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- PDB-5z51: Helicase binding domain of primase from Mycobacterium tuberculosis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z51
タイトルHelicase binding domain of primase from Mycobacterium tuberculosis
要素(DNA primaseDNAプライマーゼ) x 2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Helicase binding domain of primase / DNA REPLICATION (DNA複製) / Primer synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA primase DnaG / primosome complex / DNA primase activity / DNA replication, synthesis of primer / DNA-directed RNA polymerase complex / DNA binding / zinc ion binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
DNA primase DnaG, DnaB-binding domain / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase, DnaB-helicase binding domain / DnaB-helicase binding domain of primase / Toprim domain / Zinc finger, CHC2-type / DNA primase, DnaG / DNA primase, catalytic core, N-terminal / DNA primase DnaG, bacteria ...DNA primase DnaG, DnaB-binding domain / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase, DnaB-helicase binding domain / DnaB-helicase binding domain of primase / Toprim domain / Zinc finger, CHC2-type / DNA primase, DnaG / DNA primase, catalytic core, N-terminal / DNA primase DnaG, bacteria / Bacterial DnaG primase, TOPRIM domain / DNA Primase, CHC2-type zinc finger / DNA primase, catalytic core, N-terminal domain superfamily / CHC2 zinc finger / DNA primase catalytic core, N-terminal domain / ジンクフィンガー / TOPRIM / Toprim domain profile. / TOPRIM domain
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / DNAプライマーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.583 Å
データ登録者Sharma, D.P. / Gourinath, S.
引用ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2018
タイトル: Structural insights into the interaction of helicase and primase inMycobacterium tuberculosis.
著者: Sharma, D.P. / Vijayan, R. / Rehman, S.A.A. / Gourinath, S.
履歴
登録2018年1月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA primase
B: DNA primase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3494
ポリマ－26,1842
非ポリマー1652
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, Chain A (complete Primase- CTD) bound to Chain B (cleaved Primase-CTD)
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area12980 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)48.282, 137.559, 36.514
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 DNA primase / DNAプライマーゼ


分子量: 17942.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: dnaG, Rv2343c, MTCY98.12c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P9WNW1, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: タンパク質 DNA primase / DNAプライマーゼ


分子量: 8241.013 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: dnaG, Rv2343c, MTCY98.12c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P9WNW1, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6 / 詳細: PEG 3350, magnesium acetate, mops

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データ収集

回折平均測定温度: 177 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→68.78 Å / Num. obs: 40035 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.088 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 19.667
反射 シェル解像度: 1.49→1.52 Å / 冗長度: 3.9 % / Rpim(I) all: 0.299 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXCD位相決定
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.583→28.492 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.05
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2088 1523 4.82 %RANDOM
Rwork0.1814 ---
obs0.1827 31615 92.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / Bsol: 40.38 Å2 / ksol: 0.361 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.583→28.492 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1806 0 11 320 2137
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0171871
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6412533
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.18688
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.105279
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008331
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5832-1.63430.23921070.18912357X-RAY DIFFRACTION82
1.6343-1.69270.25651350.18982418X-RAY DIFFRACTION84
1.6927-1.76050.28271110.19682527X-RAY DIFFRACTION87
1.7605-1.84060.21951250.19212640X-RAY DIFFRACTION90
1.8406-1.93760.27491330.21912628X-RAY DIFFRACTION91
1.9376-2.0590.22941650.1932767X-RAY DIFFRACTION96
2.059-2.21790.22181310.18152857X-RAY DIFFRACTION97
2.2179-2.4410.19791600.17462884X-RAY DIFFRACTION98
2.441-2.79390.18551570.16842919X-RAY DIFFRACTION99
2.7939-3.5190.1941470.17462980X-RAY DIFFRACTION99
3.519-28.49640.19361520.17893115X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 42.1506 Å / Origin y: 45.1289 Å / Origin z: 16.1581 Å
111213212223313233
T0.0223 Å2-0.001 Å20.0129 Å2-0.0402 Å2-0.0142 Å2--0.0338 Å2
L0.0813 °2-0.0912 °20.0354 °2-0.272 °2-0.029 °2--0.0738 °2
S-0.0013 Å °-0.0127 Å °-0.0178 Å °-0.0167 Å °0.0454 Å °-0.029 Å °-0.0178 Å °0.0037 Å °0.0455 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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