260.185623002426100
3.7502-4.7240.17611290.141323362465100
4.724-43.8520.1751540.17472410256498
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5812-0.8008-0.98014.38594.66935.44180.2896-0.1299-0.34020.92230.0945-0.83811.5468-0.3353-0.21161.1228-0.02640.06050.61750.04760.548-73.89257.8301-0.7551
24.7631-3.90183.65697.6846-2.29135.6111-0.0669-0.21-0.73950.1160.28961.27650.599-0.8664-0.36560.5466-0.06880.01890.50570.11830.5582-78.807423.2193-4.9297
32.0293-0.8349-1.47822.00230.5751.3185-1.0699-0.03750.91620.42840.8827-0.7672-0.53950.2887-0.11970.50540.0284-0.04940.37170.07440.4696-71.359231.9234-10.3469
46.0468-4.8134-1.56213.96870.83612.6977-0.3040.5126-0.13090.14980.5004-1.12190.17520.8057-0.31120.4746-0.02190.01340.6679-0.08250.7192-51.934224.9173-13.9974
58.73180.3565-1.37495.25022.03117.26890.0515-0.5084-0.35430.7134-0.18570.23910.0607-0.50790.12580.6663-0.00340.00690.38930.02440.4326-63.239723.9123-5.0576
62.72411.44220.05765.3897-4.06594.4576-0.1437-0.229-0.315-0.06190.3155-0.02030.15750.0276-0.17630.59980.0068-0.0110.39880.02790.427-65.69639.6623-6.1297
76.3904-1.4907-0.62995.42881.69672.7305-0.16550.1703-0.1348-0.13580.24810.22480.3716-0.0808-0.00640.64-0.0685-0.01960.38160.0820.3621-67.234616.6134-13.4961
88.04021.8829-3.99545.11330.24942.37230.4137-1.31770.79662.08440.0897-0.3156-1.75820.4635-0.76020.833-0.13330.01550.7836-0.10420.8589-56.024832.8912-2.7622
92.0467-2.4334-2.33583.43162.30823.08440.0096-1.3773-0.73771.27350.1339-1.540.34930.2782-0.26490.74760.0341-0.2230.7242-0.00980.7244-53.001121.0535-4.7835
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 15 )A6 - 15
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 16 through 25 )A16 - 25
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 26 through 32 )A26 - 32
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 33 through 41 )A33 - 41
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 42 through 65 )A42 - 65
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 66 through 99 )A66 - 99
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 100 through 140 )A100 - 140
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 85 through 89 )B85 - 89
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 90 through 101 )B90 - 101

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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