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- PDB-5zog: Crystal Structure of R192F hFen1 in complex with DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zog
タイトルCrystal Structure of R192F hFen1 in complex with DNA
要素
  • DNA (5'-D(*CP*CP*CP*GP*TP*CP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*GP*AP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*GP*AP*T)-3')
  • DNA (5'-D(P*TP*CP*CP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*TP*CP*AP*AP*GP*AP*CP*GP*GP*G)-3')
  • Flap endonuclease 1
キーワードHYDROLASE/DNA / flap endonuclease: gap endonuclease: methylation: posttranslational modification / DNA BINDING PROTEIN / HYDROLASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


flap endonuclease activity / positive regulation of sister chromatid cohesion / telomere maintenance via semi-conservative replication / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / 5'-flap endonuclease activity / UV protection / DNA replication, removal of RNA primer / Removal of the Flap Intermediate / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand ...flap endonuclease activity / positive regulation of sister chromatid cohesion / telomere maintenance via semi-conservative replication / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / 5'-flap endonuclease activity / UV protection / DNA replication, removal of RNA primer / Removal of the Flap Intermediate / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / 5'-3' exonuclease activity / exonuclease activity / Early Phase of HIV Life Cycle / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / base-excision repair, gap-filling / double-strand break repair via homologous recombination / memory / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / double-strand break repair / manganese ion binding / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / DNA replication / DNA repair / nucleolus / magnesium ion binding / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Flap endonuclease 1 / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region ...Flap endonuclease 1 / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region / Xeroderma pigmentosum G N-region / Helix-hairpin-helix motif, class 2 / Helix-hairpin-helix class 2 (Pol1 family) motifs / 5'-3' exonuclease, C-terminal domain superfamily / PIN-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Flap endonuclease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.299 Å
データ登録者Han, W. / Hua, Y. / Zhao, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31500656 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: Structural basis of 5' flap recognition and protein-protein interactions of human flap endonuclease 1.
著者: Xu, H. / Shi, R. / Han, W. / Cheng, J. / Xu, X. / Cheng, K. / Wang, L. / Tian, B. / Zheng, L. / Shen, B. / Hua, Y. / Zhao, Y.
履歴
登録2018年4月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flap endonuclease 1
B: DNA (5'-D(*CP*CP*CP*GP*TP*CP*C)-3')
C: DNA (5'-D(P*TP*CP*CP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*TP*CP*AP*AP*GP*AP*CP*GP*GP*G)-3')
D: DNA (5'-D(*TP*GP*AP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*GP*AP*T)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8044
ポリマ－50,8044
非ポリマー00
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area21110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.330, 244.800, 70.940
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-455-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Flap endonuclease 1 / FEN-1 / DNase IV / Flap structure-specific endonuclease 1 / Maturation factor 1 / hFEN-1


分子量: 38907.695 Da / 分子数: 1 / 断片: nuclease core (1-333) / 変異: R192F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FEN1, RAD2 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) PlysS
参照: UniProt: P39748, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*CP*CP*GP*TP*CP*C)-3')


分子量: 2034.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*TP*CP*CP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*TP*CP*AP*AP*GP*AP*CP*GP*GP*G)-3')


分子量: 5781.737 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*GP*AP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*GP*AP*T)-3')


分子量: 4080.671 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8 / 詳細: PEG 3350, MgCl2, Tris, KCl

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.299→29.559 Å / Num. obs: 34330 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 5.143 % / Biso Wilson estimate: 39.87 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rrim(I) all: 0.079 / Χ2: 1.02 / Net I/σ(I): 16.12
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.3-2.365.0940.7132.5323160.7760.79890.7
2.36-2.425.3910.563.2724530.8580.624100
2.42-2.495.3910.4983.6823890.8830.555100
2.49-2.575.330.4194.4123560.9050.468100
2.57-2.655.3630.3395.3522670.9540.37899.7
2.65-2.755.0330.2597.2821670.9630.29199.2
2.75-2.855.3640.1938.5621280.9810.215100
2.85-2.975.3270.1589.9620510.9840.176100
2.97-3.15.330.11513.0319490.9910.129100
3.1-3.255.2670.08116.8918770.9970.0999.8
3.25-3.435.1620.06520.418010.9970.07399.8
3.43-3.634.8530.05524.8716640.9970.06298.6
3.63-3.884.5840.04928.3415780.9970.05697.9
3.88-4.24.8140.03932.6714950.9980.04498.9
4.2-4.65.0380.03436.113530.9980.03899.7
4.6-5.144.9170.03338.0112650.9990.03799.6
5.14-5.934.830.0336.8511270.9990.03499.7
5.93-7.275.0470.02938.359500.9990.033100
7.27-10.284.8640.02343.447600.9990.02599.7
10.28-29.5594.3410.0244.243840.9990.02384.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3Q8K

3q8k


解像度: 2.299→29.559 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2313 1740 5.07 %
Rwork0.2087 --
obs0.2098 34301 98.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 152.29 Å2 / Biso mean: 63.2635 Å2 / Biso min: 20.45 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.299→29.559 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2483 791 0 85 3359
Biso mean---43.51 -
残基数----355
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2988-2.36640.25321500.26842493264392
2.3664-2.44280.2391470.24726832830100
2.4428-2.530.27391450.251927132858100
2.53-2.63130.25851510.242726982849100
2.6313-2.7510.31561440.27972695283999
2.751-2.89590.2521390.240427202859100
2.8959-3.07710.25811320.235427422874100
3.0771-3.31440.22061540.222627042858100
3.3144-3.64740.24281490.22152731288099
3.6474-4.1740.24861470.20212719286698
4.174-5.25390.18491520.165127742926100
5.2539-29.56110.19761300.16852889301998

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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