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- PDB-5yt6: Crystal structure of TAX1BP1 UBZ2 in complex with mono-ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yt6
タイトルCrystal structure of TAX1BP1 UBZ2 in complex with mono-ubiquitin
要素
  • Tax1-binding protein 1
  • Ubiquitin
キーワードPROTEIN BINDING / TAX1BP1 / ubiquitin / complex / autophagy receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to phagocytic vesicle / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phagophore assembly site / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...protein localization to phagocytic vesicle / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phagophore assembly site / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / energy homeostasis / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / autophagosome / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / neuron projection morphogenesis / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / regulation of mitochondrial membrane potential / Josephin domain DUBs / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / positive regulation of protein ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A
類似検索 - 分子機能
Calcium binding and coiled-coil domain-like / Calcium binding and coiled-coil domain (CALCOCO1) like / Autophagy receptor zinc finger-C2H2 domain / SKICH domain / : / SKICH domain / CALCOCO1/2, zinc finger UBZ1-type / Zinc finger UBZ1-type profile. / : / Ubiquitin domain signature. ...Calcium binding and coiled-coil domain-like / Calcium binding and coiled-coil domain (CALCOCO1) like / Autophagy receptor zinc finger-C2H2 domain / SKICH domain / : / SKICH domain / CALCOCO1/2, zinc finger UBZ1-type / Zinc finger UBZ1-type profile. / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Tax1-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.501 Å
データ登録者Pan, L. / Hu, S.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31470749 中国
National Key R&D Program of China2016YFA0501903 中国
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: Mechanistic Insights into Recognitions of Ubiquitin and Myosin VI by Autophagy Receptor TAX1BP1.
著者: Hu, S. / Wang, Y. / Gong, Y. / Liu, J. / Li, Y. / Pan, L.
履歴
登録2017年11月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
E: Ubiquitin
F: Tax1-binding protein 1
A: Ubiquitin
B: Tax1-binding protein 1
C: Ubiquitin
D: Tax1-binding protein 1
G: Ubiquitin
H: Tax1-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,52316
ポリマ－51,9158
非ポリマー6088
水6,431357
1
E: Ubiquitin
F: Tax1-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0443
ポリマ－12,9792
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Ubiquitin
B: Tax1-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1404
ポリマ－12,9792
非ポリマー1612
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ubiquitin
D: Tax1-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1404
ポリマ－12,9792
非ポリマー1612
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Ubiquitin
H: Tax1-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1985
ポリマ－12,9792
非ポリマー2203
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.709, 72.938, 119.879
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 EACGFBDH

#1: タンパク質
Ubiquitin


分子量: 8720.961 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P0CG47
#2: タンパク質・ペプチド
Tax1-binding protein 1 / TRAF6-binding protein


分子量: 4257.695 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAX1BP1, T6BP, PRO0105
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q86VP1

-
非ポリマー , 5種, 365分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.84 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Ammonium sulfate, BIS TRIS propane

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97846 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97846 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 68493 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 13.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.137 / Χ2: 0.882 / Net I/σ(I): 5.9 / Num. measured all: 419962
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.533.90.46531400.7630.2630.5380.6992
1.53-1.554.40.39733040.8370.210.4520.68297.6
1.55-1.585.20.36333730.8830.1750.4050.70498.5
1.58-1.626.50.34334090.9050.1460.3740.73899.8
1.62-1.656.70.31733890.9310.1320.3440.77199.9
1.65-1.696.70.2934150.9380.1210.3150.81799.9
1.69-1.736.60.26734090.9410.1120.290.87599.9
1.73-1.786.50.24534030.9420.1040.2660.92299.9
1.78-1.8360.21834100.9510.0960.2390.99499.8
1.83-1.896.70.20634130.9520.0860.2241.00299.9
1.89-1.966.70.20334220.9560.0840.221.09199.9
1.96-2.046.60.17934510.9620.0760.1951.05899.8
2.04-2.136.40.15834250.9720.0680.1720.98199.9
2.13-2.246.10.14734320.9730.0650.1610.97599.9
2.24-2.386.60.14234360.980.060.1540.95499.7
2.38-2.566.50.13434790.980.0570.1460.92199.8
2.56-2.8260.12434700.9790.0550.1360.91199.7
2.82-3.236.50.11734940.9820.0510.1280.84899.7
3.23-4.0760.10435260.9860.0470.1140.7899.4
4.07-505.80.09736930.9890.0440.1070.69599.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BMJ

4bmj


解像度: 1.501→30.894 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.85
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2252 3428 5.07 %RANDOM
Rwork0.1934 ---
obs0.195 67619 98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 61.11 Å2 / Biso mean: 17.5884 Å2 / Biso min: 7.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.501→30.894 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3497 0 24 357 3878
Biso mean--23.87 25.51 -
残基数----434
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063601
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06552
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006634
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.882224
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5015-1.52290.25651080.23642149225779
1.5229-1.54560.23851040.22812440254491
1.5456-1.56980.27071550.2112566272195
1.5698-1.59550.25551430.2032650279398
1.5955-1.6230.23161570.192126852842100
1.623-1.65250.20711260.185326812807100
1.6525-1.68430.27481690.18726662835100
1.6843-1.71870.20841340.197326752809100
1.7187-1.75610.21471560.193326982854100
1.7561-1.79690.24071550.184426892844100
1.7969-1.84190.23921320.19326802812100
1.8419-1.89160.21831410.190327012842100
1.8916-1.94730.21531420.192127272869100
1.9473-2.01010.25111480.193226892837100
2.0101-2.0820.21911400.194227222862100
2.082-2.16530.25181390.19126872826100
2.1653-2.26380.23231420.19142739288199
2.2638-2.38310.22051470.19362703285099
2.3831-2.53240.22491420.204327452887100
2.5324-2.72780.21611370.20692732286999
2.7278-3.00210.22591630.21192726288999
3.0021-3.4360.22561360.20292774291099
3.436-4.32720.21021350.17122801293699
4.3272-30.90040.20921770.18062866304398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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