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万見
- PDB-5xzg: Mouse cGAS bound to the inhibitor RU521 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xzg
タイトルMouse cGAS bound to the inhibitor RU521
要素
  • Cyclic GMP-AMP synthase
  • DNA (5'-D(*AP*AP*AP*TP*TP*GP*CP*CP*GP*AP*AP*GP*AP*CP*G)-3')
  • DNA (5'-D(P*CP*GP*TP*CP*TP*TP*CP*GP*GP*CP*AP*AP*TP*T)-3')
キーワードIMMUNE SYSTEM/INHIBITOR / Inhibitor / cGAS / STING / IMMUNE SYSTEM-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


2',3'-cyclic GMP-AMP synthase activity / cyclic GMP-AMP synthase / regulation of type I interferon production / paracrine signaling / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / regulation of immunoglobulin production / negative regulation of DNA repair / cGAS/STING signaling pathway / regulation of T cell activation / : ...2',3'-cyclic GMP-AMP synthase activity / cyclic GMP-AMP synthase / regulation of type I interferon production / paracrine signaling / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / regulation of immunoglobulin production / negative regulation of DNA repair / cGAS/STING signaling pathway / regulation of T cell activation / : / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / cellular response to exogenous dsRNA / positive regulation of type I interferon production / regulation of immune response / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / nucleosome binding / positive regulation of defense response to virus by host / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / activation of innate immune response / determination of adult lifespan / molecular condensate scaffold activity / positive regulation of cellular senescence / site of double-strand break / double-stranded DNA binding / defense response to virus / nuclear body / innate immune response / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / GTP binding / protein homodimerization activity / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Beta Polymerase; domain 2 - #90 / Poly(a)-polymerase, middle domain - #40 / Poly(a)-polymerase, middle domain / Mab-21-like, nucleotidyltransferase domain / Mab-21 protein nucleotidyltransferase domain / Mab-21-like / Mab-21-like, HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein HhH/H2TH-like domain / Mab-21 / Beta Polymerase; domain 2 ...Beta Polymerase; domain 2 - #90 / Poly(a)-polymerase, middle domain - #40 / Poly(a)-polymerase, middle domain / Mab-21-like, nucleotidyltransferase domain / Mab-21 protein nucleotidyltransferase domain / Mab-21-like / Mab-21-like, HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein HhH/H2TH-like domain / Mab-21 / Beta Polymerase; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AEV / DNA / DNA (> 10) / Cyclic GMP-AMP synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.828 Å
データ登録者Vincent, J. / Adura, C. / Gao, P. / Luz, A. / Lama, L. / Asano, Y. / Okamoto, R. / Imaeda, T. / Aida, J. / Rothamel, K. ...Vincent, J. / Adura, C. / Gao, P. / Luz, A. / Lama, L. / Asano, Y. / Okamoto, R. / Imaeda, T. / Aida, J. / Rothamel, K. / Gogakos, T. / Steinberg, J. / Reasoner, S. / Aso, K. / Tuschl, T. / Patel, D.J. / Glickman, J.F. / Ascano, M.
資金援助 中国, 米国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)NSFC31670903 中国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM104962 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Small molecule inhibition of cGAS reduces interferon expression in primary macrophages from autoimmune mice.
著者: Vincent, J. / Adura, C. / Gao, P. / Luz, A. / Lama, L. / Asano, Y. / Okamoto, R. / Imaeda, T. / Aida, J. / Rothamel, K. / Gogakos, T. / Steinberg, J. / Reasoner, S. / Aso, K. / Tuschl, T. / ...著者: Vincent, J. / Adura, C. / Gao, P. / Luz, A. / Lama, L. / Asano, Y. / Okamoto, R. / Imaeda, T. / Aida, J. / Rothamel, K. / Gogakos, T. / Steinberg, J. / Reasoner, S. / Aso, K. / Tuschl, T. / Patel, D.J. / Glickman, J.F. / Ascano, M.
履歴
登録2017年7月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclic GMP-AMP synthase
E: DNA (5'-D(*AP*AP*AP*TP*TP*GP*CP*CP*GP*AP*AP*GP*AP*CP*G)-3')
F: DNA (5'-D(P*CP*GP*TP*CP*TP*TP*CP*GP*GP*CP*AP*AP*TP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8675
ポリマ－51,3863
非ポリマー4812
水3,243180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area21980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.562, 98.430, 130.372
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-777-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Cyclic GMP-AMP synthase / m-cGAS / 2'3'-cGAMP synthase / Mab-21 domain-containing protein 1


分子量: 42512.121 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 147-505 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mb21d1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8C6L5, cyclic GMP-AMP synthase

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DNA鎖 , 2種, 2分子 EF

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*AP*AP*TP*TP*GP*CP*CP*GP*AP*AP*GP*AP*CP*G)-3')


分子量: 4627.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*CP*GP*TP*CP*TP*TP*CP*GP*GP*CP*AP*AP*TP*T)-3')


分子量: 4246.764 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ)

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非ポリマー , 3種, 182分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-AEV / 2-(4,5-dichloro-1H-benzimidazol-2-yl)-5-methyl-4-[(1R)-3-oxo-1,3-dihydro-2-benzofuran-1-yl]-1,2-dihydro-3H-pyrazol-3-one


分子量: 415.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H12Cl2N4O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M MES, pH 6.9, 22.5% PEG400, 0.08 M magnesium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月8日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.828→49.215 Å / Num. obs: 45239 / % possible obs: 92.34 % / 冗長度: 4.3 % / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル最高解像度: 1.828 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.828→49.215 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.78
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2317 2273 5.02 %
Rwork0.1939 --
obs0.1958 45239 92.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 217.2 Å2 / Biso mean: 58.02 Å2 / Biso min: 25.38 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.828→49.215 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2937 592 29 180 3738
Biso mean--79.16 49.9 -
残基数----386
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093696
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1535099
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044549
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005545
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.6231466
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8281-1.86780.39361250.37992487261286
1.8678-1.91130.4562810.39791411149249
1.9113-1.95910.4729890.4012020210969
1.9591-2.01210.29131580.274628603018100
2.0121-2.07130.28051600.2572822298299
2.0713-2.13810.28931340.238729163050100
2.1381-2.21450.29081560.225628583014100
2.2145-2.30320.36451350.29432389252483
2.3032-2.4080.24111410.205228903031100
2.408-2.5350.26911780.20642845302399
2.535-2.69380.25741600.209228763036100
2.6938-2.90180.26231500.219129193069100
2.9018-3.19370.27311360.21012909304599
3.1937-3.65570.20291440.18642888303298
3.6557-4.60530.17781510.15562893304497
4.6053-49.23280.1921750.15152983315897
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8609-0.34950.32542.11860.42843.95570.02060.20010.3779-0.1647-0.12720.0594-0.1440.06020.07680.3376-0.04520.0480.27610.05280.3607184.9208215.9014166.501
21.91840.4103-0.29752.7534-1.20462.0420.02170.3226-0.0201-0.4808-0.1968-0.36520.05850.3940.14130.31960.01920.06560.35380.01750.2858193.0696202.3093161.7675
32.70670.10580.50382.5451.05491.80990.0245-0.45880.22120.15220.0687-0.3534-0.08510.3639-0.09410.2951-0.0467-0.01040.4001-0.00030.3256193.4792205.7764186.2236
45.8036-0.0542-0.94163.4978-0.7642.26290.29610.79360.4163-0.52470.2603-0.0612-0.5574-0.3023-0.38010.50790.03850.10660.41410.05410.4298169.477216.8646169.1001
54.57870.130.74275.31732.40994.57170.0650.02480.3502-0.11840.07410.17480.185-1.3338-0.07520.4512-0.0542-0.01330.57950.12660.3725167.8426215.3753170.6108
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 149 through 219 )A149 - 219
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 220 through 376 )A220 - 376
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 377 through 505 )A377 - 505
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'E' and (resid 1 through 15 )E1 - 15
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'F' and (resid 4 through 17 )F4 - 17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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