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- PDB-5zan: Crystal Structure of Aurora-A in complex with a new Quinazoline i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zan
タイトルCrystal Structure of Aurora-A in complex with a new Quinazoline inhibitor
要素Aurora kinase A
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / Drug Design / TRANSFERASE / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / mitotic centrosome separation / histone H3S10 kinase activity ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / mitotic centrosome separation / histone H3S10 kinase activity / pronucleus / germinal vesicle / meiotic spindle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / neuron projection extension / spindle organization / centrosome localization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / spindle midzone / SUMOylation of DNA replication proteins / negative regulation of protein binding / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriole / liver regeneration / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / regulation of cytokinesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / peptidyl-serine phosphorylation / kinetochore / response to wounding / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic spindle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / protein autophosphorylation / midbody / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / basolateral plasma membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9A6 / Aurora kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Cheng, B. / Lu, G. / Zhou, H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China81773636 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Optimization of Novel Quinazolines as Potent and Orally Bioavailable Aurora Kinase Inhibitors
著者: Long, L. / Peng, W. / Pan, Y. / Cheng, B. / Tu, Z. / Long, Z. / Zhou, H. / Liu, Q. / Lu, G.
履歴
登録2018年2月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aurora kinase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9862
ポリマ－32,5601
非ポリマー4261
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12560 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)84.740, 84.740, 171.484
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Aurora kinase A / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine- ...Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 32560.346 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain, UNP residues 123-403 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-9A6 / 7-(4-methylpiperazin-1-yl)-N-(5-methyl-1H-pyrazol-3-yl)-2-[(E)-2-phenylethenyl]quinazolin-4-amine


分子量: 425.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H27N7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 0.22M Sodium citrate tribasic dihydrate pH 6.0, 10%(v/v) 2-Propanol, 22(w/v) Polyethylene glycol 4,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 9017 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 54.4
反射 シェル解像度: 2.85→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.561 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Num. unique obs: 428

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4UTD

4utd
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.85→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 44.874 / SU ML: 0.388 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.494 / ESU R Free: 0.397 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28128 428 4.8 %RANDOM
Rwork0.25512 ---
obs0.25644 8528 98.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 100.013 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.34 Å2-0.67 Å2-0 Å2
2---1.34 Å2-0 Å2
3---4.34 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1976 0 32 0 2008
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0192062
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.021871
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3171.9782814
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02534260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3225256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.2122.92189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.6215295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7341514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2311
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212360
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02501
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.9547.251030
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.9537.2491029
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.77210.8621284
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.7710.8641285
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.7417.2481032
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.7397.251033
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.44110.8081531
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.65359.0782367
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.65459.0942368
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.849→2.923 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 27 -
Rwork0.331 610 -
obs--98.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6578-0.5111-0.32790.42110.48484.50170.0819-0.1955-0.34320.04920.35460.18980.6336-0.0584-0.43640.1417-0.1650.00350.547-0.11230.4266-0.814222.442-9.7774
23.5937-4.97062.67187.0858-3.08065.66350.25440.2446-0.2262-0.3434-0.0540.16060.23910.3553-0.20040.1205-0.11940.0290.584-0.10650.4841-5.136724.4296-15.6101
32.514-2.3958-1.43732.45522.14844.58680.01660.03470.3434-0.01870.0537-0.2909-0.0332-0.0302-0.07030.1574-0.1282-0.00090.42350.13820.1992-13.413339.0259-7.2942
41.3152-0.37270.15552.21371.93273.3783-0.090.7953-0.02210.5181-0.26980.26410.1454-0.30540.35970.1844-0.03210.0850.5545-0.05390.349-24.147231.4947-6.1279
50.3222-1.0049-0.51636.00861.35051.2815-0.04450.3074-0.02280.3824-0.33510.6626-0.1043-0.52220.37960.1155-0.0416-0.04250.49780.08390.532-28.969541.2321-2.0198
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A127 - 185
2X-RAY DIFFRACTION2A186 - 210
3X-RAY DIFFRACTION3A211 - 269
4X-RAY DIFFRACTION4A270 - 324
5X-RAY DIFFRACTION5A325 - 389

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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