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- PDB-5yz5: Crystal Structure of Human CRMP-2 with T509D-T514D-S518D-S522D mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yz5
タイトルCrystal Structure of Human CRMP-2 with T509D-T514D-S518D-S522D mutations
要素Dihydropyrimidinase-related protein 2
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / developmental protein / phosphoprotein / microtubule associated proteins / neurogenesis / dihydropyrimidase-related protein / collapsin response mediator protein / protein binding
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydropyrimidinase activity / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in cyclic amides / CRMPs in Sema3A signaling / nucleobase-containing compound metabolic process / Recycling pathway of L1 / cytoskeleton organization / endocytosis / nervous system development / cell differentiation / cytoskeleton ...dihydropyrimidinase activity / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in cyclic amides / CRMPs in Sema3A signaling / nucleobase-containing compound metabolic process / Recycling pathway of L1 / cytoskeleton organization / endocytosis / nervous system development / cell differentiation / cytoskeleton / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hydantoinase/dihydropyrimidinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll ...Hydantoinase/dihydropyrimidinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydropyrimidinase-related protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Imasaki, T. / Sumi, T. / Aoki, M. / Sakai, N. / Nitta, E. / Shirouzu, M. / Nitta, R.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
JSPSNo. 15K08168 日本
Takeda Science Foundation 日本
Mochida Memorial Foundation 日本
引用ジャーナル: Cell Struct. Funct. / 年: 2018
タイトル: Structural Insights into the Altering Function of CRMP2 by Phosphorylation.
著者: Sumi, T. / Imasaki, T. / Aoki, M. / Sakai, N. / Nitta, E. / Shirouzu, M. / Nitta, R.
履歴
登録2017年12月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydropyrimidinase-related protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5642
ポリマ－57,4681
非ポリマー961
水6,341352
1
A: Dihydropyrimidinase-related protein 2
ヘテロ分子

A: Dihydropyrimidinase-related protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,1284
ポリマ－114,9362
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-x+1,-y+1,z1
Buried area5060 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area33840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.117, 114.117, 196.074
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-918-

HOH

21A-920-

HOH

31A-927-

HOH

41A-956-

HOH

51A-990-

HOH

61A-1047-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Dihydropyrimidinase-related protein 2 / DRP-2 / Collapsin response mediator protein 2 / CRMP-2 / N2A3 / Unc-33-like phosphoprotein 2 / ULIP-2


分子量: 57467.832 Da / 分子数: 1 / 変異: T509D/T514D/S518D/S522D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPYSL2, CRMP2, ULIP2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q16555
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 12% PEG 4000, 0.1M sodium citrate pH 5.6, 0.1M lithium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 114502 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rrim(I) all: 0.059 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 1.116 / Mean I/σ(I) obs: 1.89 / Rrim(I) all: 1.199 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.8→40.224 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.55
詳細: THE STRUCTURE FACTOR FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I_PLUS/MINUS COLUMNS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 3795 3.31 %
Rwork0.1863 --
obs0.1874 114502 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40.224 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3785 0 5 352 4142
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073901
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8295297
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3211434
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053593
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005693
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7997-1.82250.30891410.30324073X-RAY DIFFRACTION99
1.8225-1.84650.29871430.28894113X-RAY DIFFRACTION100
1.8465-1.87180.30711380.27574106X-RAY DIFFRACTION100
1.8718-1.89850.37121430.26584091X-RAY DIFFRACTION100
1.8985-1.92680.39591350.37694079X-RAY DIFFRACTION99
1.9268-1.95690.28491400.26774100X-RAY DIFFRACTION100
1.9569-1.9890.31531400.25384092X-RAY DIFFRACTION100
1.989-2.02330.28211410.24464092X-RAY DIFFRACTION100
2.0233-2.06010.3041390.23264090X-RAY DIFFRACTION100
2.0601-2.09970.26851410.22564110X-RAY DIFFRACTION100
2.0997-2.14260.27521410.21494124X-RAY DIFFRACTION100
2.1426-2.18920.24691420.22214105X-RAY DIFFRACTION100
2.1892-2.24010.27361370.23144089X-RAY DIFFRACTION100
2.2401-2.29610.24111410.25874074X-RAY DIFFRACTION100
2.2961-2.35820.24591420.20144117X-RAY DIFFRACTION100
2.3582-2.42760.22721390.20214098X-RAY DIFFRACTION100
2.4276-2.50590.23661370.1954079X-RAY DIFFRACTION100
2.5059-2.59550.21761450.19914152X-RAY DIFFRACTION100
2.5955-2.69940.21991420.18334102X-RAY DIFFRACTION100
2.6994-2.82220.2021380.19124109X-RAY DIFFRACTION100
2.8222-2.97090.28141380.18654079X-RAY DIFFRACTION100
2.9709-3.1570.23561410.19054110X-RAY DIFFRACTION100
3.157-3.40060.22471440.18934094X-RAY DIFFRACTION100
3.4006-3.74260.22051430.17124126X-RAY DIFFRACTION100
3.7426-4.28370.16341410.14444098X-RAY DIFFRACTION100
4.2837-5.39490.16591410.13994105X-RAY DIFFRACTION100
5.3949-40.23440.16991420.1524100X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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