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万見
- PDB-5xx0: Crystal structure of the four N-terminal immunoglogulin domains o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xx0
タイトルCrystal structure of the four N-terminal immunoglogulin domains of Sidekick-2 protein
要素Protein sidekick-2
キーワードCELL ADHESION / cell-cell adhesion
機能・相同性
機能・相同性情報


SDK interactions / camera-type eye photoreceptor cell differentiation / retina layer formation / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / synapse assembly / synapse / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily ...Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein sidekick-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Dong, Y. / Tang, H. / He, Y.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Architecture of cell-cell adhesion mediated by sidekicks.
著者: Tang, H. / Chang, H. / Dong, Y. / Guo, L. / Shi, X. / Wu, Y. / Huang, Y. / He, Y.
履歴
登録2017年6月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22018年9月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein sidekick-2
B: Protein sidekick-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,6342
ポリマ－89,6342
非ポリマー00
水1,802100
1
A: Protein sidekick-2


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 44.8 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8171
ポリマ－44,8171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein sidekick-2


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 44.8 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8171
ポリマ－44,8171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.356, 86.801, 108.553
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein sidekick-2


分子量: 44817.137 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-403 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sdk2, Kiaa1514
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: Q6V4S5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M MgCl2, 0.1M Bis-Tris, pH5.5, 25% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 30490 / % possible obs: 97.79 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 22.21
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 2.67 / Num. unique obs: 2890 / % possible all: 93.56

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1690精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XWX

5xwx


解像度: 2.4→28.801 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 30.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 2012 6.6 %
Rwork0.2278 --
obs0.2314 30490 97.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→28.801 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5783 0 0 100 5883
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045907
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8458031
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5952210
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032909
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041044
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3975-2.45740.34181270.35441887X-RAY DIFFRACTION92
2.4574-2.52390.37171520.33951995X-RAY DIFFRACTION97
2.5239-2.59810.3541390.31771960X-RAY DIFFRACTION96
2.5981-2.68190.38171280.29811993X-RAY DIFFRACTION97
2.6819-2.77770.34971520.28262018X-RAY DIFFRACTION98
2.7777-2.88880.30121370.26992026X-RAY DIFFRACTION99
2.8888-3.02010.29441390.26922035X-RAY DIFFRACTION99
3.0201-3.17910.3481510.27072055X-RAY DIFFRACTION99
3.1791-3.3780.31021510.26432021X-RAY DIFFRACTION99
3.378-3.63840.29421400.23212073X-RAY DIFFRACTION99
3.6384-4.00370.28651500.20452073X-RAY DIFFRACTION100
4.0037-4.5810.24051470.17562076X-RAY DIFFRACTION98
4.581-5.7640.24071470.17932087X-RAY DIFFRACTION99
5.764-28.80350.24761520.20992179X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 180.0905 Å / Origin y: 110.1279 Å / Origin z: 26.2561 Å
111213212223313233
T0.3868 Å20.0638 Å20.0034 Å2-0.2832 Å2-0.0094 Å2--0.3372 Å2
L1.1523 °20.3385 °2-0.2827 °2-0.6868 °20.0124 °2--1.0698 °2
S-0.0512 Å °-0.1793 Å °-0.0418 Å °0.1099 Å °0.0784 Å °-0.051 Å °0.0641 Å °0.2201 Å °-0.0362 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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