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- PDB-5ywm: Crystal structure of CK2a2 form-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ywm
タイトルCrystal structure of CK2a2 form-1
要素Casein kinase II subunit alpha'
キーワードTRANSFERASE / Protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / negative regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / acrosomal vesicle / Signal transduction by L1 / liver regeneration / cerebral cortex development / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / spermatogenesis / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / cell cycle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / chromatin / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINIC ACID / Casein kinase II subunit alpha'
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.939 Å
データ登録者Tsuyuguchi, M. / Kinoshita, T.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human CK2a2 in a new crystal form at 1.89 angstrom resolution
著者: Tsuyuguchi, M. / Nakaniwa, T. / Kinoshita, T.
履歴
登録2017年11月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Casein kinase II subunit alpha'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4754
ポリマ－40,1601
非ポリマー3153
水2,558142
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area14580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.292, 101.023, 45.764
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha' / CK II alpha'


分子量: 40159.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A2, CK2A2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P19784, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NIO / NICOTINIC ACID / ニコチン酸


分子量: 123.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5NO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: PEG 4000, Lithium sulfate monohydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.939→50 Å / Num. obs: 44654 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 11.97
反射 シェル解像度: 1.939→2.06 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.637 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3E3B

3e3b


解像度: 1.939→45.764 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2435 3772 8.46 %
Rwork0.1907 --
obs0.1952 44583 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.939→45.764 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2638 0 19 142 2799
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082751
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0963713
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1121034
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046386
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005472
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9391-1.96370.53041310.45811443X-RAY DIFFRACTION95
1.9637-1.98950.35511400.29051545X-RAY DIFFRACTION100
1.9895-2.01680.30971360.24891477X-RAY DIFFRACTION100
2.0168-2.04560.29381370.24981499X-RAY DIFFRACTION100
2.0456-2.07610.291430.22271539X-RAY DIFFRACTION100
2.0761-2.10850.25481390.22891519X-RAY DIFFRACTION100
2.1085-2.14310.25131340.22821503X-RAY DIFFRACTION100
2.1431-2.18010.30451460.22621549X-RAY DIFFRACTION100
2.1801-2.21970.29261360.20841470X-RAY DIFFRACTION100
2.2197-2.26240.28251430.21781560X-RAY DIFFRACTION100
2.2624-2.30860.27841440.22211504X-RAY DIFFRACTION100
2.3086-2.35880.311380.22481493X-RAY DIFFRACTION100
2.3588-2.41360.28221480.21181545X-RAY DIFFRACTION100
2.4136-2.4740.26331310.21991491X-RAY DIFFRACTION100
2.474-2.54090.31711440.211525X-RAY DIFFRACTION100
2.5409-2.61560.2831360.20671496X-RAY DIFFRACTION100
2.6156-2.70010.28771470.20881549X-RAY DIFFRACTION100
2.7001-2.79650.27741380.19991470X-RAY DIFFRACTION100
2.7965-2.90850.25421430.21161540X-RAY DIFFRACTION100
2.9085-3.04080.28381380.2131502X-RAY DIFFRACTION100
3.0408-3.20110.23141380.20311495X-RAY DIFFRACTION100
3.2011-3.40160.26931400.18361522X-RAY DIFFRACTION100
3.4016-3.66420.24611340.17321522X-RAY DIFFRACTION100
3.6642-4.03270.18481440.15521514X-RAY DIFFRACTION100
4.0327-4.61580.18811400.1481525X-RAY DIFFRACTION100
4.6158-5.81350.20111430.16121516X-RAY DIFFRACTION100
5.8135-45.77670.19981410.1691498X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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