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万見
- PDB-5zcj: Crystal structure of complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zcj
タイトルCrystal structure of complex
要素
  • TP53-binding protein 1
  • Tudor-interacting repair regulator protein
キーワードPROTEIN BINDING / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / snoRNA binding / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors ...negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / snoRNA binding / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / histone reader activity / methylated histone binding / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / transcription coregulator activity / protein homooligomerization / G2/M DNA damage checkpoint / kinetochore / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / double-strand break repair via nonhomologous end joining / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase ...: / : / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / breast cancer carboxy-terminal domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TP53-binding protein 1 / Tudor-interacting repair regulator protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.004 Å
データ登録者Wang, J. / Yuan, Z. / Cui, Y. / Xie, R. / Wang, M. / Ma, Y. / Yu, X. / Liu, X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China81672794 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of complex
著者: Wang, J. / Yuan, Z. / Cui, Y. / Xie, R. / Wang, M. / Ma, Y. / Yu, X. / Liu, X.
履歴
登録2018年2月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tudor-interacting repair regulator protein
B: Tudor-interacting repair regulator protein
C: TP53-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1583
ポリマ－66,1583
非ポリマー00
水7,080393
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4700 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area23910 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)111.144, 103.922, 61.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.46, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tudor-interacting repair regulator protein / NUDT16-like protein 1 / Protein syndesmos


分子量: 23206.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUDT16L1, SDOS, TIRR / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9BRJ7
#2: タンパク質 TP53-binding protein 1 / p53BP1


分子量: 19746.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12888
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.7 M Ammonium tartrate, 0.1 M Sodium acetate pH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.92 Å / Num. obs: 308418 / % possible obs: 97.35 % / 冗長度: 6.7 % / Net I/σ(I): 13.94
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2932)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.004→19.917 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.15 / 位相誤差: 21.81
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2189 1966 4.33 %
Rwork0.1899 --
obs0.1912 45400 97.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.004→19.917 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4116 0 0 393 4509
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024221
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5095698
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.9333278
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038624
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003732
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.004-2.05410.28891330.25493017X-RAY DIFFRACTION95
2.0541-2.10960.28441330.2422953X-RAY DIFFRACTION94
2.1096-2.17160.23551390.2273004X-RAY DIFFRACTION95
2.1716-2.24160.25371410.20743110X-RAY DIFFRACTION98
2.2416-2.32160.2521380.2023105X-RAY DIFFRACTION98
2.3216-2.41440.22931430.20443130X-RAY DIFFRACTION99
2.4144-2.52410.2311410.2013142X-RAY DIFFRACTION99
2.5241-2.65680.24661430.19383132X-RAY DIFFRACTION99
2.6568-2.82290.2261420.19033141X-RAY DIFFRACTION98
2.8229-3.04010.19611420.18153098X-RAY DIFFRACTION97
3.0401-3.34480.21331410.17253105X-RAY DIFFRACTION98
3.3448-3.82580.20671440.16473178X-RAY DIFFRACTION99
3.8258-4.80880.18541430.1533158X-RAY DIFFRACTION99
4.8088-19.91780.19141430.20293161X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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