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万見
- PDB-5ybj: Structure of apo KANK1 ankyrin domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ybj
タイトルStructure of apo KANK1 ankyrin domain
要素KN motif and ankyrin repeat domain-containing protein 1
キーワードCELL ADHESION (細胞接着)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of lamellipodium morphogenesis / negative regulation of ruffle assembly / podocyte cell migration / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of Rho protein signal transduction / regulation of establishment of cell polarity / negative regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of wound healing ...negative regulation of lamellipodium morphogenesis / negative regulation of ruffle assembly / podocyte cell migration / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of Rho protein signal transduction / regulation of establishment of cell polarity / negative regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of wound healing / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of cell migration / beta-catenin binding / ruffle membrane / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / Estrogen-dependent gene expression / cell population proliferation / 細胞骨格 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Kank N-terminal motif / KN motif / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat ...: / Kank N-terminal motif / KN motif / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
KN motif and ankyrin repeat domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.341 Å
データ登録者Guo, Q. / Liao, S. / Min, J. / Xu, C. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for the recognition of kinesin family member 21A (KIF21A) by the ankyrin domains of KANK1 and KANK2 proteins.
著者: Guo, Q. / Liao, S. / Zhu, Z. / Li, Y. / Li, F. / Xu, C.
履歴
登録2017年9月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年12月13日Group: Database references / Polymer sequence / カテゴリ: citation / entity_poly
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity_poly.pdbx_target_identifier
改定 2.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 2.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KN motif and ankyrin repeat domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5864
ポリマ－27,3101
非ポリマー2763
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area12010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.903, 47.602, 137.745
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 KN motif and ankyrin repeat domain-containing protein 1 / Ankyrin repeat domain-containing protein 15 / Kidney ankyrin repeat-containing protein


分子量: 27310.148 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1080-1329 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KANK1, ANKRD15, KANK, KIAA0172
発現宿主: Escherichia coli-Thermus thermophilus shuttle vector pTRH1T (その他)
参照: UniProt: Q14678
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.24 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES, pH 7.5, 0.2M Lithium sulfate monohydrate, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年1月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→44.99 Å / Num. obs: 12363 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.7 % / Net I/σ(I): 28.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_2722精密化
HKL-2000data processing
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.341→44.99 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2417 583 4.72 %
Rwork0.2125 --
obs0.214 12362 98.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.341→44.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1824 0 18 15 1857
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011895
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2292572
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.645671
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07302
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004336
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3415-2.57710.27841400.22322828X-RAY DIFFRACTION97
2.5771-2.94990.29951310.24082921X-RAY DIFFRACTION100
2.9499-3.71630.26641490.23352953X-RAY DIFFRACTION100
3.7163-44.99950.21571630.19583077X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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