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- PDB-5y6f: Crystal structure of YcgR in complex with c-di-GMP from Escherich... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y6f
タイトルCrystal structure of YcgR in complex with c-di-GMP from Escherichia coli
要素Flagellar brake protein YcgR
キーワードPROTEIN BINDING / C-di-GMP binding / Flagellar brake protein / Motor protein binding / PilZ domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility by regulation of motor speed / negative regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / bacterial-type flagellum basal body / cyclic-di-GMP binding / bacterial-type flagellum-dependent cell motility
類似検索 - 分子機能
Type III secretion system flagellar brake protein YcgR / Flagellar regulator YcgR, PilZN domain / Type III secretion system flagellar brake protein YcgR, PilZN domain / PilZ domain / PilZ domain / FMN-binding split barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C2E / Flagellar brake protein YcgR
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hou, Y.J. / Wang, D.C. / Li, D.F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Structural insights into the mechanism of c-di-GMP-bound YcgR regulating flagellar motility inEscherichia coli.
著者: Hou, Y.J. / Yang, W.S. / Hong, Y. / Zhang, Y. / Wang, D.C. / Li, D.F.
履歴
登録2017年8月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / citation / citation_author
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar brake protein YcgR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8964
ポリマ－29,4191
非ポリマー1,4773
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area220 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area14570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.980, 93.980, 109.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Flagellar brake protein YcgR / Cyclic di-GMP binding protein YcgR


分子量: 29418.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: ycgR, b1194, JW1183 / プラスミド: pET-22b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P76010
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-C2E / 9,9'-[(2R,3R,3aS,5S,7aR,9R,10R,10aS,12S,14aR)-3,5,10,12-tetrahydroxy-5,12-dioxidooctahydro-2H,7H-difuro[3,2-d:3',2'-j][1,3,7,9,2,8]tetraoxadiphosphacyclododecine-2,9-diyl]bis(2-amino-1,9-dihydro-6H-purin-6-one) / c-di-GMP / Cyclic diguanosine monophosphate / c-di-GMP


分子量: 690.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N10O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.2M potassium thiocyanate, 0.1M Bis-Tris pH 6.0, 20% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→46.99 Å / Num. obs: 15972 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 57.9 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rpim(I) all: 0.026 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.493 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 2357 / CC1/2: 0.818 / Rpim(I) all: 0.232 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
iMOSFLMv.7.0.4データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→46.99 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.06 / 位相誤差: 26.7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2334 774 4.85 %
Rwork0.1829 --
obs0.1855 15972 99.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→46.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1827 0 97 42 1966
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121973
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.382691
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2361136
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065300
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008327
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3001-2.44420.28951140.2252564X-RAY DIFFRACTION100
2.4442-2.63290.2511300.20042535X-RAY DIFFRACTION100
2.6329-2.89780.26481150.21682553X-RAY DIFFRACTION100
2.8978-3.3170.27151430.19792550X-RAY DIFFRACTION100
3.317-4.17870.22081460.17382525X-RAY DIFFRACTION100
4.1787-46.99980.21211260.16852471X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.83291.47323.91243.49752.0446.2585-0.31570.26330.4511-0.7508-0.09060.6458-0.4807-0.61260.33520.471-0.0102-0.07020.4111-0.01980.4776-21.2627-0.95479.6136
24.70450.41331.5354.03940.86175.4325-0.0429-0.2502-0.87430.41660.02180.14970.7795-0.0819-0.0660.4086-0.04720.1120.34720.01530.4615-9.3566-13.381125.6318
34.77072.4958-3.28746.9582-1.46582.2993-0.4968-1.3377-1.54291.14250.02221.09070.3146-0.99360.62090.9298-0.15340.18161.1910.36040.9667-18.1871-19.961439.0982
46.666-0.8894-1.85078.49131.09075.4216-0.231-1.214-1.41591.4171-0.78980.47770.55210.38520.74710.823-0.02960.33491.02960.29341.0154-16.9293-17.250238.3145
57.4668-2.261-1.78926.33891.62435.2244-0.0086-0.4263-0.77820.71980.1294-0.26570.847-0.0903-0.04560.6832-0.124-0.01360.48910.24920.5468-4.5798-22.518630.2389
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 108 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 109 through 127 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 128 through 154 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 155 through 206 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 207 through 243 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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