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万見
- PDB-5yk7: Crystal Structure of Mdm12-Mmm1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yk7
タイトルCrystal Structure of Mdm12-Mmm1 complex
要素
  • Maintenance of mitochondrial morphology protein 1
  • Mitochondrial distribution and morphology protein 12
キーワードLIPID TRANSPORT / Mmm1 / Mdm12 / ERMES / Phospholipid / Membrane contact site
機能・相同性
機能・相同性情報


ERMES complex / mitochondrion inheritance / outer mitochondrial membrane protein complex / mitochondrial outer membrane translocase complex assembly / aminophospholipid transport / intermembrane lipid transfer / mitochondrial genome maintenance / phospholipid homeostasis / phospholipid transport / lipid transport ...ERMES complex / mitochondrion inheritance / outer mitochondrial membrane protein complex / mitochondrial outer membrane translocase complex assembly / aminophospholipid transport / intermembrane lipid transfer / mitochondrial genome maintenance / phospholipid homeostasis / phospholipid transport / lipid transport / protein insertion into mitochondrial outer membrane / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / mitochondrion organization / mitochondrial outer membrane / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Maintenance of mitochondrial morphology protein 1 / MMM1 domain / Maintenance of mitochondrial morphology protein 1 / Mitochondrial distribution and morphology protein 12 / Synaptotagmin-like mitochondrial-lipid-binding domain / Synaptotagmin-like mitochondrial lipid-binding proteins (SMP) domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Maintenance of mitochondrial morphology protein 1 / Mitochondrial distribution and morphology protein 12
類似検索 - 構成要素
生物種Zygosaccharomyces rouxii (酵母)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.799 Å
データ登録者Jeong, H. / Park, J. / Lee, C.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Crystal structures of Mmm1 and Mdm12-Mmm1 reveal mechanistic insight into phospholipid trafficking at ER-mitochondria contact sites.
著者: Jeong, H. / Park, J. / Jun, Y. / Lee, C.
履歴
登録2017年10月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maintenance of mitochondrial morphology protein 1
B: Mitochondrial distribution and morphology protein 12
C: Maintenance of mitochondrial morphology protein 1
D: Mitochondrial distribution and morphology protein 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,71210
ポリマ－106,1424
非ポリマー5706
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10660 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area47750 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)87.560, 87.560, 436.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Maintenance of mitochondrial morphology protein 1


分子量: 29583.342 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zygosaccharomyces rouxii (strain ATCC 2623 / CBS 732 / NBRC 1130 / NCYC 568 / NRRL Y-229) (酵母)
株: ATCC 2623 / CBS 732 / NBRC 1130 / NCYC 568 / NRRL Y-229
遺伝子: MMM1, ZYRO0B10274g / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: C5DRQ1
#2: タンパク質 Mitochondrial distribution and morphology protein 12 / Mitochondrial inheritance component MDM12


分子量: 23487.605 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MDM12, YOL009C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92328
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.01 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 4000, HEPES, Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→50 Å / Num. obs: 18459 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 27.5
反射 シェル解像度: 3.8→3.87 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5GYD

5gyd


解像度: 3.799→39.142 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 33.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2624 916 4.96 %
Rwork0.2376 --
obs0.2389 18456 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.799→39.142 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6787 0 30 0 6817
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036949
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7729411
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7024192
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461061
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051195
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.7993-3.99940.3691280.31552491X-RAY DIFFRACTION99
3.9994-4.24970.34321220.27782472X-RAY DIFFRACTION100
4.2497-4.57740.30561320.2572533X-RAY DIFFRACTION100
4.5774-5.03710.30071330.252508X-RAY DIFFRACTION100
5.0371-5.7640.31821340.25732506X-RAY DIFFRACTION100
5.764-7.25450.32771330.31562546X-RAY DIFFRACTION100
7.2545-39.14360.19181340.18892484X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.4962-7.73522.35575.4567-1.85690.91230.21650.0165-1.17090.7839-0.94970.4331-0.6880.28390.22182.0563-0.1147-0.16371.60911.00151.662139.01275.389444.9536
22.41020.06264.15349.3739-5.67446.52590.6402-0.83580.9390.7540.33580.77010.0051-0.418-0.94111.3950.20210.17572.06030.64581.509176.7817-26.666966.8054
36.1138-1.76431.42817.9316-2.33921.1710.05480.6415-0.3740.3803-0.25571.09150.23120.7917-0.08491.46620.1392-0.71481.47980.28491.871124.147131.152730.3434
44.66234.27751.61248.2346-2.6023.4628-0.03590.14040.0601-0.9020.5132-0.44150.84460.280.05612.43160.2536-0.41161.60120.2310.582215.318980.01428.4045
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 194 through 439)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 1 through 238)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 194 through 439)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 1 through 238)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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