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- PDB-5yge: ArgA complexed with AceCoA and glutamate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yge
タイトルArgA complexed with AceCoA and glutamate
要素Amino-acid acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / acetyltransferase / arginine biosynthesis / glutamate / acetyl coenzyme A
機能・相同性
機能・相同性情報


L-glutamate N-acetyltransferase activity / L-methionine N-acyltransferase activity / amino-acid N-acetyltransferase / arginine biosynthetic process via ornithine / N-acetyltransferase activity / protein homotetramerization / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Amino-acid N-acetyltransferase / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / CACODYLIC ACID / GLUTAMIC ACID / Amino-acid acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.039 Å
データ登録者Yang, X. / Wu, L. / Ran, Y. / Xu, A. / Zhang, B. / Yang, X. / Zhang, R. / Rao, Z. / Li, J.
引用ジャーナル: Biochim. Biophys. Acta / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of l-glutamate N-acetyltransferase ArgA from Mycobacterium tuberculosis
著者: Yang, X. / Wu, L. / Ran, Y. / Xu, A. / Zhang, B. / Yang, X. / Zhang, R. / Rao, Z. / Li, J.
履歴
登録2017年9月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amino-acid acetyltransferase
B: Amino-acid acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,62410
ポリマ－39,1592
非ポリマー2,4658
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5660 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area15600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.728, 73.728, 187.231
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-387-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Amino-acid acetyltransferase / N-acetylglutamate synthase / NAGS


分子量: 19579.539 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: argA, Rv2747 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O33289, amino-acid N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-CAD / CACODYLIC ACID / HYDROXYDIMETHYLARSINE OXIDE / ジメチルアルシン酸


分子量: 137.997 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H7AsO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.27 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 0.08 M sodium cacodylate, pH6.2, 0.16 M magnesium acetate tetrahydrate, 12% (w/v) PEG10000, 20% (w/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97624 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97624 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.039→50 Å / Num. obs: 33893 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.109 / Χ2: 0.909 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.04-2.087.80.46316370.9210.1730.4960.93599.5
2.08-2.118.10.45816840.9360.1680.4890.89799.8
2.11-2.158.20.35616390.9630.130.380.868100
2.15-2.28.10.32316480.9690.1180.3440.84999.8
2.2-2.258.20.30616690.9710.1120.3260.916100
2.25-2.38.10.26716640.9740.0990.2851.045100
2.3-2.358.30.23716660.9810.0860.2520.852100
2.35-2.428.40.19616560.9840.0710.2090.858100
2.42-2.498.40.17816740.9880.0650.190.869100
2.49-2.578.50.16616710.9910.060.1770.839100
2.57-2.668.60.15716820.990.0560.1670.863100
2.66-2.778.60.13416790.9940.0480.1420.879100
2.77-2.898.80.11916900.9940.0420.1270.88699.9
2.89-3.058.80.116990.9950.0350.1070.87100
3.05-3.248.90.08816990.9960.0310.0930.886100
3.24-3.498.70.0817010.9950.0290.0850.99100
3.49-3.848.40.07517280.9960.0270.081.085100
3.84-4.3980.06817410.9970.0260.0731.072100
4.39-5.5480.06417660.9970.0240.0680.95399.8
5.54-507.70.05419000.9970.0210.0580.78599.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.039→36.17 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2209 1717 5.09 %
Rwork0.1968 --
obs0.1981 33763 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / Bsol: 22.352 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 124.01 Å2 / Biso mean: 28.18 Å2 / Biso min: 6.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1041 Å20 Å20 Å2
2--0.1041 Å2-0 Å2
3----0.2082 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.039→36.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2653 0 16 178 2847
Biso mean--62.24 33.14 -
残基数----340
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012847
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2413894
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07442
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005480
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4121045
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0395-2.09950.29051540.24982565271998
2.0995-2.16720.28011400.21826262766100
2.1672-2.24470.24131160.216426222738100
2.2447-2.33460.30271460.219226182764100
2.3346-2.44080.22591410.204226382779100
2.4408-2.56940.22821360.213226422778100
2.5694-2.73040.26861510.215126492800100
2.7304-2.94110.25891270.220926902817100
2.9411-3.23690.22751440.215526752819100
3.2369-3.70490.20861540.192826852839100
3.7049-4.66620.15971670.155227312898100
4.6662-36.17530.19991410.1782905304699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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