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万見
- PDB-5xup: Crystal structure of TRF1 and TERB1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xup
タイトルCrystal structure of TRF1 and TERB1
要素
  • Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1
  • Telomeric repeat-binding factor 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / telomere / meiosis
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / telomerase activity ...positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / telomerase activity / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / double-strand break repair involved in meiotic recombination / homologous chromosome pairing at meiosis / double-stranded telomeric DNA binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / : / positive regulation of telomere maintenance / nuclear telomere cap complex / ankyrin repeat binding / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / nuclear inner membrane / DNA binding, bending / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / telomeric DNA binding / negative regulation of DNA replication / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / fibrillar center / spindle / microtubule binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / cell division / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains ...Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 1 / Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Long, J. / Huang, C. / Wu, J. / Lei, M.
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Telomeric TERB1-TRF1 interaction is crucial for male meiosis.
著者: Long, J. / Huang, C. / Chen, Y. / Zhang, Y. / Shi, S. / Wu, L. / Liu, Y. / Liu, C. / Wu, J. / Lei, M.
履歴
登録2017年6月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomeric repeat-binding factor 1
B: Telomeric repeat-binding factor 1
C: Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1
D: Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3074
ポリマ－49,3074
非ポリマー00
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4760 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area20560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.579, 161.579, 45.925
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 Telomeric repeat-binding factor 1 / NIMA-interacting protein 2 / TTAGGG repeat-binding factor 1 / Telomeric protein Pin2/TRF1


分子量: 23098.561 Da / 分子数: 2 / 断片: TRFH domain (UNP RESIDUES 65-266) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF1, PIN2, TRBF1, TRF, TRF1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P54274
#2: タンパク質・ペプチド Telomere repeats-binding bouquet formation protein 1 / Coiled-coil domain-containing protein 79


分子量: 1554.949 Da / 分子数: 2 / 断片: TRF1 binding motif (UNP RESIDUES 644-655) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERB1, CCDC79 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8NA31
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.55 % / Mosaicity: 0.167 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.5 / 詳細: 10% 2-propanol, 0.1M Tris-HCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 40395 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.127 / Χ2: 0.511 / Net I/σ(I): 3.1 / Num. measured all: 402507
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2
2.1-2.189.80.75539690.8310.2540.7970.429
2.18-2.269.50.56540190.8860.1920.5970.432
2.26-2.3710.30.44839910.9370.1460.4710.441
2.37-2.4910.20.32539950.9620.1060.3420.453
2.49-2.659.80.26340170.9740.0880.2780.459
2.65-2.859.90.19740470.9840.0660.2080.479
2.85-3.1410.40.14240250.9910.0460.150.499
3.14-3.599.70.09940690.9950.0330.1050.558
3.59-4.5210.50.07840740.9960.0250.0820.666
4.52-509.60.07341890.9950.0250.0770.684

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ収集
MLPHAREモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BQO

3bqo


解像度: 2.1→46.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 8.394 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.273 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2207 2022 5 %RANDOM
Rwork0.1768 ---
obs0.179 38307 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 120.45 Å2 / Biso mean: 44.877 Å2 / Biso min: 17.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å20.45 Å20 Å2
2--0.45 Å20 Å2
3----1.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→46.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3352 0 0 152 3504
Biso mean---46.34 -
残基数----416
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0193418
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9851.9494587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7875413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.30723.58162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.81115650
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8471525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2511
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022517
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.12433418
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free30.325572
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded20.22753437
LS精密化 シェル解像度: 2.101→2.156 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 154 -
Rwork0.206 2769 -
all-2923 -
obs--99.76 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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