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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5zjg | ||||||
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タイトル | Gamma-glutamyltranspeptidase from Pseudomonas nitroreducens complexed with Gly-Gly | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE / theanine synthesis / transpeptidation / enzyme / protein engineering / substrate specificity / reaction specificity | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 hypoglycin A gamma-glutamyl transpeptidase activity / glutathione hydrolase activity / leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity / glutathione catabolic process 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Pseudomonas nitroreducens (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.702 Å | ||||||
データ登録者 | Hibi, T. / Imaoka, M. / Itoh, T. / Wakayama, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biosci. Biotechnol. Biochem. / 年: 2019 タイトル: Crystal structure analysis and enzymatic characterization of gamma-glutamyltranspeptidase from Pseudomonas nitroreducens. 著者: Hibi, T. / Imaoka, M. / Shimizu, Y. / Itoh, T. / Wakayama, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5zjg.cif.gz | 586.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5zjg.ent.gz | 491.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5zjg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5zjg_validation.pdf.gz | 479.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5zjg_full_validation.pdf.gz | 484.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5zjg_validation.xml.gz | 43 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5zjg_validation.cif.gz | 63.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zj/5zjg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zj/5zjg | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 2dg5S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36847.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Pseudomonas nitroreducens (バクテリア) 遺伝子: SAMN05216209_3923 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta Gami B (DE3) / 参照: UniProt: A0A239KXH0 #2: タンパク質 | 分子量: 20825.461 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Pseudomonas nitroreducens (バクテリア) 遺伝子: SAMN05216209_3923 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta Gami B (DE3) / 参照: UniProt: A0A239KXH0 #3: 化合物 | ChemComp-GLY / #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.6 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 詳細: 16% (w/v) PEG 8000, 15% (w/v) PEG 400, 0.1M HEPES (pH 7.0), 50mM glycylglycine |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.96401 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月22日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.96401 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.57→50 Å / Num. obs: 121960 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 28.9 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.055 / Χ2: 0.998 / Net I/σ(I): 26.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.57→1.6 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Num. unique obs: 5713 / CC1/2: 0.917 / Rpim(I) all: 0.221 / Rrim(I) all: 0.567 / Χ2: 1.003 / % possible all: 90.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2dg5 解像度: 1.702→20.067 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 19.72 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.702→20.067 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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