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万見
- PDB-5zrx: Crystal Structure of EphA2/SHIP2 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zrx
タイトルCrystal Structure of EphA2/SHIP2 Complex
要素Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2,Ephrin type-A receptor 2
キーワードPROTEIN BINDING / SAM DOMAIN / HETERODIMER / SIGNALING PROTEIN / CELL SIGNALING / RECEPTOR / TRANSMEMBRANE / TYROSINE-PROTEIN KINASE / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / EPHA-mediated growth cone collapse / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / inositol trisphosphate metabolic process / cellular lipid metabolic process / negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Interleukin receptor SHC signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane ...notochord morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / EPHA-mediated growth cone collapse / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / inositol trisphosphate metabolic process / cellular lipid metabolic process / negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Interleukin receptor SHC signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / transmembrane-ephrin receptor activity / notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / multicellular organism development / ruffle assembly / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / phosphatidylinositol dephosphorylation / endochondral ossification / post-anal tail morphogenesis / bone remodeling / response to growth factor / phosphatidylinositol biosynthetic process / positive regulation of kinase activity / tight junction / activation of GTPase activity / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / blood vessel morphogenesis / neural tube development / negative regulation of cytokine production / mammary gland epithelial cell proliferation / immune system process / negative regulation of DNA replication / blood vessel development / plasma membrane => GO:0005886 / regulation of cell adhesion mediated by integrin / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / lamellipodium membrane / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / ephrin receptor signaling pathway / vasculogenesis / regulation of angiogenesis / keratinocyte differentiation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / SH2 domain binding / negative regulation of angiogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / osteoclast differentiation / cell chemotaxis / post-embryonic development / negative regulation of MAP kinase activity / filopodium / skeletal system development / actin filament organization / axon guidance / protein localization to plasma membrane / cell motility / positive regulation of protein localization to plasma membrane / response to insulin / receptor protein-tyrosine kinase / neuron differentiation / ruffle membrane / SH3 domain binding / osteoblast differentiation / endocytosis / glucose metabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cell migration / negative regulation of neuron projection development / lamellipodium / actin binding / receptor complex / cytoskeleton / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / nuclear speck / neuron projection / inflammatory response / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / focal adhesion / Golgi apparatus / cell surface / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain ...Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Putative ephrin-receptor like / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / SAM domain (Sterile alpha motif) / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 2 / Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Wang, Y. / Shang, Y. / Li, J. / Chen, W. / Li, G. / Wan, J. / Liu, W. / Zhang, M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2016YFA0501903 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Specific Eph receptor-cytoplasmic effector signaling mediated by SAM-SAM domain interactions.
著者: Wang, Y. / Shang, Y. / Li, J. / Chen, W. / Li, G. / Wan, J. / Liu, W. / Zhang, M.
履歴
登録2018年4月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月15日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2,Ephrin type-A receptor 2
B: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2,Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2432
ポリマ－35,2432
非ポリマー00
水4,918273
1
A: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2,Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6221
ポリマ－17,6221
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2,Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6221
ポリマ－17,6221
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)138.283, 43.344, 46.377
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.350, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1481-

HOH

詳細The biological assembly is heterodimer of two SAM domains. However, two domains were expressed as a fused single chain protein in this structure.

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2,Ephrin type-A receptor 2 / AblSH3-binding protein / Inositol polyphosphate phosphatase-like protein 1 / INPPL-1 / SH2 domain- ...AblSH3-binding protein / Inositol polyphosphate phosphatase-like protein 1 / INPPL-1 / SH2 domain-containing inositol 5'-phosphatase 2 / SHIP-2 / Epithelial cell kinase / Tyrosine-protein kinase receptor ECK / Tyrosine-protein kinase receptor MPK-5 / Tyrosine-protein kinase receptor SEK-2


分子量: 17621.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion protein of SAM domain from Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2 and Ephrin type-A receptor 2
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Inppl1, Ship2, Epha2, Eck, Myk2, Sek2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6P549, UniProt: Q03145, phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.62 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 0.2M Succinic acid pH 7.0, 20% w/v Polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月20日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 43485 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.056 / Χ2: 1.951 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.533.50.62421310.870.3860.7361.35598.1
1.53-1.553.60.55821820.8740.3410.6561.31799.8
1.55-1.583.60.4521630.9080.2750.5281.38299.9
1.58-1.623.60.37821850.9450.2310.4441.423100
1.62-1.653.60.31321870.9640.1910.3671.50399.8
1.65-1.693.60.27421570.9640.1680.3221.497100
1.69-1.733.60.23722050.970.1450.2781.52299.8
1.73-1.783.70.18621700.9820.1130.2181.61499.9
1.78-1.833.70.14721880.990.0890.1721.62100
1.83-1.893.60.12921810.9910.0790.1521.857100
1.89-1.963.70.09921890.9930.060.1161.869100
1.96-2.043.70.08121920.9940.0490.0952.086100
2.04-2.133.70.06622000.9960.040.0782.18299.8
2.13-2.243.70.05721800.9960.0350.0672.30299.9
2.24-2.383.60.05121920.9970.0310.062.48299.8
2.38-2.563.60.04922270.9970.030.0582.85399.8
2.56-2.823.50.04621580.9970.0290.0543.05499.5
2.82-3.233.50.04422120.9970.0270.0523.14799.8
3.23-4.073.50.03221770.9970.020.0382.15797.1
4.07-503.40.03120090.9980.020.0371.87487.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0189精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KKA and 2K4P

3kka

2k4p


解像度: 1.5→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 2.928 / SU ML: 0.047 / SU R Cruickshank DPI: 0.0741 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.074 / ESU R Free: 0.069
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1911 2188 5 %RANDOM
Rwork0.1434 ---
obs0.1458 41294 98.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 85.36 Å2 / Biso mean: 31.151 Å2 / Biso min: 15.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å20 Å2-0.66 Å2
2--0.7 Å20 Å2
3----0.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2007 0 0 273 2280
Biso mean---45.77 -
残基数----251
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192090
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021949
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2241.9592828
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95334515
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5495260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.19724.476105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.45615382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7471514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2311
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022324
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02430
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.39534039
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free29.5895162
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.13354106
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 178 -
Rwork0.253 2921 -
all-3099 -
obs--96.33 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.01140.0097-0.05190.0094-0.04190.25710.0001-0.00150.0021-0.0007-0.00860.0031-0.0320.00020.00840.02930.0039-0.02290.0335-0.00160.019-11.023416.701435.5416
20.10680.0617-0.02620.3133-0.14720.073-0.0078-0.00660.0161-0.01990.01850.01990.01020.0025-0.01070.0165-0.0006-0.01770.037-0.00280.0198-14.379725.820811.6803
30.1343-0.11520.10490.1082-0.08760.08310.0131-0.0245-0.0192-0.00270.00250.00810.0107-0.0264-0.01560.0256-0.0059-0.02350.05090.00650.0219-24.67545.415920.3555
40.1843-0.12830.12940.2129-0.07950.0937-0.0168-0.00680.0087-0.0079-0.0005-0.0019-0.0222-0.00750.01720.02660.0011-0.02570.0287-0.00020.0288-33.377425.2753-1.15
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A906 - 970
2X-RAY DIFFRACTION2B907 - 969
3X-RAY DIFFRACTION3A1196 - 1256
4X-RAY DIFFRACTION4B1196 - 1257

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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