+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5y4r | ||||||
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Title | Structure of a methyltransferase complex | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE/PROTEIN BINDING / Complex / TRANSFERASE-PROTEIN BINDING complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein-glutamate O-methyltransferase / protein-glutamate O-methyltransferase activity / cyclic-di-GMP binding / methylation Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Pseudomonas aeruginosa str. PAO1 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.298 Å | ||||||
Authors | Yan, X. / Xin, L. / Tan, Y.J. / Jin, S. / Liang, Z.X. / Gao, Y.G. | ||||||
Funding support | Singapore, 1items
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Citation | Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2018 Title: Structural analyses unravel the molecular mechanism of cyclic di-GMP regulation of bacterial chemotaxis via a PilZ adaptor protein. Authors: Yan, X.F. / Xin, L. / Yen, J.T. / Zeng, Y. / Jin, S. / Cheang, Q.W. / Fong, R.A.C.Y. / Chiam, K.H. / Liang, Z.X. / Gao, Y.G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5y4r.cif.gz | 341.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5y4r.ent.gz | 278.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5y4r.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5y4r_validation.pdf.gz | 1.9 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5y4r_full_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | |
Data in XML | 5y4r_validation.xml.gz | 34.9 KB | Display | |
Data in CIF | 5y4r_validation.cif.gz | 46.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y4/5y4r ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y4/5y4r | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5y4sC 5ftwS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 33023.848 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas aeruginosa str. PAO1 (bacteria) Strain: PAO1 / Gene: cheR1, PA3348 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: O87131, protein-glutamate O-methyltransferase #2: Protein | Mass: 16932.779 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas aeruginosa str. PAO1 (bacteria) Strain: PAO1 / Gene: PA4608 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9HVI1 #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-C2E / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.42 Å3/Da / Density % sol: 49.27 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: Bis-Tris, PEG 3350, lithium salfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.953726 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 25, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.953726 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.298→50 Å / Num. obs: 43900 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 6.75 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 12.64 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.44 Å / Redundancy: 6.91 % / Mean I/σ(I) obs: 1.43 / Num. unique obs: 6939 / CC1/2: 0.568 / % possible all: 99 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5FTW Resolution: 2.298→48.285 Å / SU ML: 0.37 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / Phase error: 26.04 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.298→48.285 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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