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- PDB-5y4e: Crystal Structure of AnkB Ankyrin Repeats R8-14 in complex with a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y4e
タイトルCrystal Structure of AnkB Ankyrin Repeats R8-14 in complex with autoinhibition segment AI-b
要素Ankyrin-2,Ankyrin-2
キーワードPROTEIN BINDING / ANK REPEAT / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION / STRUCTURAL PROTEIN / AUTO-INHIBITION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / protein localization to M-band / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential ...protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / protein localization to M-band / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential / protein localization to organelle / paranodal junction assembly / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / atrial cardiac muscle cell action potential / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of cation channel activity / protein localization to endoplasmic reticulum / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / response to methylmercury / cytoskeletal anchor activity / atrial septum development / positive regulation of potassium ion transport / costamere / ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of calcium ion transport / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / M band / protein localization to cell surface / regulation of cardiac muscle cell contraction / Interaction between L1 and Ankyrins / A band / spectrin binding / regulation of heart rate by cardiac conduction / regulation of calcium ion transport / intercalated disc / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / COPI-mediated anterograde transport / T-tubule / regulation of heart rate / protein localization to plasma membrane / regulation of protein stability / recycling endosome / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / endocytosis / protein localization / protein transport / protein-macromolecule adaptor activity / ATPase binding / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / transmembrane transporter binding / lysosome / early endosome / cytoskeleton / protein stabilization / neuron projection / apical plasma membrane / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / mitochondrion / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). ...: / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Ankyrin repeat-containing domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.341 Å
データ登録者Chen, K. / Li, J. / Wang, C. / Wei, Z. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Autoinhibition of ankyrin-B/G membrane target bindings by intrinsically disordered segments from the tail regions.
著者: Chen, K. / Li, J. / Wang, C. / Wei, Z. / Zhang, M.
履歴
登録2017年8月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin-2,Ankyrin-2
B: Ankyrin-2,Ankyrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,05322
ポリマ－60,1392
非ポリマー1,91320
水1,13563
1
A: Ankyrin-2,Ankyrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,02211
ポリマ－30,0701
非ポリマー95310
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ankyrin-2,Ankyrin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,03011
ポリマ－30,0701
非ポリマー96110
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)186.085, 186.085, 75.354
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1504-

SO4

21A-1606-

HOH

31A-1623-

HOH

41A-1626-

HOH

51B-1621-

HOH

61B-1622-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Ankyrin-2,Ankyrin-2 / ANK-2 / Ankyrin-B / Brain ankyrin / Non-erythroid ankyrin


分子量: 30069.676 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 857-896,UNP RESIDUES 264-483 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01484
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.72 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M HEPES (pH 7.0), 1 M ammonium sulfate, 0.5% w/v PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 31971 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 37.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.126 / Χ2: 1.806 / Net I/σ(I): 7.5 / Num. measured all: 130532
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
2.35-2.393.80.89315620.7210.5211.41897.9
2.39-2.433.80.7115570.760.4131.37596.50.824
2.43-2.483.80.69415610.7830.4021.37997.90.804
2.48-2.533.90.61315820.8020.3541.35997.10.71
2.53-2.593.90.52515660.8360.3031.41197.10.608
2.59-2.653.90.48915660.8750.2821.41297.40.566
2.65-2.713.90.41815580.9070.2381.37197.10.482
2.71-2.7940.38115750.9270.2171.4796.90.44
2.79-2.8740.34615770.9350.1951.3897.70.398
2.87-2.9640.30515770.9280.1731.5696.70.352
2.96-3.0740.2215680.9630.1241.64596.80.253
3.07-3.194.10.1815750.9770.1011.67696.60.207
3.19-3.3340.14615910.980.0821.80497.20.168
3.33-3.5140.11915780.990.0671.903970.137
3.51-3.733.90.08815950.9940.052.12796.80.101
3.73-4.023.90.07315990.9960.0422.282970.084
4.02-4.424.20.06516460.9960.0362.46898.90.075
4.42-5.064.50.06316630.9970.0332.48298.80.072
5.06-6.3750.07516940.9960.0372.26199.80.084
6.37-504.90.05217810.9970.0262.46597.60.059

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
DENZOデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RLV

4rlv


解像度: 2.341→36.688 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2327 1540 4.82 %
Rwork0.192 30385 -
obs0.1939 31925 97.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 144.53 Å2 / Biso mean: 45.4292 Å2 / Biso min: 19.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.341→36.688 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3406 0 102 63 3571
Biso mean--89.11 38.22 -
残基数----464
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113553
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1954845
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062583
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008608
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9311235
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3411-2.41670.2931270.2422687281496
2.4167-2.50310.27531200.23852717283797
2.5031-2.60320.29531370.2252709284697
2.6032-2.72170.27051370.21912727286498
2.7217-2.86510.27291660.2422685285197
2.8651-3.04460.28311430.21942724286797
3.0446-3.27950.24191290.20762735286496
3.2795-3.60930.24951430.19972740288397
3.6093-4.13090.20841460.1642782292898
4.1309-5.20220.18881340.1512873300799
5.2022-36.69220.19721580.18193006316498
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.8404-7.01553.42758.4089-4.10872.00010.85551.26460.2004-1.2107-1.0449-0.54381.10980.38020.07660.59370.15010.12540.6609-0.03880.592859.4983-45.5362107.4462
23.4512-2.03821.44284.2309-1.4922.7639-0.0101-0.2169-0.41640.39970.1305-0.19740.3274-0.0122-0.10290.36830.0077-0.0660.24440.01410.295761.6451-49.4791123.2321
34.9879-0.14452.80951.22290.47064.3102-0.1804-0.090.0476-0.07960.060.084-0.1253-0.3770.130.2205-0.01080.0220.2897-0.02370.210638.0875-37.7462107.1167
47.5336-2.66382.13283.0562-1.04991.07480.40320.3402-0.3703-0.5284-0.4555-0.06481.02670.25920.2360.52820.13030.00160.341-0.00410.507166.9214-55.338383.1223
55.8629-3.79632.79867.1419-1.64125.490.10980.0743-0.47230.14430.0264-0.28450.0558-0.1055-0.05360.36450.0235-0.01390.25990.09650.480668.312-53.110587.1661
65.6906-1.35791.35862.75820.0312.76650.0181-0.1958-0.49870.04230.0701-0.06480.3064-0.1235-0.07330.31270.00180.00520.22530.05790.345356.7443-44.959384.8241
75.37410.1283.92435.84990.78636.5769-0.17830.0639-0.328-0.35890.14080.27170.2165-0.15180.05730.1976-0.01050.05080.2171-0.02560.256544.4422-40.029478.1223
85.696-2.27552.73558.1871-4.85153.26120.04950.43520.4749-0.10140.7758-0.0981-0.755-0.1817-0.71820.2715-0.07920.00120.4069-0.02760.400442.3642-32.58973.7414
95.74420.20090.61943.77040.22624.3878-0.15010.37740.222-0.21090.09590.0775-0.1231-0.53110.12880.3101-0.0984-0.07350.38660.00320.293634.9799-37.570868.5291
106.7299-1.3329-3.07546.01780.67412.1047-0.63121.32970.1494-1.20790.74230.4609-0.0228-0.2211-0.10740.5505-0.2425-0.09930.67630.0340.390530.7734-41.35561.6774
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 883 through 1268 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1269 through 1386 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1387 through 1488 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 883 through 1287 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1288 through 1320 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1321 through 1386 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1387 through 1419 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 1420 through 1433 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 1434 through 1466 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 1467 through 1487 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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