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万見
- PDB-5xv8: Solution structure of the complex between UVSSA acidic region and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xv8
タイトルSolution structure of the complex between UVSSA acidic region and TFIIH p62 PH domain
要素
  • General transcription factor IIH subunit 1
  • UV-stimulated scaffold protein A
キーワードNUCLEAR PROTEIN / DNA repair factor / general transcription factor / nucleotide excision repair / transcription-coupled repair
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / RNA Polymerase I Transcription Termination / nuclear thyroid hormone receptor binding / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping ...transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / RNA Polymerase I Transcription Termination / nuclear thyroid hormone receptor binding / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA polymerase II complex binding / RNA Polymerase I Transcription Initiation / transcription by RNA polymerase I / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / response to UV / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / hormone-mediated signaling pathway / nucleotide-excision repair / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase I Promoter Escape / NoRC negatively regulates rRNA expression / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / chromosome / transcription by RNA polymerase II / protein ubiquitination / DNA repair / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
UV-stimulated scaffold protein A / : / : / Uncharacterized conserved protein (DUF2043) / UVSSA N-terminal domain / TFIIH p62 subunit, N-terminal / TFIIH subunit Tfb1/GTF2H1 / TFIIH p62 subunit, N-terminal domain / BSD domain / BSD domain superfamily ...UV-stimulated scaffold protein A / : / : / Uncharacterized conserved protein (DUF2043) / UVSSA N-terminal domain / TFIIH p62 subunit, N-terminal / TFIIH subunit Tfb1/GTF2H1 / TFIIH p62 subunit, N-terminal domain / BSD domain / BSD domain superfamily / BSD domain / BSD domain profile. / domain in transcription factors and synapse-associated proteins / ENTH/VHS / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
General transcription factor IIH subunit 1 / UV-stimulated scaffold protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
データ登録者Okuda, M. / Nishimura, Y.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2017
タイトル: Common TFIIH recruitment mechanism in global genome and transcription-coupled repair subpathways
著者: Okuda, M. / Nakazawa, Y. / Guo, C. / Ogi, T. / Nishimura, Y.
履歴
登録2017年6月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UV-stimulated scaffold protein A
B: General transcription factor IIH subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9582
ポリマ－17,9582
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area2250 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area9200 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド UV-stimulated scaffold protein A


分子量: 5507.810 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 390-434 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The three amino acids (GSM) at the N terminus do not derive from UVSSA.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UVSSA, KIAA1530 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2YD98
#2: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 1 / Basic transcription factor 2 62 kDa subunit / BTF2 p62 / General transcription factor IIH ...Basic transcription factor 2 62 kDa subunit / BTF2 p62 / General transcription factor IIH polypeptide 1 / TFIIH basal transcription factor complex p62 subunit


分子量: 12450.445 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-108 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The two amino acids (GS) at the N terminus do not derive from TFIIH p62.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTF2H1, BTF2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32780

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic23D CBCA(CO)NH
131isotropic23D HNCO
141isotropic23D HBHA(CO)NH
151isotropic23D C(CO)NH
161isotropic23D H(CCO)NH
1231isotropic23D HNHB
171isotropic13D 1H-15N NOESY
182isotropic12D 1H-13C HSQC
192isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
1102isotropic13D 1H-13C NOESY
1113isotropic12D 1H-15N HSQC
1203isotropic23D CBCA(CO)NH
1193isotropic23D HNCO
1183isotropic23D HBHA(CO)NH
1173isotropic23D C(CO)NH
1163isotropic23D H(CCO)NH
1213isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1223isotropic23D HNHB
1153isotropic13D 1H-15N NOESY
1144isotropic12D 1H-13C HSQC
1134isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
1124isotropic13D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.40 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] UVSSA, 0.48 mM TFIIH p62, 90% H2O/10% D2OUVSSA-p62_H2O90% H2O/10% D2O
solution20.40 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] UVSSA, 0.48 mM TFIIH p62, 100% D2OUVSSA-p62_D2O100% D2O
solution30.40 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] TFIIH p62, 0.48 mM UVSSA, 90% H2O/10% D2Op62-UVSSA_H2O90% H2O/10% D2O
solution40.40 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] TFIIH p62, 0.48 mM UVSSA, 100% D2Op62-UVSSA_D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.40 mMUVSSA[U-99% 13C; U-99% 15N]1
0.48 mMTFIIH p62natural abundance1
0.40 mMUVSSA[U-99% 13C; U-99% 15N]2
0.48 mMTFIIH p62natural abundance2
0.40 mMTFIIH p62[U-99% 13C; U-99% 15N]3
0.48 mMUVSSAnatural abundance3
0.40 mMTFIIH p62[U-99% 13C; U-99% 15N]4
0.48 mMUVSSAnatural abundance4
試料状態詳細: 20 mM KPB (pH6.8), 5mM d-DTT / イオン強度: 20 mM / Label: 1 / pH: 6.80 / 圧: 760 mmHg / 温度: 305 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III9501
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 6
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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