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Yorodumi- PDB-5y6o: Crystal structure of DAXX N-terminal four-helix bundle domain (4H... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5y6o | ||||||
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Title | Crystal structure of DAXX N-terminal four-helix bundle domain (4HB) in complex with ATRX | ||||||
Components | Death domain-associated protein 6,Transcriptional regulator ATRX | ||||||
Keywords | GENE REGULATION / Histone chaperone / Gene repressor | ||||||
Function / homology | Function and homology information post-embryonic forelimb morphogenesis / cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / chromosome, subtelomeric region / Sertoli cell development ...post-embryonic forelimb morphogenesis / cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / chromosome, subtelomeric region / Sertoli cell development / cellular response to sodium arsenite / meiotic spindle organization / cellular response to hydroxyurea / DNA translocase activity / chromo shadow domain binding / positive regulation of telomere maintenance / condensed chromosome, centromeric region / transcription regulator inhibitor activity / ATP-dependent chromatin remodeler activity / protein localization to chromosome, telomeric region / nuclear androgen receptor binding / nuclear chromosome / protein kinase activator activity / seminiferous tubule development / replication fork processing / androgen receptor signaling pathway / regulation of protein ubiquitination / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / chromosome, centromeric region / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cellular response to unfolded protein / subtelomeric heterochromatin formation / positive regulation of protein kinase activity / heterochromatin / pericentric heterochromatin / forebrain development / JNK cascade / heat shock protein binding / cellular response to copper ion / methylated histone binding / Inhibition of DNA recombination at telomere / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of transcription cofactors / helicase activity / molecular condensate scaffold activity / multicellular organism growth / PML body / chromatin DNA binding / HCMV Early Events / transcription corepressor activity / p53 binding / Regulation of TP53 Degradation / nucleosome assembly / chromatin organization / cellular response to heat / histone binding / spermatogenesis / regulation of gene expression / regulation of apoptotic process / DNA helicase / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / transcription coactivator activity / nuclear body / chromatin remodeling / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein kinase binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1 Å | ||||||
Authors | Huang, H. / Patel, D.J. | ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2017 Title: Crystal structure of DAXX N-terminal four-helix bundle domain (4HB) in complex with ATRX Authors: Huang, H. / Patel, D.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5y6o.cif.gz | 389.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5y6o.ent.gz | 326.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5y6o.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5y6o_validation.pdf.gz | 507.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5y6o_full_validation.pdf.gz | 530.8 KB | Display | |
Data in XML | 5y6o_validation.xml.gz | 33.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5y6o_validation.cif.gz | 46.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y6/5y6o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y6/5y6o | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2kzsS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 13686.805 Da / Num. of mol.: 9 / Fragment: UNP residues 50-144,UNP residues 1265-1288 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DAXX, BING2, DAP6, ATRX, RAD54L, XH2 / Plasmid: RSFDuet Details (production host): A modified RSFDuet plasmid with an N-terminal 6xHis-SUMO tag. Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / References: UniProt: Q9UER7, UniProt: P46100, DNA helicase |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.65 Å3/Da / Density % sol: 69.61 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.8 Details: The DAXX 4HB_ATRX DBM fusion protein at 26 mg/ml was crystallized under conditions of 0.1M Sodium Cacodylate, pH 6.8, 1.2 M Ammonium Sulfate and 3% 1, 5- Diaminopentane Dihydrochloride, ...Details: The DAXX 4HB_ATRX DBM fusion protein at 26 mg/ml was crystallized under conditions of 0.1M Sodium Cacodylate, pH 6.8, 1.2 M Ammonium Sulfate and 3% 1, 5- Diaminopentane Dihydrochloride, using sitting-drop vapor-diffusion method at 293K. In this process, o.5 uL of protein was mixed with 0.5 uL of mother liquor. All the crystals were soaked in a cryoprotectant made from mother liquor supplemented with 25% glycerol before flash freezing in liquid nitrogen. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9795 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Feb 10, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.1→167.74 Å / Num. obs: 34423 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.097 / Net I/σ(I): 14.4 |
Reflection shell | Resolution: 3.1→3.27 Å / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 1.344 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 4917 / CC1/2: 0.615 / Rpim(I) all: 0.527 / Rrim(I) all: 1.449 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2KZS Resolution: 3.1→83.869 Å / SU ML: 0.55 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 32.44
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 72.9 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→83.869 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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