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- PDB-6a5q: Structure of 14-3-3 beta in complex with TFEB 14-3-3 binding motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a5q
タイトルStructure of 14-3-3 beta in complex with TFEB 14-3-3 binding motif
要素
  • 14-3-3 protein beta/alpha
  • TFEB pS211-peptide
キーワードTRANSCRIPTION / PHOSPHOSERIN / REGULATION / TRANSCRIPTION FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / MTOR signalling / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / Signaling by Hippo / vacuolar membrane / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway ...Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / MTOR signalling / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / Signaling by Hippo / vacuolar membrane / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / Frs2-mediated activation / negative regulation of protein import into nucleus / protein phosphatase inhibitor activity / protein kinase inhibitor activity / mTORC1-mediated signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / transcription repressor complex / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / protein sequestering activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / phosphoprotein binding / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Negative regulation of MAPK pathway / histone deacetylase binding / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / melanosome / intracellular protein localization / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONIC ACID / 14-3-3 protein beta/alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Xu, Y. / Ren, J.Q. / Feng, W.
引用ジャーナル: Autophagy / 年: 2019
タイトル: YWHA/14-3-3 proteins recognize phosphorylated TFEB by a noncanonical mode for controlling TFEB cytoplasmic localization.
著者: Xu, Y. / Ren, J. / He, X. / Chen, H. / Wei, T. / Feng, W.
履歴
登録2018年6月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月27日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
改定 1.22019年5月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 14-3-3 protein beta/alpha
A: 14-3-3 protein beta/alpha
C: 14-3-3 protein beta/alpha
D: TFEB pS211-peptide
E: TFEB pS211-peptide
F: TFEB pS211-peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,2239
ポリマ－89,9116
非ポリマー3123
水7,819434
1
B: 14-3-3 protein beta/alpha
A: 14-3-3 protein beta/alpha
E: TFEB pS211-peptide
F: TFEB pS211-peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1496
ポリマ－59,9414
非ポリマー2082
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6110 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area22620 Å2
手法PISA
2
C: 14-3-3 protein beta/alpha
D: TFEB pS211-peptide
ヘテロ分子

C: 14-3-3 protein beta/alpha
D: TFEB pS211-peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1496
ポリマ－59,9414
非ポリマー2082
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_645y+1,x-1,-z1
Buried area5940 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area22300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.170, 85.170, 209.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein beta/alpha / Protein 1054 / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 28412.672 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAB / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P31946
#2: タンパク質・ペプチド TFEB pS211-peptide


分子量: 1557.616 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-MLA / MALONIC ACID / DICARBOXYLIC ACID C3 / PROPANEDIOLIC ACID / METHANEDICARBOXYLIC ACID / マロン酸


分子量: 104.061 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 434 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.11 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 4 / 詳細: 0.1 M sodium malonate, and 12% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 2017年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 60151 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 24.9
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.686 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique obs: 5860 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BQ0

2bq0


解像度: 2→36.88 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2295 2002 3.33 %
Rwork0.1857 --
obs0.1871 60079 99.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 91.84 Å2 / Biso mean: 30.2336 Å2 / Biso min: 11.88 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→36.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5789 0 21 434 6244
Biso mean--35.5 38.03 -
残基数----727
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075930
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8058010
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044896
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051046
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.6165115
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.0005-2.05050.28911400.223404599
2.0505-2.10590.25891430.2089406299
2.1059-2.16790.26151370.194406499
2.1679-2.23790.24031400.1896410699
2.2379-2.31780.24331450.1845404499
2.3178-2.41060.25431390.1857411999
2.4106-2.52030.24261380.1815410299
2.5203-2.65320.23331440.19054150100
2.6532-2.81930.24341400.18624140100
2.8193-3.03690.22821460.19414151100
3.0369-3.34240.2211440.18734174100
3.3424-3.82560.22581420.18344221100
3.8256-4.81810.22181470.16484256100
4.81810.1991570.19014443100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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