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- PDB-5z40: Crystal structure of pyrrolidone carboxylate peptidase I from Dei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z40
タイトルCrystal structure of pyrrolidone carboxylate peptidase I from Deionococcus radiodurans R1
要素Pyrrolidone-carboxylate peptidase
キーワードHYDROLASE / omega peptidase / pyroglutamate / exopeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


pyroglutamyl-peptidase I / pyroglutamyl-peptidase activity / proteolysis / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pyroglutamyl peptidase I, bacterial-type / Pyroglutamyl peptidase I, Glu active site / Pyrrolidone-carboxylate peptidase glutamic acid active site. / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like / Pyroglutamyl peptidase I, Cys active site / Pyrrolidone-carboxylate peptidase cysteine active site. / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like superfamily / Pyroglutamyl peptidase ...Pyroglutamyl peptidase I, bacterial-type / Pyroglutamyl peptidase I, Glu active site / Pyrrolidone-carboxylate peptidase glutamic acid active site. / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like / Pyroglutamyl peptidase I, Cys active site / Pyrrolidone-carboxylate peptidase cysteine active site. / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like / Peptidase C15, pyroglutamyl peptidase I-like superfamily / Pyroglutamyl peptidase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pyrrolidone-carboxylate peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Deinococcus radiodurans (放射線耐性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.837 Å
データ登録者Agrawal, R. / Kumar, A. / Makde, R.D.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structures of pyrrolidone carboxylate peptidase I from Deionococcus radiodurans reveal the mechanism of L-pyroglutamate recognition
著者: Agrawal, R. / Ghosh, B. / Kumar, A. / Makde, R.D.
履歴
登録2018年1月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyrrolidone-carboxylate peptidase
B: Pyrrolidone-carboxylate peptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2352
ポリマ－46,2352
非ポリマー00
水5,837324
1
A: Pyrrolidone-carboxylate peptidase
B: Pyrrolidone-carboxylate peptidase

A: Pyrrolidone-carboxylate peptidase
B: Pyrrolidone-carboxylate peptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,4694
ポリマ－92,4694
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area6850 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area30890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.895, 46.870, 105.293
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.61, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

#1: タンパク質 Pyrrolidone-carboxylate peptidase / 5-oxoprolyl-peptidase / Pyroglutamyl-peptidase I / Pyrase


分子量: 23117.361 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Deinococcus radiodurans (strain ATCC 13939 / DSM 20539 / JCM 16871 / LMG 4051 / NBRC 15346 / NCIMB 9279 / R1 / VKM B-1422) (放射線耐性)
株: ATCC 13939 / DSM 20539 / JCM 16871 / LMG 4051 / NBRC 15346 / NCIMB 9279 / R1 / VKM B-1422
遺伝子: pcp, DR_0490 / プラスミド: pST50Tr / 詳細 (発現宿主): pET3 based / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) Rosetta / 参照: UniProt: Q9RX25, pyroglutamyl-peptidase I
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 324 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.16 %
結晶化温度: 294 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.2M NaCl, 0.1M Bis-Tris pH 6.5, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年3月17日 / 詳細: Mirror
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→42.81 Å / Num. obs: 36038 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 12.6 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.84→1.88 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.215 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique obs: 2028 / CC1/2: 0.936 / Rpim(I) all: 0.145 / Rrim(I) all: 0.261 / % possible all: 88.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
Cootモデル構築
PHENIXモデル構築
PHASER位相決定
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2EBJ

2ebj


解像度: 1.837→38.16 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.33
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2276 1776 4.93 %
Rwork0.1973 --
obs0.1988 36026 98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.837→38.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3125 0 0 324 3449
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083217
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9414427
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1631913
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061504
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008592
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8367-1.88640.28751200.23232424X-RAY DIFFRACTION91
1.8864-1.94190.26441270.22482656X-RAY DIFFRACTION100
1.9419-2.00460.26981390.2052639X-RAY DIFFRACTION99
2.0046-2.07620.25291320.20342676X-RAY DIFFRACTION99
2.0762-2.15930.26881300.20452630X-RAY DIFFRACTION99
2.1593-2.25760.24591630.19692621X-RAY DIFFRACTION99
2.2576-2.37660.22711300.19222653X-RAY DIFFRACTION99
2.3766-2.52550.24111500.19792626X-RAY DIFFRACTION98
2.5255-2.72040.25061480.20552612X-RAY DIFFRACTION98
2.7204-2.99410.2331080.2082684X-RAY DIFFRACTION98
2.9941-3.42710.2321420.19592637X-RAY DIFFRACTION98
3.4271-4.31680.171320.18242665X-RAY DIFFRACTION98
4.3168-38.16860.19911550.18362727X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 45.6599 Å / Origin y: 24.7739 Å / Origin z: 41.4751 Å
111213212223313233
T0.0899 Å20.0044 Å20.0105 Å2-0.0618 Å2-0.0085 Å2--0.087 Å2
L0.6153 °20.1373 °20.4727 °2-0.3321 °20.0713 °2--1.1649 °2
S-0.0028 Å °0.0718 Å °-0.0194 Å °-0.0203 Å °0.0251 Å °-0.0243 Å °0.0066 Å °0.1266 Å °-0.0167 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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