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- PDB-5y4f: Crystal Structure of AnkB Ankyrin Repeats R13-24 in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y4f
タイトルCrystal Structure of AnkB Ankyrin Repeats R13-24 in complex with autoinhibition segment AI-c
要素Ankyrin-2
キーワードPROTEIN BINDING / ANK REPEAT / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION / STRUCTURAL PROTEIN / AUTO-INHIBITION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / protein localization to M-band / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential / paranodal junction assembly / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / potassium channel activator activity ...protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / protein localization to M-band / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential / paranodal junction assembly / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / potassium channel activator activity / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / channel activator activity / phosphorylation-dependent protein binding / regulation of SA node cell action potential / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / atrial cardiac muscle cell action potential / A band / protein localization to endoplasmic reticulum / atrial septum development / cytoskeletal anchor activity / costamere / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / response to methylmercury / positive regulation of calcium ion transport / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of cardiac muscle cell contraction / protein localization to cell surface / M band / Interaction between L1 and Ankyrins / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / spectrin binding / regulation of calcium ion transport / regulation of heart rate by cardiac conduction / intercalated disc / regulation of cardiac muscle contraction / COPI-mediated anterograde transport / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / T-tubule / regulation of heart rate / protein localization to plasma membrane / regulation of protein stability / sarcolemma / recycling endosome / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / endocytosis / intracellular calcium ion homeostasis / intracellular protein localization / protein transport / ATPase binding / basolateral plasma membrane / cytoskeleton / transmembrane transporter binding / protein-macromolecule adaptor activity / early endosome / postsynaptic membrane / lysosome / apical plasma membrane / neuron projection / protein stabilization / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / mitochondrion / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain ...Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeats (many copies) / Ankyrin repeat / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Ankyrin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.953 Å
データ登録者Chen, K. / Li, J. / Wang, C. / Wei, Z. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Autoinhibition of ankyrin-B/G membrane target bindings by intrinsically disordered segments from the tail regions.
著者: Chen, K. / Li, J. / Wang, C. / Wei, Z. / Zhang, M.
履歴
登録2017年8月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin-2
B: Ankyrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,8134
ポリマ－94,7132
非ポリマー992
水4,936274
1
A: Ankyrin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3571
ポリマ－47,3571
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ankyrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4563
ポリマ－47,3571
非ポリマー992
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)29.304, 127.803, 257.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ankyrin-2 / ANK-2 / Ankyrin-B / Brain ankyrin / Non-erythroid ankyrin


分子量: 47356.727 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 430-873 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01484
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.69 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.2 M CaCl2, 0.1 M HEPES (pH 7.5), 28% v/v PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 68019 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 27.19 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Χ2: 2.497 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.95-1.983.20.74231631.516192.2
1.98-2.023.20.60732041.582191.7
2.02-2.063.10.50232261.61189.4
2.06-2.13.10.43331631.664188.9
2.1-2.153.10.35832561.668193.2
2.15-2.23.10.3232831.688193
2.2-2.2530.28233261.811190.8
2.25-2.3130.2532761.929194.7
2.31-2.3830.20134061.984195.1
2.38-2.462.90.16934162.107194.4
2.46-2.5430.15633682.345196.1
2.54-2.652.90.13334972.593195.8
2.65-2.772.90.12234112.897196.9
2.77-2.912.90.10835473.198196.7
2.91-3.12.90.08734553.342197.4
3.1-3.332.90.07335693.575197.4
3.33-3.6730.05935843.803197.4
3.67-4.23.30.0535713.671197.1
4.2-5.293.70.04636233.325198
5.29-503.70.04436752.847191.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIXdev_2689精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RLV

4rlv


解像度: 1.953→38.161 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.04
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2198 3357 4.95 %
Rwork0.1838 --
obs0.1856 67875 94.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 101.23 Å2 / Biso mean: 30.9267 Å2 / Biso min: 12.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.953→38.161 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6112 0 5 274 6391
Biso mean--50.01 32.74 -
残基数----828
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016234
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9938505
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581060
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071091
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.5575072
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9531-1.9810.3411860.25452326241284
1.981-2.01060.26361280.23732555268392
2.0106-2.0420.2771490.23882530267991
2.042-2.07550.24881260.22892521264788
2.0755-2.11120.25041440.21942530267490
2.1112-2.14960.29371340.21392598273294
2.1496-2.1910.30771280.2162606273493
2.191-2.23570.25631360.20872643277992
2.2357-2.28430.2441520.20022596274893
2.2843-2.33740.25621340.20822635276994
2.3374-2.39590.24121380.19562682282095
2.3959-2.46060.27721560.19662725288195
2.4606-2.5330.22711370.19132635277296
2.533-2.61480.22281620.19122737289995
2.6148-2.70820.23731350.18922758289396
2.7082-2.81660.23171430.19412725286897
2.8166-2.94470.21421550.18952814296997
2.9447-3.09990.23841440.19092739288397
3.0999-3.2940.22221420.19632853299597
3.294-3.54820.22331460.1732789293598
3.5482-3.9050.17651550.15742787294296
3.905-4.46930.17831480.14572869301798
4.4693-5.62790.18541420.15542956309898
5.6279-38.16820.19441370.1882909304691
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.59981.69491.11565.70052.15221.60450.0671-0.00560.1836-0.0219-0.07340.22510.09380.03340.01230.26480.03880.00820.29050.07030.1939-25.09-29.118-11.114
20.38851.8322-0.07627.3059-0.84930.91850.0476-0.0141-0.03780.1980.00560.02730.01370.0485-0.06450.15190.03960.01650.22560.05460.21-14.228-4.271-4.033
30.71690.3022-0.6041.3218-1.09532.15410.0292-0.02350.04160.1791-0.0013-0.0379-0.17620.0794-0.02070.1182-0.0125-0.01650.2118-0.02670.1511-3.52330.911-18.962
42.3525-0.4493-0.55920.90840.94641.10310.06350.1707-0.0672-0.2474-0.0404-0.00970.1840.1218-0.04040.2122-0.001-0.03130.3226-0.0180.19882.21141.584-43.814
50.452-2.5317-0.2277.12460.5944-0.01380.01780.01970.0109-0.17650.0008-0.07450.0779-0.0009-0.02030.2315-0.0428-0.00860.26050.01250.2563-24.5829.923-58.797
60.79430.2993-0.21721.2751-1.11452.7155-0.0248-0.0755-0.11880.0659-0.0221-0.14980.09760.03770.06270.17070.0401-0.01830.2083-0.02780.173-18.042-37.349-43.647
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 430:492 )A430 - 492
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 493:624 )A493 - 624
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 625:780 )A625 - 780
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 781:819 )A781 - 819
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 430:591 )B430 - 591
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 592:819 )B592 - 819

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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