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- PDB-5ygu: Crystal structure of Escherichia coli (strain K12) mRNA Decapping... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ygu
タイトルCrystal structure of Escherichia coli (strain K12) mRNA Decapping Complex RppH-DapF
要素
  • Diaminopimelate epimerase
  • RNA pyrophosphohydrolase
キーワードISOMERASE/HYDROLASE / RppH-DapF / Decapping / Hydrolase / ISOMERASE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


diaminopimelate epimerase / diaminopimelate epimerase activity / RNA NAD-cap (NMN-forming) hydrolase activity / RNA destabilization / mRNA 5'-diphosphatase activity / RNA decapping / NAD-cap decapping / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / tRNA processing ...diaminopimelate epimerase / diaminopimelate epimerase activity / RNA NAD-cap (NMN-forming) hydrolase activity / RNA destabilization / mRNA 5'-diphosphatase activity / RNA decapping / NAD-cap decapping / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / tRNA processing / mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / enzyme activator activity / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNA pyrophosphohydrolase RppH / Diaminopimelate epimerase, active site / Diaminopimelate epimerase signature. / Diaminopimelate epimerase, DapF / Diaminopimelate epimerase / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / NUDIX hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase ...RNA pyrophosphohydrolase RppH / Diaminopimelate epimerase, active site / Diaminopimelate epimerase signature. / Diaminopimelate epimerase, DapF / Diaminopimelate epimerase / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / NUDIX hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / L(+)-TARTARIC ACID / Diaminopimelate epimerase / RNA pyrophosphohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.298 Å
データ登録者Wang, Q. / Guan, Z.Y. / Zhang, D.L. / Zou, T.T. / Yin, P.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: DapF stabilizes the substrate-favoring conformation of RppH to stimulate its RNA-pyrophosphohydrolase activity in Escherichia coli.
著者: Wang, Q. / Zhang, D. / Guan, Z. / Li, D. / Pei, K. / Liu, J. / Zou, T. / Yin, P.
履歴
登録2017年9月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22018年8月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Diaminopimelate epimerase
B: RNA pyrophosphohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,98615
ポリマ－50,3132
非ポリマー1,67313
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3540 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area19890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.418, 86.418, 173.093
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Diaminopimelate epimerase / DAP epimerase / PLP-independent amino acid racemase


分子量: 30245.549 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: dapF, b3809, JW5592 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6K1, diaminopimelate epimerase
#2: タンパク質 RNA pyrophosphohydrolase / (Di)nucleoside polyphosphate hydrolase / Ap5A pyrophosphatase


分子量: 20067.920 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 1-158 / Mutation: C16S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: rppH, nudH, ygdP, b2830, JW2798 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0A776, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION


分子量: 126.904 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.7 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Potassium Sodium Tartrate, Sodium Iodine, Xylitol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→50 Å / Num. obs: 30026 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 14 % / Net I/σ(I): 18.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4S2V, 4IJZ

4s2v

4ijz


解像度: 2.298→47.985 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.4
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2387 1513 5.05 %
Rwork0.206 --
obs0.2077 29950 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.298→47.985 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3350 0 22 79 3451
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093433
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.034643
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.5511257
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057500
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007607
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2976-2.37180.33931380.26992476X-RAY DIFFRACTION99
2.3718-2.45660.31581500.25582536X-RAY DIFFRACTION100
2.4566-2.55490.32841280.23742560X-RAY DIFFRACTION100
2.5549-2.67120.30281230.24082551X-RAY DIFFRACTION100
2.6712-2.8120.29871280.24592573X-RAY DIFFRACTION100
2.812-2.98820.26471240.23872572X-RAY DIFFRACTION100
2.9882-3.21880.28031410.24342590X-RAY DIFFRACTION100
3.2188-3.54270.27231550.2062545X-RAY DIFFRACTION100
3.5427-4.05510.231260.18812629X-RAY DIFFRACTION100
4.0551-5.1080.1791470.16092649X-RAY DIFFRACTION100
5.108-47.99580.21331530.20732756X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.2964 Å / Origin y: 5.6066 Å / Origin z: 21.3458 Å
111213212223313233
T0.5601 Å2-0.0659 Å20.0827 Å2-0.3763 Å20.0164 Å2--0.3487 Å2
L1.2135 °2-0.1188 °20.2274 °2-2.1666 °20.1131 °2--1.243 °2
S0.0652 Å °-0.2333 Å °-0.1831 Å °0.651 Å °-0.0956 Å °0.4041 Å °0.2083 Å °-0.2262 Å °0.0186 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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