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- PDB-5zka: Crystal structure of N-acetylneuraminate lyase from Fusobacterium... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zka
タイトルCrystal structure of N-acetylneuraminate lyase from Fusobacterium nucleatum complexed with Pyruvate
要素(N-acetylneuraminate lyase) x 2
キーワードLYASE / N-acetylneuraminate lyase / Sialic acid catabolism / TIM-barrel / Schiff base
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylneuraminate lyase / N-acetylneuraminate lyase activity / N-acetylneuraminate catabolic process / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-acetylneuraminate lyase / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...N-acetylneuraminate lyase / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / N-acetylneuraminate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Kumar, J.P. / Rao, H. / Nayak, V. / Ramaswamy, S.
資金援助 インド, 4件
組織認可番号国
BT/IN/SWEDEN/41/SR/2013 インド
BT/PR5081/INF/156/2012 インド
BT/PR12422/MED/31/287/214 インド
BT/INF/22/SP22660/2017 インド
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2018
タイトル: Crystal structures and kinetics of N-acetylneuraminate lyase from Fusobacterium nucleatum
著者: Kumar, J.P. / Rao, H. / Nayak, V. / Ramaswamy, S.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Structural basis for substrate specificity and mechanism of N-acetyl-D-neuraminic acid lyase from Pasteurella multocida.
著者: Huynh, N. / Aye, A. / Li, Y. / Yu, H. / Cao, H. / Tiwari, V.K. / Shin, D.W. / Chen, X. / Fisher, A.J.
履歴
登録2018年3月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylneuraminate lyase
B: N-acetylneuraminate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,9838
ポリマ－68,5222
非ポリマー4616
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: none
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area24380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.676, 86.568, 89.987
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 N-acetylneuraminate lyase / Neu5Ac lyase / N-acetylneuraminate pyruvate-lyase / N-acetylneuraminic acid aldolase / Sialate ...Neu5Ac lyase / N-acetylneuraminate pyruvate-lyase / N-acetylneuraminic acid aldolase / Sialate lyase / Sialic acid aldolase / Sialic acid lyase


分子量: 34983.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Pyruvate covalently bound through a Schiff base to Lys161
由来: (組換発現) Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586 (バクテリア)
株: ATCC 25586 / 遺伝子: nanA / プラスミド: pET300/NT-DEST / 詳細 (発現宿主): From Invitrogen / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8RDN6, N-acetylneuraminate lyase
#2: タンパク質 N-acetylneuraminate lyase / Neu5Ac lyase / N-acetylneuraminate pyruvate-lyase / N-acetylneuraminic acid aldolase / Sialate ...Neu5Ac lyase / N-acetylneuraminate pyruvate-lyase / N-acetylneuraminic acid aldolase / Sialate lyase / Sialic acid aldolase / Sialic acid lyase


分子量: 33538.824 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1-289 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586 (バクテリア)
株: ATCC 25586 / 遺伝子: nanA / プラスミド: pET300/NT-DEST / 詳細 (発現宿主): From Invitrogen / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8RDN6, N-acetylneuraminate lyase
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細LYS 161 is modified to KPI in subunit A.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 0.1M CHES, pH 9.5 , 10% w/v PEG 3000 and 2.85 mM Sodium pyruvate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.976251 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→86.57 Å / Num. obs: 63236 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 29.19 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.76-1.793.40.84735480.6470.520.99998.2
8.97-86.572.90.035340.9970.020.03694.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
Aimless0.5.32データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IMC

4imc


解像度: 1.76→60.882 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2157 2028 3.21 %
Rwork0.1865 61155 -
obs0.1875 63183 97.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 103.21 Å2 / Biso mean: 38.6715 Å2 / Biso min: 20.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.76→60.882 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4615 0 30 166 4811
Biso mean--60.89 39.22 -
残基数----586
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.76-1.8040.37691470.32584313446098
1.804-1.85280.36391250.29544280440597
1.8528-1.90730.3071450.25614310445598
1.9073-1.96890.28151530.22894365451898
1.9689-2.03930.25281520.21724355450799
2.0393-2.12090.22911440.214372451698
2.1209-2.21750.24611380.20054308444697
2.2175-2.33440.23351510.19344326447798
2.3344-2.48070.25271410.19634388452998
2.4807-2.67220.24031560.19474394455098
2.6722-2.94110.251370.21064369450697
2.9411-3.36660.22851500.19574422457298
3.3666-4.24150.17781430.16494397454097
4.2415-60.9180.1611460.14734556470296
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3084-0.45930.32520.88970.30091.04580.0012-0.2409-0.03780.16850.01590.00380.0662-0.0564-0.01870.2588-0.02850.02280.25970.05090.23327.932332.332641.2824
21.7683-0.75390.23810.8653-0.00961.2495-0.03860.42040.1037-0.0822-0.0679-0.0538-0.09850.08640.09720.2222-0.0663-0.01950.31910.00590.229329.74828.28773.6539
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid -2 through 289)A-2 - 289
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid -6 through 289)B-6 - 289

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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