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- PDB-5zby: Crystal structure of a [NiFe] hydrogenase maturation protease Hyc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zby
タイトルCrystal structure of a [NiFe] hydrogenase maturation protease HycI from Thermococcus kodakarensis KOD1
要素Hydrogenase maturation protease HycI
キーワードHYDROLASE / Maturation protease / HycI / [NiFe] hydrogenase / C-terminal cleavage
機能・相同性Peptidase A31, hydrogenase maturation protease HycI / Hydrogenase maturation protease / Peptidase A31 family / Peptidase HybD-like domain superfamily / enzyme activator activity / protein processing / endopeptidase activity / Hydrogenase maturation protease HycI
機能・相同性情報
生物種Thermococcus kodakarensis KOD1 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.591 Å
データ登録者Kwon, S. / Nishitani, Y. / Miki, K.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)26291012 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)17H03642 日本
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2018
タイトル: Structure of a [NiFe] hydrogenase maturation protease HycI provides insights into its substrate selectivity
著者: Kwon, S. / Nishitani, Y. / Hirao, Y. / Kanai, T. / Atomi, H. / Miki, K.
履歴
登録2018年2月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hydrogenase maturation protease HycI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2952
ポリマ－17,0571
非ポリマー2381
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area470 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area8130 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)50.377, 50.377, 146.167
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Hydrogenase maturation protease HycI


分子量: 17056.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis KOD1 (古細菌)
株: KOD1 / 遺伝子: TK2004 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5JIH7
#2: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: HEPES (pH 7.5), 2-methyl-2,4-pentanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.591→47.628 Å / Num. obs: 25807 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 35.4
反射 シェル解像度: 1.591→1.63 Å / Rmerge(I) obs: 0.623 / Num. unique obs: 1300

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PHENIXモデル構築
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 2.0E+85 / 解像度: 1.591→47.628 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2233 1254 4.88 %
Rwork0.2021 --
obs0.2032 25672 97.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.591→47.628 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1170 0 15 102 1287
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0151201
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6321626
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.44450
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088197
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009208
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.591-1.65470.33691150.30612234X-RAY DIFFRACTION83
1.6547-1.730.32941390.27142687X-RAY DIFFRACTION99
1.73-1.82120.31351220.25382724X-RAY DIFFRACTION100
1.8212-1.93530.251340.22912719X-RAY DIFFRACTION99
1.9353-2.08480.23451370.21182734X-RAY DIFFRACTION100
2.0848-2.29460.22231480.212752X-RAY DIFFRACTION100
2.2946-2.62660.19691540.21112758X-RAY DIFFRACTION100
2.6266-3.30910.22881590.20322805X-RAY DIFFRACTION100
3.3091-47.64890.20731460.18153005X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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