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- PDB-5zib: Crystal structure of human GnT-V luminal domain in apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zib
タイトルCrystal structure of human GnT-V luminal domain in apo form
要素Alpha-1,6-mannosylglycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Glycosyltransferase Cancer metastasis Luminal protein
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase / alpha-1,6-mannosylglycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase activity / N-Glycan antennae elongation / positive regulation of receptor signaling pathway via STAT / negative regulation of protein tyrosine phosphatase activity / protein N-linked glycosylation via asparagine / protein N-linked glycosylation / protein phosphatase inhibitor activity / manganese ion binding / Maturation of spike protein ...alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase / alpha-1,6-mannosylglycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase activity / N-Glycan antennae elongation / positive regulation of receptor signaling pathway via STAT / negative regulation of protein tyrosine phosphatase activity / protein N-linked glycosylation via asparagine / protein N-linked glycosylation / protein phosphatase inhibitor activity / manganese ion binding / Maturation of spike protein / viral protein processing / positive regulation of cell migration / Golgi membrane / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycosyltransferase family 18 / Domain of unknown function DUF4525 / Glycosyltransferase family 18 / Domain of unknown function (DUF4525)
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1,6-mannosylglycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Nagae, M. / Yamaguchi, Y.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
MEXT17K07303 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structure and mechanism of cancer-associated N-acetylglucosaminyltransferase-V.
著者: Nagae, M. / Kizuka, Y. / Mihara, E. / Kitago, Y. / Hanashima, S. / Ito, Y. / Takagi, J. / Taniguchi, N. / Yamaguchi, Y.
履歴
登録2018年3月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-1,6-mannosylglycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8072
ポリマ－71,5861
非ポリマー2211
水5,296294
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area250 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area27320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.671, 97.671, 268.856
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1394-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Alpha-1,6-mannosylglycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A / Alpha-mannoside beta-1 / 6-N-acetylglucosaminyltransferase / GlcNAc-T V / GNT-V / Mannoside ...Alpha-mannoside beta-1 / 6-N-acetylglucosaminyltransferase / GlcNAc-T V / GNT-V / Mannoside acetylglucosaminyltransferase 5 / N-acetylglucosaminyl-transferase V


分子量: 71586.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MGAT5, GGNT5 / プラスミド: pSec-nPA / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q09328, alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.15M DL-malic acid (pH 7.0), 20% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2017年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.82 Å / Num. obs: 60787 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.6 % / CC1/2: 0.995 / Rpim(I) all: 0.066 / Rrim(I) all: 0.253 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 14.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / CC1/2: 0.718 / Rpim(I) all: 0.494 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→48.049 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2243 3093 5.1 %
Rwork0.1893 --
obs0.1911 60666 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.049 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4703 0 14 294 5011
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074863
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8756585
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1052938
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053699
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006839
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.92970.33481300.26442557X-RAY DIFFRACTION100
1.9297-1.96130.26911240.24732595X-RAY DIFFRACTION100
1.9613-1.99520.27441630.23282541X-RAY DIFFRACTION100
1.9952-2.03140.26241420.22612554X-RAY DIFFRACTION100
2.0314-2.07050.26421520.22632559X-RAY DIFFRACTION100
2.0705-2.11280.25271370.21122550X-RAY DIFFRACTION100
2.1128-2.15870.231260.2042593X-RAY DIFFRACTION100
2.1587-2.20890.28631560.19522557X-RAY DIFFRACTION100
2.2089-2.26420.21551290.18812582X-RAY DIFFRACTION100
2.2642-2.32540.23771220.19292628X-RAY DIFFRACTION100
2.3254-2.39380.20471440.18812565X-RAY DIFFRACTION100
2.3938-2.47110.24951540.1922567X-RAY DIFFRACTION100
2.4711-2.55940.24871380.19452624X-RAY DIFFRACTION100
2.5594-2.66190.24651340.19052594X-RAY DIFFRACTION100
2.6619-2.7830.21741510.20052608X-RAY DIFFRACTION100
2.783-2.92970.24251440.1992602X-RAY DIFFRACTION100
2.9297-3.11320.2591410.2012637X-RAY DIFFRACTION100
3.1132-3.35350.22331520.19932632X-RAY DIFFRACTION100
3.3535-3.69090.211340.17462662X-RAY DIFFRACTION100
3.6909-4.22470.19211400.15712693X-RAY DIFFRACTION100
4.2247-5.32160.16921520.15522721X-RAY DIFFRACTION100
5.3216-48.06460.2061280.18822952X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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