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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ygs | |||||||||
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Title | Human TNFRSF25 death domain | |||||||||
![]() | Human TNRSF25 death domain | |||||||||
![]() | APOPTOSIS / TNFRSF25 / TL1A / NFkappaB | |||||||||
Function / homology | ![]() detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Yin, X. / Jin, T. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure and activation mechanism of DR3 death domain. Authors: Yin, X. / Li, W. / Ma, H. / Zeng, W. / Peng, C. / Li, Y. / Liu, M. / Chen, Q. / Zhou, R. / Jin, T. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.9 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 61.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 82.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5yevC ![]() 5ygpC ![]() 5znyC ![]() 5znzC ![]() 1anfS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 51166.988 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Polysaccharide | alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotriose #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.76 Å3/Da / Density % sol: 55.47 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 2.6 M ammonium sulfate, sodium citrate 5.6, 10% glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jul 8, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.03292 Å / Relative weight: 1 |
Reflection twin | Operator: h,-k,-l / Fraction: 0.48 |
Reflection | Resolution: 2.691→98.25 Å / Num. obs: 59937 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 7.335 % / Net I/σ(I): 18.53 |
Reflection shell | Resolution: 2.696→2.793 Å / Rmerge(I) obs: 1.12 / % possible all: 96.56 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1ANF Resolution: 2.691→98.25 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.691→98.25 Å
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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