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- PDB-5z5a: Crystal structure of Tk-PTP in the active form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z5a
タイトルCrystal structure of Tk-PTP in the active form
要素Protein-tyrosine phosphatase
キーワードHYDROLASE / tyrosine phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / PTP type protein phosphatase domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain ...: / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / PTP type protein phosphatase domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
VANADATE ION / protein-tyrosine-phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus kodakarensis KOD1 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ku, B. / Yun, H.Y. / Kim, S.J.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2018
タイトル: Structural study reveals the temperature-dependent conformational flexibility of Tk-PTP, a protein tyrosine phosphatase from Thermococcus kodakaraensis KOD1
著者: Yun, H.Y. / Lee, J. / Kim, H. / Ryu, H. / Shin, H.C. / Oh, B.H. / Ku, B. / Kim, S.J.
履歴
登録2018年1月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine phosphatase
B: Protein-tyrosine phosphatase
C: Protein-tyrosine phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8156
ポリマ－51,5183
非ポリマー2973
水7,080393
1
A: Protein-tyrosine phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2722
ポリマ－17,1731
非ポリマー991
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area190 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area7250 Å2
手法PISA
2
B: Protein-tyrosine phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2722
ポリマ－17,1731
非ポリマー991
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area190 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area7160 Å2
手法PISA
3
C: Protein-tyrosine phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2722
ポリマ－17,1731
非ポリマー991
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area190 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area6950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.722, 102.722, 83.805
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine phosphatase


分子量: 17172.756 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis KOD1 (古細菌)
株: KOD1 / 遺伝子: Tk-ptp, TK0241 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8X270
#2: 化合物 ChemComp-VN3 / VANADATE ION / METAVANADATE


分子量: 98.940 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: VO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.03M citric acid, 0.07M Bis-Tris propane (pH 7.6), 8%(w/v) polyethylene glycol 3350, 0.08M spermine tetrahydrochloride

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.799→50 Å / Num. obs: 45504 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 4.7 % / Net I/σ(I): 31.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5Z59

5z59


解像度: 1.8→27.96 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.52 / 位相誤差: 19.27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.209 1999 4.39 %
Rwork0.174 --
obs0.176 45502 97.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→27.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3574 0 12 393 3979
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083653
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9644928
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.5122226
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056532
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006640
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7994-1.84440.26391360.22383003X-RAY DIFFRACTION95
1.8444-1.89430.23681350.21063004X-RAY DIFFRACTION95
1.8943-1.950.24991410.19283044X-RAY DIFFRACTION96
1.95-2.01290.22161380.1843057X-RAY DIFFRACTION97
2.0129-2.08480.19591450.1753060X-RAY DIFFRACTION97
2.0848-2.16830.20611450.18023108X-RAY DIFFRACTION98
2.1683-2.26690.20961400.1763101X-RAY DIFFRACTION98
2.2669-2.38640.23491450.1713134X-RAY DIFFRACTION98
2.3864-2.53580.21011450.18643112X-RAY DIFFRACTION98
2.5358-2.73140.21091450.18823152X-RAY DIFFRACTION99
2.7314-3.0060.25371480.18763147X-RAY DIFFRACTION99
3.006-3.44030.21821450.16973177X-RAY DIFFRACTION99
3.4403-4.33190.15751420.14963176X-RAY DIFFRACTION100
4.3319-27.95830.19931490.16253228X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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