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- PDB-6a0h: Crystal structure of human protein N-terminal asparagine amidohyd... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a0h
タイトルCrystal structure of human protein N-terminal asparagine amidohydrolase (NTAN1) C75S mutant with Asn-Leu-Ala-Ala-Arg peptide
要素
  • 5-mer peptide ASN-LEU-ALA-ALA-ARG
  • Protein N-terminal asparagine amidohydrolase
キーワードHYDROLASE / Complex / Amidohydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein N-terminal asparagine amidohydrolase / protein-N-terminal asparagine amidohydrolase activity / adult locomotory behavior / memory / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein N-terminal asparagine amidohydrolase / Protein N-terminal asparagine amidohydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Protein N-terminal asparagine amidohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.185 Å
データ登録者Park, J.S. / Han, B.W.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea)2011-0030001 韓国
National Research Foundation (Korea)2013M-3A6A-4043695 韓国
引用ジャーナル: Biomolecules / 年: 2020
タイトル: Structural Analyses on the Deamidation of N-Terminal Asn in the Human N-Degron Pathway.
著者: Park, J.S. / Lee, J.Y. / Nguyen, Y.T.K. / Kang, N.W. / Oh, E.K. / Jang, D.M. / Kim, H.J. / Kim, D.D. / Han, B.W.
履歴
登録2018年6月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein N-terminal asparagine amidohydrolase
B: Protein N-terminal asparagine amidohydrolase
C: 5-mer peptide ASN-LEU-ALA-ALA-ARG
D: 5-mer peptide ASN-LEU-ALA-ALA-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,67615
ポリマ－72,6464
非ポリマー1,03011
水23413
1
A: Protein N-terminal asparagine amidohydrolase
C: 5-mer peptide ASN-LEU-ALA-ALA-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8848
ポリマ－36,3232
非ポリマー5616
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area14270 Å2
手法PISA
2
B: Protein N-terminal asparagine amidohydrolase
D: 5-mer peptide ASN-LEU-ALA-ALA-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7927
ポリマ－36,3232
非ポリマー4695
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area14080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.003, 85.884, 88.094
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein N-terminal asparagine amidohydrolase / Protein NH2-terminal asparagine amidohydrolase / PNAA / Protein NH2-terminal asparagine deamidase / ...Protein NH2-terminal asparagine amidohydrolase / PNAA / Protein NH2-terminal asparagine deamidase / Protein NTN-amidase


分子量: 35778.227 Da / 分子数: 2 / 変異: C75S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTAN1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q96AB6, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド 5-mer peptide ASN-LEU-ALA-ALA-ARG


分子量: 544.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.76 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.8 / 詳細: PEG 4000, potassium phosphate monobasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Liquid nitrogen flow / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2017年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 11141 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 47.35 Å2 / Rpim(I) all: 0.067 / Rsym value: 0.172 / Net I/σ(I): 9.67
反射 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / 冗長度: 7.9 % / Num. unique obs: 552 / Rpim(I) all: 0.182 / Rsym value: 0.48 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6A0I

6a0i


解像度: 3.185→35.517 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2423 541 4.87 %
Rwork0.185 --
obs0.1878 11098 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.185→35.517 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4822 0 60 13 4895
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024974
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5096738
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0562995
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04749
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005878
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1851-3.50540.30361300.21212590X-RAY DIFFRACTION100
3.5054-4.0120.2471410.18782595X-RAY DIFFRACTION100
4.012-5.05240.23651290.16012626X-RAY DIFFRACTION100
5.0524-35.51960.21481410.19272746X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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