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- PDB-5zfl: Crystal structure of beta-lactamase PenP mutant E166Y -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zfl
タイトルCrystal structure of beta-lactamase PenP mutant E166Y
要素Beta-lactamase
キーワードHYDROLASE / class A beta-lactamase / antibiotic resistance
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase / beta-lactamase activity / response to antibiotic / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase / Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. ...Beta-lactamase / Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus licheniformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Pan, X. / Zhao, Y.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: The hydrolytic water molecule of Class A beta-lactamase relies on the acyl-enzyme intermediate ES* for proper coordination and catalysis.
著者: He, Y. / Lei, J. / Pan, X. / Huang, X. / Zhao, Y.
履歴
登録2018年3月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
B: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8018
ポリマ－59,7242
非ポリマー1,0776
水9,764542
1
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4014
ポリマ－29,8621
非ポリマー5393
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4014
ポリマ－29,8621
非ポリマー5393
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.230, 48.395, 66.213
Angle α, β, γ (deg.)76.290, 75.380, 69.560
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase / Penicillinase


分子量: 29861.859 Da / 分子数: 2 / 変異: E166Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus licheniformis (バクテリア)
遺伝子: penP, blaP
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P00808, beta-lactamase
#2: 化合物
ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 542 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.71 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M Tris pH8.0, 25% PEG 3350, 0.2M ammonium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979228 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979228 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→63.2 Å / Num. obs: 72109 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 1.643 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.5-1.531.80.31531171.022182.2
1.53-1.551.80.29832771.111185.4
1.55-1.581.80.28734681.15189.9
1.58-1.621.90.27335321.15191.8
1.62-1.651.90.25236011.248193.7
1.65-1.691.90.2536351.192194.4
1.69-1.7320.23236811.347194.8
1.73-1.7820.19335641.281194.7
1.78-1.8320.16936681.424194.9
1.83-1.8920.13536641.512195.3
1.89-1.9620.11136861.607195.6
1.96-2.0420.09336741.728195.5
2.04-2.1320.07736781.79195.7
2.13-2.2420.06536731.876196.2
2.24-2.3820.05937181.951196.1
2.38-2.5620.05137022196.2
2.56-2.8220.04936662.219196.3
2.82-3.2320.04137042.177195.9
3.23-4.0720.03436472.315195
4.07-5020.03237542.187197.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BLM

4blm


解像度: 1.5→63.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.081 / ESU R Free: 0.086
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2086 3633 5 %RANDOM
Rwork0.1672 ---
obs0.1692 68457 93.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 113.27 Å2 / Biso mean: 19.568 Å2 / Biso min: 9.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2---0 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→63.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4039 0 68 542 4649
Biso mean--47.19 31.72 -
残基数----517
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.024308
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.024152
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6711.9945845
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.52139676
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4815551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.36124.925201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.9215788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4031533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2681
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024689
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.010.02808
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 233 -
Rwork0.295 4436 -
all-4669 -
obs--81.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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