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- PDB-5yvg: Crystal structure of Karyopherin beta2 in complex with FUS(full l... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yvg
タイトルCrystal structure of Karyopherin beta2 in complex with FUS(full length)
要素
  • RNA-binding protein FUS
  • Transportin-1
キーワードPROTEIN TRANSPORT/RNA BINDING PROTEIN / Importin family / PROTEIN TRANSPORT / PROTEIN TRANSPORT-RNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Intraflagellar transport / nuclear localization sequence binding / membraneless organelle assembly / mRNA stabilization / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / intracellular membraneless organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA ...Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Intraflagellar transport / nuclear localization sequence binding / membraneless organelle assembly / mRNA stabilization / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / intracellular membraneless organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / postsynaptic cytosol / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / presynaptic cytosol / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA 3'-UTR binding / GABA-ergic synapse / transcription coregulator activity / molecular condensate scaffold activity / protein homooligomerization / small GTPase binding / protein import into nucleus / amyloid fibril formation / transcription coactivator activity / cilium / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / glutamatergic synapse / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TAF15/EWS/TLS family / Importin beta family / HEAT-like repeat / HEAT repeat / HEAT repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Zinc finger domain ...TAF15/EWS/TLS family / Importin beta family / HEAT-like repeat / HEAT repeat / HEAT repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein FUS / Transportin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.05 Å
データ登録者Yoshizawa, T. / Fung, H.Y.J. / Chook, Y.M.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Nuclear Import Receptor Inhibits Phase Separation of FUS through Binding to Multiple Sites.
著者: Yoshizawa, T. / Ali, R. / Jiou, J. / Fung, H.Y.J. / Burke, K.A. / Kim, S.J. / Lin, Y. / Peeples, W.B. / Saltzberg, D. / Soniat, M. / Baumhardt, J.M. / Oldenbourg, R. / Sali, A. / Fawzi, N.L. ...著者: Yoshizawa, T. / Ali, R. / Jiou, J. / Fung, H.Y.J. / Burke, K.A. / Kim, S.J. / Lin, Y. / Peeples, W.B. / Saltzberg, D. / Soniat, M. / Baumhardt, J.M. / Oldenbourg, R. / Sali, A. / Fawzi, N.L. / Rosen, M.K. / Chook, Y.M.
履歴
登録2017年11月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transportin-1
B: Transportin-1
X: RNA-binding protein FUS
Y: RNA-binding protein FUS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)303,8984
ポリマ－303,8984
非ポリマー00
水00
1
A: Transportin-1
X: RNA-binding protein FUS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,9492
ポリマ－151,9492
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Transportin-1
Y: RNA-binding protein FUS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,9492
ポリマ－151,9492
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.219, 145.015, 108.681
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.552, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYASNASN(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA11 - 4113 - 43
12LEULEUPHEPHE(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA50 - 8052 - 82
13GLYGLYILEILE(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA86 - 11788 - 119
14TRPTRPASPASP(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA126 - 138128 - 140
15CYSCYSLEULEU(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA145 - 163147 - 165
16ASNASNPHEPHE(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA173 - 183175 - 185
17PROPROILEILE(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA188 - 202190 - 204
18LEULEUVALVAL(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA211 - 245213 - 247
19HISHISLEULEU(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA253 - 317255 - 319
110SERSERVALVAL(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA371 - 389349 - 367
111LEULEUILEILE(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA395 - 424373 - 402
112METMETVALVAL(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA429 - 552407 - 530
113LEULEUGLNGLN(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA556 - 863534 - 841
114ASPASPTYRTYR(chain 'A' and (resid 11 through 41 or resid 50...AA866 - 888844 - 866
215GLYGLYASNASN(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB11 - 4113 - 43
216LEULEUPHEPHE(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB50 - 8052 - 82
217GLYGLYILEILE(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB86 - 11788 - 119
218TRPTRPASPASP(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB126 - 138128 - 140
219CYSCYSLEULEU(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB145 - 163147 - 165
220ASNASNPHEPHE(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB173 - 183175 - 185
221PROPROILEILE(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB188 - 202190 - 204
222LEULEUVALVAL(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB211 - 245213 - 247
223HISHISLEULEU(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB253 - 317255 - 319
224SERSERVALVAL(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB371 - 389349 - 367
225LEULEUILEILE(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB395 - 424373 - 402
226METMETVALVAL(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB429 - 552407 - 530
227LEULEUGLNGLN(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB556 - 863534 - 841
228ASPASPTYRTYR(chain 'B' and (resid 11 through 245 or resid 253 through 863 or resid 866 through 888))BB866 - 888844 - 866

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要素

#1: タンパク質 Transportin-1 / Importin beta-2 / Karyopherin beta-2 / M9 region interaction protein / MIP


分子量: 98325.352 Da / 分子数: 2 / 断片: truncated residues 345-375 replaced with GGSGGSG / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNPO1, KPNB2, MIP1, TRN / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q92973
#2: タンパク質 RNA-binding protein FUS / 75 kDa DNA-pairing protein / Oncogene FUS / Oncogene TLS / POMp75 / Translocated in liposarcoma protein


分子量: 53623.789 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FUS, TLS / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35637

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.8M Succinic acid pH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: l,-k,h / Fraction: 0.36
反射解像度: 4.05→50 Å / Num. obs: 27683 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.1 % / Rpim(I) all: 0.056 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 4.05→4.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 1301 / CC1/2: 0.596 / Rpim(I) all: 0.472 / % possible all: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.refine1.13_2998精密化
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2Z5K

2z5k


解像度: 4.05→41.33 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 66.81 / 位相誤差: 38.9089
立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F, GeoStd, Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2598 1217 5.1 %
Rwork0.2505 22668 -
obs0.3653 23885 87.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.05→41.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12966 0 0 0 12966
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003613227
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68917933
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.12092063
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00592295
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.13154975
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.05-4.230.4264510.44071249X-RAY DIFFRACTION36.84
4.23-4.460.4118980.40972270X-RAY DIFFRACTION67.08
4.46-4.740.39641600.39042990X-RAY DIFFRACTION87.35
4.74-5.10.36011760.34223195X-RAY DIFFRACTION94.33
5.1-5.610.36421530.31553250X-RAY DIFFRACTION95.48
5.61-6.420.31551790.3263247X-RAY DIFFRACTION94.72
6.42-8.070.31531850.32763219X-RAY DIFFRACTION94.37
8.07-35.040.35441870.36743264X-RAY DIFFRACTION93.55

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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