[日本語] English
万見
- PDB-5z8l: crystal structure of Arabidopsis thaliana EBS in complex with an ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z8l
タイトルcrystal structure of Arabidopsis thaliana EBS in complex with an H3K27me3 peptide
要素
  • Chromatin remodeling protein EBS
  • H3K27me3 peptide
キーワードGENE REGULATION / EBS / BAH / PHD / H3K27me3 / histone reader
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of long-day photoperiodism, flowering / regulation of photoperiodism, flowering / seed germination / flower development / chromocenter / plastid / molecular function inhibitor activity / negative regulation of gene expression, epigenetic / methylated histone binding / post-embryonic development ...negative regulation of long-day photoperiodism, flowering / regulation of photoperiodism, flowering / seed germination / flower development / chromocenter / plastid / molecular function inhibitor activity / negative regulation of gene expression, epigenetic / methylated histone binding / post-embryonic development / structural constituent of chromatin / nucleosome / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / chromatin binding / DNA binding / extracellular region / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. ...Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / SH3 type barrels. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromatin remodeling protein EBS / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.005 Å
データ登録者Yang, Z. / Du, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0503200 中国
引用ジャーナル: Nat. Genet. / 年: 2018
タイトル: EBS is a bivalent histone reader that regulates floral phase transition in Arabidopsis.
著者: Yang, Z. / Qian, S. / Scheid, R.N. / Lu, L. / Chen, X. / Liu, R. / Du, X. / Lv, X. / Boersma, M.D. / Scalf, M. / Smith, L.M. / Denu, J.M. / Du, J. / Zhong, X.
履歴
登録2018年1月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Chromatin remodeling protein EBS
P: H3K27me3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1684
ポリマ－28,0372
非ポリマー1312
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.247, 60.299, 98.038
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Chromatin remodeling protein EBS / Protein EARLY BOLTING IN SHORT DAYS


分子量: 26493.152 Da / 分子数: 1 / 変異: K201A,K202A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: EBS, At4g22140, F1N20.240 / プラスミド: pSumo / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: F4JL28
#2: タンパク質・ペプチド H3K27me3 peptide


分子量: 1543.830 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: P59226
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.2M sodium acetate, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 1.2827 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2827 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 14980 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 51
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.797 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / Rsym value: 0.797 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.005→49.019 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.22 / 位相誤差: 24.82
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2301 753 5.03 %
Rwork0.2012 --
obs0.2026 14932 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.005→49.019 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1674 0 2 108 1784
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091710
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2032303
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.875642
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074242
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005297
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.0055-2.07710.26591480.25842487144196
2.0771-2.16030.25811210.25462644100
2.1603-2.25860.26321550.2242657100
2.2586-2.37770.28061250.23432627100
2.3777-2.52670.26241330.22692653100
2.5267-2.72170.26981500.22612630100
2.7217-2.99560.2861520.22032647100
2.9956-3.4290.21311690.20792593100
3.429-4.31970.19581380.16652652100
4.3197-49.03360.19341000.17862676100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6126-0.08420.15514.291-0.96355.96890.2327-0.3226-0.0490.1652-0.11810.28830.1572-0.5464-0.18030.2635-0.05170.00530.3245-0.07320.280712.295637.177539.2568
25.66280.5579-2.15641.43080.49862.82420.08810.23-0.0239-0.0367-0.0647-0.03330.0104-0.1077-0.03530.21130.0209-0.05070.14080.0060.160729.969833.290424.2584
33.32610.8823.28212.16440.89234.1302-0.047-0.77910.1519-0.97580.68220.2104-0.73171.5069-0.61311.13830.00540.21530.67740.1050.647637.746738.278410.1989
40.4417-0.13020.21770.0452-0.06610.1075-0.2720.14410.0354-0.0349-0.10020.11-0.2345-0.08080.30051.19230.1039-0.13731.2586-0.25551.037627.82833.3658.7877
52.520.94431.6452.2643.72146.12330.5711-0.8158-0.32031.6448-0.8547-0.03550.6159-0.87040.31370.8914-0.1887-0.02580.54580.07970.459416.260923.928241.9838
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 63 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 64 through 191 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 192 through 213 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 214 through 220 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'P' and (resid 23 through 30 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る