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- PDB-5yy9: Crystal structure of Tandem Tudor Domain of human UHRF1 in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yy9
タイトルCrystal structure of Tandem Tudor Domain of human UHRF1 in complex with LIG1-K126me3
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
  • Ligase 1
キーワードTRANSFERASE / Maintenance of DNA methylation
機能・相同性
機能・相同性情報


Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA ligase activity / DNA damage sensor activity / DNA ligase (ATP) / hemi-methylated DNA-binding / DNA ligase (ATP) activity / homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / Processive synthesis on the lagging strand ...Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA ligase activity / DNA damage sensor activity / DNA ligase (ATP) / hemi-methylated DNA-binding / DNA ligase (ATP) activity / homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / Processive synthesis on the lagging strand / regulation of epithelial cell proliferation / lagging strand elongation / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / methyl-CpG binding / histone H3K9me2/3 reader activity / DNA biosynthetic process / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Early Phase of HIV Life Cycle / : / positive regulation of protein metabolic process / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / anatomical structure morphogenesis / mitotic spindle assembly / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / mismatch repair / heterochromatin / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein autoubiquitination / base-excision repair, gap-filling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / DNA methylation / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / base-excision repair / RING-type E3 ubiquitin transferase / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / spindle / nuclear matrix / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / heterochromatin formation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone binding / DNA recombination / nucleic acid binding / protein ubiquitination / cell division / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. ...: / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / SH3 type barrels. - #30 / PUA-like superfamily / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH3 type barrels. / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Nucleic acid-binding, OB-fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA ligase 1 / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.653 Å
データ登録者Kori, S. / Defossez, P.A. / Arita, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
JSTPRESTO 14530337 日本
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structure of the UHRF1 Tandem Tudor Domain Bound to a Methylated Non-histone Protein, LIG1, Reveals Rules for Binding and Regulation.
著者: Kori, S. / Ferry, L. / Matano, S. / Jimenji, T. / Kodera, N. / Tsusaka, T. / Matsumura, R. / Oda, T. / Sato, M. / Dohmae, N. / Ando, T. / Shinkai, Y. / Defossez, P.A. / Arita, K.
履歴
登録2017年12月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
C: Ligase 1
D: Ligase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6054
ポリマ－39,6054
非ポリマー00
水43224
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
C: Ligase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8022
ポリマ－19,8022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area9240 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
D: Ligase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8022
ポリマ－19,8022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area8780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.105, 97.349, 132.529
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein ...Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein Np95 / hNp95 / RING finger protein 106 / RING-type E3 ubiquitin transferase UHRF1 / Transcription factor ICBP90 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / hUHRF1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1


分子量: 18162.207 Da / 分子数: 2 / 断片: Tandem Tudor Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1, ICBP90, NP95, RNF106 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: Q96T88, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド Ligase 1


分子量: 1640.072 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P18858*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 00 mM Tris-HCl (pH 7.0), 200 mM tri-potassium phosphate and 20% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→48.67 Å / Num. obs: 40019 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.65→2.78 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / CC1/2: 0.95 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DB3

3db3


解像度: 2.653→40.228 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.67
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2877 1034 9.97 %
Rwork0.2309 --
obs0.2367 10370 95.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.653→40.228 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2390 0 0 24 2414
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042435
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8123304
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.6511464
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053360
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006429
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6535-2.79340.38011340.30681269X-RAY DIFFRACTION94
2.7934-2.96830.39261560.29991327X-RAY DIFFRACTION98
2.9683-3.19740.33441480.2771315X-RAY DIFFRACTION98
3.1974-3.5190.28781430.24231330X-RAY DIFFRACTION96
3.519-4.02780.23991620.22171334X-RAY DIFFRACTION97
4.0278-5.0730.2431330.17761344X-RAY DIFFRACTION95
5.073-40.23260.30011580.22331417X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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