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万見
- PDB-5zku: Crystal structure of DFA-IIIase from Arthrobacter chlorophenolicu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zku
タイトルCrystal structure of DFA-IIIase from Arthrobacter chlorophenolicus A6 in complex with DFA-III
要素DFA-IIIase
キーワードHYDROLASE / hydrolyze difructose anhydride / parallel beta helix / endoenzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


inulin fructotransferase (DFA-I-forming) / inulin fructotransferase (DFA-I-forming) activity / transferase activity
類似検索 - 分子機能
Periplasmic copper-binding protein NosD, beta helix domain / Periplasmic copper-binding protein (NosD) / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9F3 / Inulin fructotransferase (DFA-I-forming)
類似検索 - 構成要素
生物種Arthrobacter chlorophenolicus A6 (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.32 Å
データ登録者Yu, S.H. / Shen, H. / Li, X. / Mu, W.M.
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2018
タイトル: Structural and functional basis of difructose anhydride III hydrolase, which sequentially converts inulin using the same catalytic residue
著者: Yu, S.H. / Shen, H. / Cheng, Y.Y. / Zhu, Y.Y. / Li, X. / Mu, W.M.
履歴
登録2018年3月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DFA-IIIase
B: DFA-IIIase
C: DFA-IIIase
D: DFA-IIIase
E: DFA-IIIase
F: DFA-IIIase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)285,13312
ポリマ－283,1886
非ポリマー1,9466
水5,459303
1
A: DFA-IIIase
B: DFA-IIIase
C: DFA-IIIase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,5676
ポリマ－141,5943
非ポリマー9733
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17120 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area36690 Å2
手法PISA
2
D: DFA-IIIase
E: DFA-IIIase
F: DFA-IIIase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,5676
ポリマ－141,5943
非ポリマー9733
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17330 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area36680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.466, 77.175, 139.718
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.60, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
DFA-IIIase / difructose anhydride hydrolase / Inulin fructotransferase (DFA-I-forming)


分子量: 47197.953 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arthrobacter chlorophenolicus A6 (バクテリア)
遺伝子: Achl_2895
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: B8HDZ1, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-9F3 / (2R,3'S,4'S,4aR,5'R,6R,7R,7aS)-4a,5',6-tris(hydroxymethyl)spiro[3,6,7,7a-tetrahydrofuro[2,3-b][1,4]dioxine-2,2'-oxolane ]-3',4',7-triol / Beta-2,1'-alpha-2',3-Difructofuranose anhydride / ジフルクト-スアンヒドリドIII


分子量: 324.281 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H20O10
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 303 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.74 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 10% PEG 3350, 0.1M Sodium malonate (pH 4.2)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年7月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.32→50 Å / Num. obs: 92637 / % possible obs: 91.3 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2.32→2.36 Å / Rmerge(I) obs: 0.361

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 2.32→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 8.141 / SU ML: 0.188 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.691 / ESU R Free: 0.279 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24004 4830 5.1 %RANDOM
Rwork0.18818 ---
obs0.19078 90013 88.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 43.825 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.86 Å20 Å2-1.07 Å2
2--4.61 Å20 Å2
3----2.26 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.32→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19810 0 132 303 20245
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01920387
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0218041
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4471.93727818
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9753.00341786
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.41752646
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.06724.214954
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.808152916
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.11215132
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.23152
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02123436
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024176
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4194.45310611
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.4174.45310604
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8466.67113244
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8466.67213245
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3784.5399776
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.3784.5399777
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.7876.74314575
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.92652.07421163
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.92652.07521164
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.313→2.373 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 229 -
Rwork0.277 4169 -
obs--55.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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