PDB-5ywr: Crystal Structure of RING E3 ligase ZNRF1 in complex with Ube2N (...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 5ywr

タイトル

Crystal Structure of RING E3 ligase ZNRF1 in complex with Ube2N (Ubc13)

要素

E3 ubiquitin-protein ligase ZNRF1
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N

キーワード

SIGNALING PROTEIN / Ubiquitin E3 ligase / ZNRF1 / Ubiquitin Conjugating E2 / Ube2N / Ubc13

機能・相同性

機能・相同性情報

positive regulation of autophagosome-lysosome fusion / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / postreplication repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of double-strand break repair ...positive regulation of autophagosome-lysosome fusion / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / postreplication repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of double-strand break repair / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of intracellular signal transduction / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / protein K48-linked ubiquitination / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / regulation of DNA repair / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / negative regulation of TORC1 signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / antiviral innate immune response / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / positive regulation of DNA repair / ubiquitin binding / NOD1/2 Signaling Pathway / double-strand break repair via homologous recombination / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / ISG15 antiviral mechanism / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Formation of Incision Complex in GG-NER / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / FCERI mediated NF-kB activation / G2/M DNA damage checkpoint / RING-type E3 ubiquitin transferase / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / synaptic vesicle membrane / ubiquitin protein ligase activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / T cell receptor signaling pathway / Processing of DNA double-strand break ends / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / lysosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein ubiquitination / endosome / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

単波長異常分散 / 解像度: 1.47 Å

データ登録者

Behera, A.P. / Naskar, P. / Datta, A.B.

資金援助

インド, 1件

引用

ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2018
タイトル: Structural insights into the nanomolar affinity of RING E3 ligase ZNRF1 for Ube2N and its functional implications.
著者: Behera, A.P. / Naskar, P. / Agarwal, S. / Banka, P.A. / Poddar, A. / Datta, A.B.

履歴

登録	2017年11月30日	登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.0	2018年6月6日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年3月27日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	5ywr.cif.gz	122.9 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb5ywr.ent.gz	94.9 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	5ywr.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

文書・要旨	5ywr_validation.pdf.gz	2 MB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	5ywr_full_validation.pdf.gz	2 MB	表示
XML形式データ	5ywr_validation.xml.gz	15.4 KB	表示
CIF形式データ	5ywr_validation.cif.gz	23.1 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yw/5ywr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yw/5ywr	HTTPS FTP

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関連構造データ

類似構造データ	5c4v-1 5x14-d 4zib-d 1385 3e1z-d 1iod-d 3fso-d 1bib-d 4s18-d 2q7g-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#60 - 2004年12月ユビキチン (Ubiquitin) 類似性 (14) #234 - 2019年6月 MDM2とがん (MDM2 and Cancer) 類似性 (14) #55 - 2004年7月 DNAリガーゼ (DNA Ligase) 類似性 (1) #122 - 2010年2月エンハンセオソーム (Enhanceosome) 類似性 (1) #143 - 2011年11月 Toll様受容体 (Toll-like Receptors) 類似性 (1) #163 - 2013年7月 HIVカプシド (HIV Capsid) 類似性 (1) #56 - 2004年8月カスパーゼ (Caspases) 類似性 (1) #241 - 2020年1月 20年の分子を振り返って (Twenty Years of Molecules) 類似性 (1)

PDBのページ

PDBj /

wwPDB /

NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#60 - 2004年12月
ユビキチン (Ubiquitin)
類似性 (14)
#234 - 2019年6月
MDM2とがん (MDM2 and Cancer)
類似性 (14)
#55 - 2004年7月
DNAリガーゼ (DNA Ligase)
類似性 (1)
#122 - 2010年2月
エンハンセオソーム (Enhanceosome)
類似性 (1)
#143 - 2011年11月
Toll様受容体 (Toll-like Receptors)
類似性 (1)
#163 - 2013年7月
HIVカプシド (HIV Capsid)
類似性 (1)
#56 - 2004年8月
カスパーゼ (Caspases)
類似性 (1)
#241 - 2020年1月
20年の分子を振り返って (Twenty Years of Molecules)
類似性 (1)

登録構造単位

A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N

B: E3 ubiquitin-protein ligase ZNRF1

ヘテロ分子

27.6 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N

ヘテロ分子

B: E3 ubiquitin-protein ligase ZNRF1

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: isothermal titration calorimetry, Dissociation constant 40 nM at 298K, gel filtration
27.6 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	47.430, 59.548, 94.792
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質	Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / ...Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N 分子量: 17157.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / プラスミド: pETSUMO2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3) / 参照: UniProt: P61088, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: タンパク質	E3 ubiquitin-protein ligase ZNRF1 / Nerve injury-induced gene 283 protein / RING-type E3 ubiquitin transferase ZNRF1 / Zinc/RING finger protein 1 分子量: 10024.536 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: First 137 amino acids deleted from the protein / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZNRF1, NIN283 / プラスミド: pETSUMO2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3) / 参照: UniProt: Q8ND25, RING-type E3 ubiquitin transferase

#1: タンパク質

Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / ...

分子量: 17157.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / プラスミド: pETSUMO2 / 発現宿主:

Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3) / 参照: UniProt: P61088, E2 ubiquitin-conjugating enzyme

#2: タンパク質

E3 ubiquitin-protein ligase ZNRF1 / Nerve injury-induced gene 283 protein / RING-type E3 ubiquitin transferase ZNRF1 / Zinc/RING finger protein 1

分子量: 10024.536 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: First 137 amino acids deleted from the protein / 由来: (組換発現)

Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZNRF1, NIN283 / プラスミド: pETSUMO2 / 発現宿主:

Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3) / 参照: UniProt: Q8ND25, RING-type E3 ubiquitin transferase

-
非ポリマー , 4種, 369分子

#3: 化合物	ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₆H₁₄O₄
#4: 化合物	ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: CH₂O₂
#5: 化合物	ChemComp-ZN / ZINC ION 分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 364 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.46 Å³/Da / 溶媒含有率: 50.05 %
結晶化	温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 0.2M Magnesium fromate dihydrate, 20% PEG 3350 (w/v)

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97947 Å
検出器	タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月14日
放射	モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 1.47→47.43 Å / Num. obs: 46073 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7.7 % / R_merge(I) obs: 0.055 / R_pim(I) all: 0.031 / Net I/σ(I): 20.6
反射シェル	解像度: 1.47→1.5 Å / R_merge(I) obs: 0.872 / CC_1/2: 0.585 / R_pim(I) all: 0.587

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	(1.12_2829: ???)	精密化
XDS		データ削減
pointless		データスケーリング
SHELXD		位相決定

精密化

構造決定の手法:

単波長異常分散 / 解像度: 1.47→42.417 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.06 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.1842	2368	5.15 %
R_work	0.1649	-	-
obs	0.1659	46000	99.02 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.47→42.417 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	1872	0	16	364	2252

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.005	2052
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.683	2780
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	16.219	799
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.075	302
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.005	370

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
1.47-1.5001	0.3421	130	0.2851	2269	X-RAY DIFFRACTION	89
1.5001-1.5327	0.2991	133	0.254	2492	X-RAY DIFFRACTION	97
1.5327-1.5683	0.2315	121	0.224	2548	X-RAY DIFFRACTION	100
1.5683-1.6075	0.2188	140	0.2063	2558	X-RAY DIFFRACTION	100
1.6075-1.651	0.2014	135	0.1949	2538	X-RAY DIFFRACTION	100
1.651-1.6996	0.2153	143	0.1856	2572	X-RAY DIFFRACTION	100
1.6996-1.7545	0.199	138	0.1856	2560	X-RAY DIFFRACTION	100
1.7545-1.8172	0.2195	141	0.1824	2561	X-RAY DIFFRACTION	100
1.8172-1.8899	0.1772	160	0.1764	2531	X-RAY DIFFRACTION	100
1.8899-1.9759	0.2172	136	0.1706	2591	X-RAY DIFFRACTION	100
1.9759-2.0801	0.1968	136	0.1619	2576	X-RAY DIFFRACTION	100
2.0801-2.2104	0.1751	146	0.1533	2594	X-RAY DIFFRACTION	100
2.2104-2.3811	0.157	130	0.1549	2610	X-RAY DIFFRACTION	100
2.3811-2.6207	0.178	131	0.1577	2608	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6207-2.9998	0.1872	124	0.1623	2629	X-RAY DIFFRACTION	100
2.9998-3.7791	0.1511	163	0.1438	2640	X-RAY DIFFRACTION	100
3.7791-42.4342	0.1762	161	0.1518	2755	X-RAY DIFFRACTION	99

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	6.9317	1.5276	-0.8858	8.1536	-0.7396	7.3835	0.1984	-0.4451	0.1596	0.5991	-0.043	0.1483	-0.0365	-0.0224	-0.0808	0.1362	0.0002	0.0065	0.1077	-0.0041	0.0553	30.745	23.9811	23.6602
2	2.7942	3.1441	-3.0735	4.4238	-2.3305	7.0703	0.1911	-0.2388	0.4079	0.3102	-0.2451	-0.5839	-0.0735	0.4097	-0.0135	0.1393	-0.0529	-0.0188	0.1556	-0.0423	0.1861	37.9728	33.2293	18.4815
3	4.2045	2.06	-2.829	2.4014	-1.6297	3.4905	0.0382	-0.1234	0.0764	-0.0544	-0.0448	-0.1397	-0.066	0.1655	-0.038	0.0882	0.0068	0.0152	0.073	-0.0156	0.152	33.092	36.7875	10.5088
4	7.0906	1.4367	-0.1421	3.4649	-3.2761	3.355	-0.0947	-0.0875	0.02	-0.1872	0.0634	0.4961	0.3056	-0.2426	0.0688	0.1204	-0.0032	0.0007	0.1059	-0.025	0.1412	23.6805	21.1134	12.6913
5	0.9312	0.2834	-0.6036	5.7756	-2.6365	2.5101	0.0161	0.1116	0.079	-0.5718	0.0321	0.1654	0.2431	-0.135	-0.0588	0.1291	-0.0033	-0.0105	0.1066	-0.0081	0.1253	29.8267	30.043	2.0429
6	2.7108	-0.2789	-2.0549	4.1986	-2.0645	3.0522	0.1664	0.443	0.0955	-0.6509	-0.0695	0.0749	0.2072	-0.3005	-0.0907	0.2136	0.0261	-0.0106	0.1722	-0.015	0.1752	36.1858	29.3733	0.374
7	4.062	0.253	-0.7609	4.9509	1.1599	4.374	-0.043	0.3288	0.3359	-0.6754	-0.1039	-0.2919	-0.1685	0.3228	0.0865	0.2869	0.0151	0.0858	0.1592	0.0893	0.2703	37.7692	43.7774	-5.2243
8	3.4972	-1.0474	2.7454	2.5058	-1.1901	7.6142	-0.0712	0.235	0.0866	0.0448	-0.0274	-0.2907	-0.1524	0.2183	0.0776	0.1049	-0.0083	-0.0099	0.1144	-0.0187	0.1659	23.0323	5.7622	-4.7667
9	2.3332	-0.4896	0.6015	3.7276	-0.938	4.6475	0.0194	-0.0009	-0.1435	-0.0727	-0.0662	-0.2044	0.1607	0.2753	0.0174	0.0549	0.009	0.0114	0.0783	-0.0033	0.1473	32.7539	6.2039	15.3719

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details
1	X-RAY DIFFRACTION	1	chain 'A' and (resid 3 through 17 )
2	X-RAY DIFFRACTION	2	chain 'A' and (resid 18 through 27 )
3	X-RAY DIFFRACTION	3	chain 'A' and (resid 28 through 57 )
4	X-RAY DIFFRACTION	4	chain 'A' and (resid 58 through 67 )
5	X-RAY DIFFRACTION	5	chain 'A' and (resid 68 through 100 )
6	X-RAY DIFFRACTION	6	chain 'A' and (resid 101 through 123 )
7	X-RAY DIFFRACTION	7	chain 'A' and (resid 124 through 152 )
8	X-RAY DIFFRACTION	8	chain 'B' and (resid 141 through 171 ) or chain 'B' and (resid 302)
9	X-RAY DIFFRACTION	9	chain 'B' and (resid 172 through 227) or chain 'B' and (resid 301 and resid 303)

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

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万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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