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- PDB-5y4d: Crystal Structure of AnkB Ankyrin Repeats in Complex with AnkR/An... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y4d
タイトルCrystal Structure of AnkB Ankyrin Repeats in Complex with AnkR/AnkB Chimeric Autoinhibition Segment
要素Ankyrin-1,Ankyrin-2,Ankyrin-2
キーワードPROTEIN BINDING / ANK REPEAT / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION / STRUCTURAL PROTEIN / AUTO-INHIBITION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / : / : / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to M-band / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential ...protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / : / : / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to M-band / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential / protein localization to organelle / paranodal junction assembly / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / atrial cardiac muscle cell action potential / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of cation channel activity / regulation of SA node cell action potential / protein localization to endoplasmic reticulum / cytoskeletal anchor activity / atrial septum development / costamere / positive regulation of potassium ion transport / ventricular cardiac muscle cell action potential / response to methylmercury / positive regulation of calcium ion transport / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / regulation of cardiac muscle cell contraction / protein localization to cell surface / M band / A band / Interaction between L1 and Ankyrins / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / spectrin binding / regulation of heart rate by cardiac conduction / regulation of calcium ion transport / intercalated disc / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / COPI-mediated anterograde transport / T-tubule / regulation of heart rate / protein localization to plasma membrane / regulation of protein stability / sarcolemma / recycling endosome / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / endocytosis / intracellular protein localization / protein transport / ATPase binding / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / cytoskeleton / early endosome / lysosome / neuron projection / protein stabilization / apical plasma membrane / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / signal transduction / mitochondrion / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Ankyrin repeats (many copies) / Ankyrin repeat / Death domain profile. ...Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Ankyrin repeats (many copies) / Ankyrin repeat / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ankyrin 1, erythroid / Ankyrin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Chen, K. / Li, J. / Wang, C. / Wei, Z. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Autoinhibition of ankyrin-B/G membrane target bindings by intrinsically disordered segments from the tail regions.
著者: Chen, K. / Li, J. / Wang, C. / Wei, Z. / Zhang, M.
履歴
登録2017年8月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin-1,Ankyrin-2,Ankyrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,98811
ポリマ－78,0271
非ポリマー96110
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Heterodimer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1720 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area29060 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)179.787, 179.787, 227.098
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Ankyrin-1,Ankyrin-2,Ankyrin-2 / ANK-2 / Ankyrin-B / Brain ankyrin / Non-erythroid ankyrin


分子量: 78026.922 Da / 分子数: 1
断片: UNP RESIDUES 1577-1613,UNP RESIDUES 3707-3718,UNP RESIDUES 28-693
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Ank1, ANK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3Z5M4, UniProt: Q01484
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.83 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 4 M ammonium acetate, 0.1 M Bis-Tris propane (pH 7.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 20949 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 92.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Χ2: 1.993 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 111753
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
3.3-3.365.50.72110251.436198.9
3.36-3.425.40.6510451.466198.9
3.42-3.485.40.51810521.535198.6
3.48-3.555.40.41610431.557198.4
3.55-3.635.40.32710401.545198.9
3.63-3.725.40.28710541.622198.5
3.72-3.815.40.24310651.797198.4
3.81-3.915.40.18510491.755198.3
3.91-4.035.40.1810401.813198.4
4.03-4.165.40.14710421.971198.1
4.16-4.315.40.12610482.011198.1
4.31-4.485.40.11210512.101197.9
4.48-4.685.40.10610442.066197.9
4.68-4.935.30.10310552.336197.7
4.93-5.245.30.10610452.442197.6
5.24-5.645.30.10710422.38197.1
5.64-6.215.30.09810552.178196.7
6.21-7.15.10.06610522.242196.2
7.1-8.945.10.04710452.836195.5
8.94-504.90.04310572.971191.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RLV

4rlv


解像度: 3.3→42.806 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.9 / 位相誤差: 27.83
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 1980 9.46 %
Rwork0.1834 --
obs0.1878 20932 97.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 194.51 Å2 / Biso mean: 102.7773 Å2 / Biso min: 44.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.3→42.806 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5019 0 50 0 5069
Biso mean--141.2 --
残基数----695
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075138
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0117016
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054859
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008910
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.8893048
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2978-3.38020.30641370.27171358149599
3.3802-3.47160.3151470.24911344149199
3.4716-3.57370.28661370.21651357149499
3.5737-3.6890.2591420.20651342148499
3.689-3.82070.24661400.18711362150298
3.8207-3.97360.24091430.18141348149198
3.9736-4.15430.24721430.17791352149598
4.1543-4.37310.22681360.16621355149198
4.3731-4.64680.19831410.16811345148698
4.6468-5.00510.24521440.1661365150998
5.0051-5.50780.25011430.19481344148797
5.5078-6.30270.25151390.2231365150497
6.3027-7.93240.22021450.17771350149596
7.9324-42.80920.17421430.1541365150893

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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