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- PDB-5z2f: NADPH/PDA bound Dihydrodipicolinate reductase from Paenisporosarc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z2f
タイトルNADPH/PDA bound Dihydrodipicolinate reductase from Paenisporosarcina sp. TG-14
要素Dihydrodipicolinate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / dihydrodipicolinate reductase / Paenisporosarcina sp. TG-14
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, NAD or NADP as acceptor / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / NAD binding / NADP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrodipicolinate reductase, conserved site / Dihydrodipicolinate reductase signature. / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminal / Dihydrodipicolinate reductase / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminus / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminal / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminus / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / PYRIDINE-2,6-DICARBOXYLIC ACID / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Paenisporosarcina sp. TG-14 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lee, J.H. / Lee, C.W. / Park, S.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of dihydrodipicolinate reductase (PaDHDPR) from Paenisporosarcina sp. TG-14: structural basis for NADPH preference as a cofactor
著者: Lee, C.W. / Park, S.H. / Lee, S.G. / Park, H.H. / Kim, H.J. / Park, H. / Park, H. / Lee, J.H.
履歴
登録2018年1月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrodipicolinate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1953
ポリマ－29,2851
非ポリマー9112
水2,252125
1
A: Dihydrodipicolinate reductase
ヘテロ分子

A: Dihydrodipicolinate reductase
ヘテロ分子

A: Dihydrodipicolinate reductase
ヘテロ分子

A: Dihydrodipicolinate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,78112
ポリマ－117,1384
非ポリマー3,6428
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
Buried area18940 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area38170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.942, 79.942, 83.835
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-429-

HOH

21A-457-

HOH

31A-510-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dihydrodipicolinate reductase


分子量: 29284.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paenisporosarcina sp. TG-14 (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A3B6UER2*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-PDC / PYRIDINE-2,6-DICARBOXYLIC ACID / DIPICOLINIC ACID / ジピコリン酸


分子量: 167.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H5NO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Ammonium Sulfate, 0.1M Tris:HCl pH 8.5, and 25%(w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年9月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50.01 Å / Num. obs: 16378 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 13.3 % / Net I/σ(I): 40.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 6.806 / SU ML: 0.168 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.233 / ESU R Free: 0.208 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25657 783 4.8 %RANDOM
Rwork0.18701 ---
obs0.19021 15536 99.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 41.853 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.09 Å20 Å20 Å2
2---3.09 Å20 Å2
3---6.17 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.1→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2051 0 60 125 2236
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0192157
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021970
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8071.9962934
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01434587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9215264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.70825.21394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.21115360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.982158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2333
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212371
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02405
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7544.0371059
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7494.0331058
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.736.0421322
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.7336.0471323
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7134.4181098
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.7164.4211095
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.5766.4961610
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.92349.472411
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.83149.1822378
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.099→2.153 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 55 -
Rwork0.288 1092 -
obs--98.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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