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- PDB-5yad: Crystal structure of Marf1 Lotus domain from Mus musculus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yad
タイトルCrystal structure of Marf1 Lotus domain from Mus musculus
要素Meiosis regulator and mRNA stability factor 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Lotus domain / Marf1 / meiosis / RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


female meiotic nuclear division / oogenesis / RNA nuclease activity / peroxisome / double-strand break repair / regulation of gene expression / Golgi apparatus / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Meiosis regulator and mRNA stability factor 1 / MARF1, RNA recognition motif 1 / MARF1, RNA recognition motif 2 / MARF1, first and second LOTUS domain / MARF1, RNA recognition motif 1 / MARF1 LOTUS domain / NYN domain, MARF1-type / NYN domain / OST-HTH/LOTUS domain / LOTUS-like domain ...Meiosis regulator and mRNA stability factor 1 / MARF1, RNA recognition motif 1 / MARF1, RNA recognition motif 2 / MARF1, first and second LOTUS domain / MARF1, RNA recognition motif 1 / MARF1 LOTUS domain / NYN domain, MARF1-type / NYN domain / OST-HTH/LOTUS domain / LOTUS-like domain / OST-HTH/LOTUS domain / OST-type HTH domain profile. / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Meiosis regulator and mRNA stability factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Yao, Q.Q. / Wu, B.X. / Ma, J.B.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Ribonuclease activity of MARF1 controls oocyte RNA homeostasis and genome integrity in mice.
著者: Yao, Q. / Cao, G. / Li, M. / Wu, B. / Zhang, X. / Zhang, T. / Guo, J. / Yin, H. / Shi, L. / Chen, J. / Yu, X. / Zheng, L. / Ma, J. / Su, Y.Q.
履歴
登録2017年8月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Meiosis regulator and mRNA stability factor 1
B: Meiosis regulator and mRNA stability factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0156
ポリマ－16,6352
非ポリマー3804
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area930 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area8870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.974, 53.959, 67.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Meiosis regulator and mRNA stability factor 1 / Limkain-b1 / Meiosis arrest female protein 1


分子量: 8317.453 Da / 分子数: 2 / 断片: Lotus domain, UNP residues 858-932 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Marf1, Kiaa0430, Lkap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8BJ34
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.5M (NH4)2SO4, 0.1M Citrate pH5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→50 Å / Num. obs: 37069 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 6.5 % / Net I/σ(I): 2.545
反射 シェル最高解像度: 1.76 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 1.76→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 2.088 / SU ML: 0.066 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.102 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21625 1008 5.1 %RANDOM
Rwork0.17968 ---
obs0.18159 18760 96.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 32.134 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.26 Å20 Å20 Å2
2---0.66 Å20 Å2
3---0.4 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.76→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1110 0 21 127 1258
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0191154
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021112
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1042.0271561
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0832596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4015146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.25625.23842
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.2515208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.01154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2188
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211233
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02203
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.3912.987581
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.3382.978580
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.7034.435725
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.6994.447726
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4773.331573
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.4783.33573
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.4764.827836
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.41736.7761310
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.45136.8151311
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.761→1.807 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 75 -
Rwork0.283 1167 -
obs--83.81 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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