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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5zap | ||||||
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タイトル | Atomic structure of the herpes simplex virus type 2 B-capsid | ||||||
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![]() | VIRUS / herpesvirus / capsid / cryo-em / atomic structure | ||||||
機能・相同性 | ![]() T=16 icosahedral viral capsid / viral capsid assembly / viral process / viral capsid / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
![]() | Yuan, S. / Wang, J.L. / Zhu, D.J. / Wang, N. / Gao, Q. / Chen, W.Y. / Tang, H. / Wang, J.Z. / Zhang, X.Z. / Liu, H.R. ...Yuan, S. / Wang, J.L. / Zhu, D.J. / Wang, N. / Gao, Q. / Chen, W.Y. / Tang, H. / Wang, J.Z. / Zhang, X.Z. / Liu, H.R. / Rao, Z.H. / Wang, X.X. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of a herpesvirus capsid at 3.1 Å. 著者: Shuai Yuan / Jialing Wang / Dongjie Zhu / Nan Wang / Qiang Gao / Wenyuan Chen / Hao Tang / Junzhi Wang / Xinzheng Zhang / Hongrong Liu / Zihe Rao / Xiangxi Wang / ![]() 要旨: Structurally and genetically, human herpesviruses are among the largest and most complex of viruses. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM) with an optimized image reconstruction strategy, we ...Structurally and genetically, human herpesviruses are among the largest and most complex of viruses. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM) with an optimized image reconstruction strategy, we report the herpes simplex virus type 2 (HSV-2) capsid structure at 3.1 angstroms, which is built up of about 3000 proteins organized into three types of hexons (central, peripentonal, and edge), pentons, and triplexes. Both hexons and pentons contain the major capsid protein, VP5; hexons also contain a small capsid protein, VP26; and triplexes comprise VP23 and VP19C. Acting as core organizers, VP5 proteins form extensive intermolecular networks, involving multiple disulfide bonds (about 1500 in total) and noncovalent interactions, with VP26 proteins and triplexes that underpin capsid stability and assembly. Conformational adaptations of these proteins induced by their microenvironments lead to 46 different conformers that assemble into a massive quasisymmetric shell, exemplifying the structural and functional complexity of HSV. #1: ![]() タイトル: Pushing the resolution limit by correcting the Ewald sphere effect in single-particle Cryo-EM reconstructions. 著者: Dongjie Zhu / Xiangxi Wang / Qianglin Fang / James L Van Etten / Michael G Rossmann / Zihe Rao / Xinzheng Zhang / ![]() ![]() 要旨: The Ewald sphere effect is generally neglected when using the Central Projection Theorem for cryo electron microscopy single-particle reconstructions. This can reduce the resolution of a ...The Ewald sphere effect is generally neglected when using the Central Projection Theorem for cryo electron microscopy single-particle reconstructions. This can reduce the resolution of a reconstruction. Here we estimate the attainable resolution and report a "block-based" reconstruction method for extending the resolution limit. We find the Ewald sphere effect limits the resolution of large objects, especially large viruses. After processing two real datasets of large viruses, we show that our procedure can extend the resolution for both datasets and can accommodate the flexibility associated with large protein complexes. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 4.4 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 613.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 989.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
2 |
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 149370.359 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: G9I240 #2: タンパク質 | 分子量: 34373.785 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: G9I239 #3: タンパク質 | 分子量: 50542.617 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A1U9ZFW1 #4: タンパク質 | 分子量: 12147.707 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: G9I257 Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human herpesvirus 2 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1, #4, #2-#3 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Human herpesvirus 2 |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 1.1 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45000 / 対称性のタイプ: POINT |