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万見
- PDB-5zml: Stapled-peptides tailored against initiation of translation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zml
タイトルStapled-peptides tailored against initiation of translation
要素
  • ACE-LYS-LYS-ARG-TYR-SER-ARG-MK8-GLN-LEU-LEU-MK8-PHE-ARG-ARG
  • Eukaryotic translation initiation factor 4E
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Cap dependent Translation
機能・相同性
機能・相同性情報


eukaryotic initiation factor 4G binding / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / chromatoid body / RNA cap binding / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / mRNA cap binding / Deadenylation of mRNA / RNA 7-methylguanosine cap binding ...eukaryotic initiation factor 4G binding / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / chromatoid body / RNA cap binding / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / mRNA cap binding / Deadenylation of mRNA / RNA 7-methylguanosine cap binding / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / RISC complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / stem cell population maintenance / Translation initiation complex formation / mTORC1-mediated signalling / behavioral fear response / negative regulation of neuron differentiation / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / mRNA export from nucleus / translation initiation factor activity / positive regulation of mitotic cell cycle / cellular response to dexamethasone stimulus / translational initiation / P-body / neuron differentiation / ISG15 antiviral mechanism / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / G1/S transition of mitotic cell cycle / regulation of translation / DNA-binding transcription factor binding / postsynapse / negative regulation of translation / nuclear speck / glutamatergic synapse / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / Eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF-4E), conserved site / Eukaryotic initiation factor 4E signature. / Translation Initiation factor eIF- 4e / Eukaryotic initiation factor 4E / Translation Initiation factor eIF- 4e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Eukaryotic translation initiation factor 4E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Lama, D. / Liberator, A. / Frosi, Y. / Nakhle, J. / Tsomia, N. / Bashir, T. / Lane, D.P. / Brown, C.J. / Verma, C.S. / Auvin, S. / Yano, J.
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2019
タイトル: Structural insights reveal a recognition feature for tailoring hydrocarbon stapled-peptides against the eukaryotic translation initiation factor 4E protein.
著者: Lama, D. / Liberatore, A.M. / Frosi, Y. / Nakhle, J. / Tsomaia, N. / Bashir, T. / Lane, D.P. / Brown, C.J. / Verma, C.S. / Auvin, S.
履歴
登録2018年4月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic translation initiation factor 4E
B: ACE-LYS-LYS-ARG-TYR-SER-ARG-MK8-GLN-LEU-LEU-MK8-PHE-ARG-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6316
ポリマ－24,3832
非ポリマー2484
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area11180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.290, 91.610, 136.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1152-

HOH

21A-1169-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 4E / eIF4E / eIF-4F 25 kDa subunit / mRNA cap-binding protein


分子量: 22288.252 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF4E, EIF4EL1, EIF4F / プラスミド: pEMB54 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06730
#2: タンパク質・ペプチド ACE-LYS-LYS-ARG-TYR-SER-ARG-MK8-GLN-LEU-LEU-MK8-PHE-ARG-ARG


分子量: 2094.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE CHAIN B IS A HYBRID SEQUENCE WHICH IS CORRESPONDS APPROXIMATELY TO SEQUENCE ...AUTHORS STATE THAT THE CHAIN B IS A HYBRID SEQUENCE WHICH IS CORRESPONDS APPROXIMATELY TO SEQUENCE 609-624 OF EIF4G1 (Q04637). The residuess B8 and B12 are (S)-2-(4-pentenyl) alanine and form a aliphatic hydrocarbon staple via a ring closing metathesis reaction.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.01 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 40%(v/v) Ethylene glycol, 20 %(w/v) PEG 8000, 0.3M Sodium nitrate, 0.3M Ammonium sulfate, 100mM Sodium HEPES/MOPS pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→68.42 Å / Num. obs: 22468 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 6.1 % / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 13.05
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.17 / Num. measured obs: 8825 / Num. unique obs: 1588 / Rsym value: 0.451 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BEA

4bea


解像度: 1.8→68.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 2.822 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.127 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22259 2088 9.3 %RANDOM
Rwork0.18471 ---
obs0.18825 20343 98.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 26.189 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.64 Å20 Å20 Å2
2---0.54 Å20 Å2
3----2.1 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→68.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1683 0 16 190 1889
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0191744
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021589
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4231.9522357
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93833667
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5355201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.49723.21887
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.88215295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3551515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2247
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021921
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02389
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5852.525822
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5742.523821
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5483.7711024
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.5473.7731025
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7982.684922
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7962.684922
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.9063.9291333
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.66629.4062063
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.66529.4092064
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 141 -
Rwork0.242 1444 -
obs--95.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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