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万見
- PDB-5ygd: Crystal structure of Drosophila melanogaster Papi extended Tudor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ygd
タイトルCrystal structure of Drosophila melanogaster Papi extended Tudor domain (D287A) in complex with Piwi N-terminal R10me2s peptide
要素
  • ASP-GLN-GLY-ARG-GLY-ARG-2MR-ARG-PRO-LEU-ASN
  • GH18329p
キーワードPROTEIN BINDING / piRNA / complex / extended Tudor domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Yb body / male germ-line stem cell asymmetric division / primary piRNA processing / piRNA-mediated gene silencing by mRNA destabilization / germarium-derived oocyte fate determination / P granule organization / pole cell formation / piRNA binding / transposable element silencing by heterochromatin formation / transposable element silencing by piRNA-mediated heterochromatin formation ...Yb body / male germ-line stem cell asymmetric division / primary piRNA processing / piRNA-mediated gene silencing by mRNA destabilization / germarium-derived oocyte fate determination / P granule organization / pole cell formation / piRNA binding / transposable element silencing by heterochromatin formation / transposable element silencing by piRNA-mediated heterochromatin formation / female germ-line stem cell asymmetric division / post-transcriptional gene silencing / piRNA processing / : / RNA polymerase II transcription repressor complex / germ-line stem cell population maintenance / chromocenter / transposable element silencing / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / P granule / germ cell nucleus / oogenesis / heterochromatin / RNA endonuclease activity / P-body / euchromatin / chromatin DNA binding / heterochromatin formation / spermatogenesis / chromatin / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Tudor domain / Tudor domain profile. / Piwi domain / Piwi domain profile. / Piwi domain / Piwi / KH domain / PAZ domain superfamily ...: / : / Tudor domain / Tudor domain profile. / Piwi domain / Piwi domain profile. / Piwi domain / Piwi / KH domain / PAZ domain superfamily / PAZ / PAZ domain / K Homology domain, type 1 / PAZ domain profile. / PAZ domain / Tudor domain / Tudor domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #90 / Type-1 KH domain profile. / SH3 type barrels. - #140 / SNase-like, OB-fold superfamily / K Homology domain, type 1 superfamily / SH3 type barrels. / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Roll / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein piwi / Tudor and KH domain-containing protein homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.551 Å
データ登録者Zhang, Y.H. / Huang, Y.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Structural insights into the sequence-specific recognition of Piwi byDrosophilaPapi
著者: Zhang, Y. / Liu, W. / Li, R. / Gu, J. / Wu, P. / Peng, C. / Ma, J. / Wu, L. / Yu, Y. / Huang, Y.
履歴
登録2017年9月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GH18329p
D: ASP-GLN-GLY-ARG-GLY-ARG-2MR-ARG-PRO-LEU-ASN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4682
ポリマ－26,4682
非ポリマー00
水5,278293
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area12010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.472, 72.472, 50.311
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 GH18329p / Papi / isoform A / isoform B / isoform C / isoform D


分子量: 25112.564 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 259-479 / 変異: D287A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: papi, Dmel\CG7082, PAPI, Papi, CG7082, Dmel_CG7082
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9VQ91
#2: タンパク質・ペプチド ASP-GLN-GLY-ARG-GLY-ARG-2MR-ARG-PRO-LEU-ASN


分子量: 1355.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Piwi / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9VKM1*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.72 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.2 M Sodium malonate pH7.0, 20% (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→30 Å / Num. obs: 37809 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 34.1
反射 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FDR

3fdr


解像度: 1.551→29.403 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 23.32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2297 1999 5.29 %
Rwork0.2032 --
obs0.2047 37809 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.551→29.403 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1765 0 0 293 2058
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071814
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1042465
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.418671
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043278
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004313
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5507-1.58940.29441360.27592435X-RAY DIFFRACTION96
1.5894-1.63240.27381410.26282583X-RAY DIFFRACTION100
1.6324-1.68040.29021390.24942525X-RAY DIFFRACTION100
1.6804-1.73470.25331420.24532557X-RAY DIFFRACTION100
1.7347-1.79670.25711450.23462543X-RAY DIFFRACTION100
1.7967-1.86860.29161430.23062559X-RAY DIFFRACTION100
1.8686-1.95360.25691410.23322545X-RAY DIFFRACTION100
1.9536-2.05660.27541430.2242546X-RAY DIFFRACTION100
2.0566-2.18540.2631460.21422568X-RAY DIFFRACTION100
2.1854-2.35410.24451420.22212572X-RAY DIFFRACTION100
2.3541-2.59080.24921450.22562572X-RAY DIFFRACTION100
2.5908-2.96540.25141450.21082554X-RAY DIFFRACTION100
2.9654-3.73490.24851430.18972603X-RAY DIFFRACTION100
3.7349-29.40870.15271480.16232648X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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