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- PDB-5yg3: Plasmodium vivax SHMT bound with PLP-glycine and S-GS834 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yg3
タイトルPlasmodium vivax SHMT bound with PLP-glycine and S-GS834
要素Serine hydroxymethyltransferase
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / alpha and beta protein / Transferase / methyltransferase activity / Inhibitor / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate interconversion / methyltransferase activity / pyridoxal phosphate binding / methylation
類似検索 - 分子機能
: / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8UC / Chem-PLG / glycine hydroxymethyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
Model detailsPlasmodium vivax SHMT bound with PLP-glycine and GS834
データ登録者Chitnumsub, P. / Jaruwat, A. / Leartsakulpanich, U. / Schwertz, G. / Diederich, F.
引用ジャーナル: ChemMedChem / 年: 2018
タイトル: Potent Inhibitors of Plasmodial Serine Hydroxymethyltransferase (SHMT) Featuring a Spirocyclic Scaffold
著者: Schwertz, G. / Witschel, M.C. / Rottmann, M. / Leartsakulpanich, U. / Chitnumsub, P. / Jaruwat, A. / Amornwatcharapong, W. / Ittarat, W. / Schafer, A. / Aponte, R.A. / Trapp, N. / Chaiyen, P. / Diederich, F.
履歴
登録2017年9月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine hydroxymethyltransferase
B: Serine hydroxymethyltransferase
C: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,94111
ポリマ－147,7473
非ポリマー2,1948
水4,306239
1
A: Serine hydroxymethyltransferase
B: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,9497
ポリマ－98,4982
非ポリマー1,4515
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9690 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area29860 Å2
手法PISA
2
C: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子

C: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,9858
ポリマ－98,4982
非ポリマー1,4866
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,y,-z1
Buried area9880 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area30010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.623, 58.727, 236.139
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.320, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-503-

CL

-
要素

#1: タンパク質 Serine hydroxymethyltransferase


分子量: 49249.160 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
遺伝子: PVC01_140059500, PVP01_1453700, PVT01_140059000 / プラスミド: pET17b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A0A1G4H5I1, glycine hydroxymethyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-PLG / N-GLYCINE-[3-HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDIN-4-YL-METHANE] / N-PYRIDOXYL-GLYCINE-5-MONOPHOSPHATE


分子量: 306.209 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O7P
#3: 化合物 ChemComp-8UC / (3~{S})-6'-azanyl-7-fluoranyl-2,2,3'-trimethyl-5-pyridin-4-yl-spiro[1~{H}-indene-3,4'-2~{H}-pyrano[2,3-c]pyrazole]-5'-carbonitrile


分子量: 401.436 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H20FN5O
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.42 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 298 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 8.5 / 詳細: PEG 4000, 0.06-0.12 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: BRUKER PHOTON 100 / 検出器: CMOS / 日付: 2017年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→19.81 Å / Num. obs: 52746 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.097 / Net I/σ(I): 14.8 / Num. measured all: 342285 / Scaling rejects: 371
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.4-2.473.80.38145970.9480.2110.43996.5
9.9-19.814.40.0515790.9980.0240.05770.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.21データスケーリング
REFMAC5.8.0103精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TMR

4tmr


解像度: 2.4→19.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 13.486 / SU ML: 0.301 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.897 / ESU R Free: 0.361
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 5468 10.4 %RANDOM
Rwork0.2222 ---
obs0.2301 47271 95.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso max: 102.02 Å2 / Biso mean: 38.325 Å2 / Biso min: 9.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.72 Å20 Å2-0.17 Å2
2--2.65 Å2-0 Å2
3----5.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→19.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10374 0 152 239 10765
Biso mean--40.93 29.64 -
残基数----1326
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01910725
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210341
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6031.97514511
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.008323811
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.16551323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.05825.247486
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.748151911
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1191548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.21608
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212195
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022421
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.428 381 -
Rwork0.331 3551 -
all-3932 -
obs--95.81 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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