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- PDB-5xxq: Crystal structure of RBBP4: ZNF827 and its function in telomere -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xxq
タイトルCrystal structure of RBBP4: ZNF827 and its function in telomere
要素
  • Histone-binding protein RBBP4
  • Zinc finger protein 827
キーワードTRANSCRIPTION / ZNF827 / RBBP4 / RbAp48 / WD40
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of shelterin complex assembly / NuRD complex binding / CAF-1 complex / establishment of protein localization to telomere / NURF complex / NuRD complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 ...negative regulation of shelterin complex assembly / NuRD complex binding / CAF-1 complex / establishment of protein localization to telomere / NURF complex / NuRD complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / ESC/E(Z) complex / regulation of stem cell differentiation / Polo-like kinase mediated events / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / ATPase complex / Sin3-type complex / G1/S-Specific Transcription / Transcriptional Regulation by E2F6 / positive regulation of stem cell population maintenance / histone deacetylase complex / RNA Polymerase I Transcription Initiation / G0 and Early G1 / Cyclin E associated events during G1/S transition / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere maintenance / negative regulation of cell migration / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Regulation of PTEN gene transcription / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / brain development / PKMTs methylate histone lysines / histone deacetylase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / nucleosome assembly / Oxidative Stress Induced Senescence / histone binding / Potential therapeutics for SARS / chromosome, telomeric region / DNA replication / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase ...: / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Zinc finger C2H2-type / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-binding protein RBBP4 / Zinc finger protein 827
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sun, A. / Shi, Y.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of RBBP4: ZNF827 and its function in telomere
著者: Sun, A. / Shi, Y.
履歴
登録2017年7月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月11日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-binding protein RBBP4
B: Histone-binding protein RBBP4
C: Zinc finger protein 827
D: Zinc finger protein 827


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,2834
ポリマ－106,2834
非ポリマー00
水7,710428
1
A: Histone-binding protein RBBP4
D: Zinc finger protein 827


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1422
ポリマ－53,1422
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone-binding protein RBBP4
C: Zinc finger protein 827


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1422
ポリマ－53,1422
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.960, 59.780, 102.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.070, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Histone-binding protein RBBP4 / Nucleosome-remodeling factor subunit RBAP48 / Retinoblastoma-binding protein 4 / RBBP-4 / ...Nucleosome-remodeling factor subunit RBAP48 / Retinoblastoma-binding protein 4 / RBBP-4 / Retinoblastoma-binding protein p48


分子量: 51385.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBBP4, RBAP48 / プラスミド: pFastBacTM HT-B / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q09028
#2: タンパク質・ペプチド Zinc finger protein 827


分子量: 1756.103 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q17R98*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 428 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.64 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Ammonium sulfate, 0.1M MES monohydrate pH 6.5 , 30%(w/v) Polyethylene glycol monomethyl ether 5,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→102.158 Å / Num. all: 62445 / Num. obs: 62445 / % possible obs: 86.2 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 17.56 Å2 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.115 / Rsym value: 0.105 / Net I/av σ(I): 5.1 / Net I/σ(I): 9.7 / Num. measured all: 376009
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.9-26.10.4581.25192284900.1970.50.4583.380.8
2-2.1260.31424889280870.1350.3430.3144.481.3
2.12-2.2760.2552.34518775290.1110.280.2555.480.6
2.27-2.455.90.1933.84187270940.0830.210.1936.381.2
2.45-2.695.70.1614.23835866830.070.1760.1617.883.1
2.69-35.60.1215.43609064050.0530.1330.12110.288.1
3-3.475.50.0956.43369861290.0430.1050.09514.495.1
3.47-4.2560.0817.13241653980.0350.0880.08119.498.5
4.25-6.017.30.05410.53089142500.0220.0590.05422.9100
6.01-40.770.04613.31668323800.0190.050.04621.598.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GFC

3gfc


解像度: 1.9→40.7 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.212 3088 4.96 %
Rwork0.1725 59223 -
obs0.1745 62311 85.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 108.54 Å2 / Biso mean: 35.2199 Å2 / Biso min: 8.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→40.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6164 0 0 428 6592
Biso mean---35.88 -
残基数----780
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0136343
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2338654
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079954
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081122
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.3043770
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 22

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.92970.36191310.31132488261980
1.9297-1.96130.31891330.24892471260480
1.9613-1.99510.30251230.2252540266381
1.9951-2.03140.24161320.19882493262581
2.0314-2.07050.28371400.22212490263080
2.0705-2.11280.22271230.20272520264380
2.1128-2.15870.24511260.18772551267782
2.1587-2.20890.22131170.18892526264381
2.2089-2.26410.28811330.21292473260680
2.2641-2.32540.21731350.18352537267281
2.3254-2.39380.21631190.18052561268081
2.3938-2.4710.23881310.18222541267281
2.471-2.55930.23611340.1862553268782
2.5593-2.66180.2451500.1862562271283
2.6618-2.78290.23451370.18322692282986
2.7829-2.92960.22271610.18182756291788
2.9296-3.11310.25241360.17662893302992
3.1131-3.35330.17391320.16133023315595
3.3533-3.69060.17181750.14343038321397
3.6906-4.22410.18281760.13693110328699
4.2241-5.32010.14011720.127131693341100
5.3201-40.70940.21811720.18063236340899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.05170.22420.31732.06850.25921.90630.01-0.14240.02830.3453-0.04130.16870.0023-0.2148-0.02320.14250.01130.04690.137-0.00710.12258.4753-17.0704220.6976
21.07410.83610.26982.58150.54741.34690.05550.0303-0.03080.45140.0379-0.41690.03560.0836-0.04560.2680.0504-0.13190.1462-0.01040.252785.681110.1356239.5856
38.26770.5041-6.22938.63541.79328.78510.0186-0.07520.01280.3334-0.241-0.49-0.72490.09560.21450.3582-0.0045-0.12920.23360.03080.442184.084226.0257231.6394
46.8934-1.9192-5.95012.19020.97485.41250.42060.20730.69030.0775-0.12350.1926-1.358-0.7074-0.36090.3540.0686-0.08130.3559-0.04270.482156.3728-1.5362230.2297
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 6 through 410)A6 - 410
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 7 through 411)B7 - 411
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 3 through 12)C3 - 12
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 3 through 12)D3 - 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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