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- PDB-5xq0: Structural basis of kindlin-mediated integrin recognition and act... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xq0
タイトルStructural basis of kindlin-mediated integrin recognition and activation
要素Fermitin family homolog 2,Integrin beta-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Integrin Binding / Multi-domain containing protein
機能・相同性
機能・相同性情報


protein transport within lipid bilayer / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / Elastic fibre formation / MET interacts with TNS proteins / Syndecan interactions / Cell-extracellular matrix interactions / Laminin interactions / Fibronectin matrix formation / Molecules associated with elastic fibres / Signal transduction by L1 ...protein transport within lipid bilayer / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / Elastic fibre formation / MET interacts with TNS proteins / Syndecan interactions / Cell-extracellular matrix interactions / Laminin interactions / Fibronectin matrix formation / Molecules associated with elastic fibres / Signal transduction by L1 / negative regulation of cell projection organization / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / MET activates PTK2 signaling / RAC3 GTPase cycle / integrin alpha3-beta1 complex / integrin alpha5-beta1 complex / integrin alpha7-beta1 complex / integrin alpha10-beta1 complex / integrin alpha11-beta1 complex / positive regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / myoblast fate specification / regulation of inward rectifier potassium channel activity / Basigin interactions / regulation of collagen catabolic process / integrin alpha9-beta1 complex / RAC2 GTPase cycle / cell-cell adhesion mediated by integrin / C-X3-C chemokine binding / cardiac cell fate specification / integrin binding involved in cell-matrix adhesion / ECM proteoglycans / integrin alpha1-beta1 complex / adherens junction maintenance / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / regulation of synapse pruning / hemidesmosome / reactive gliosis / RAC1 GTPase cycle / formation of radial glial scaffolds / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / RHOG GTPase cycle / protein localization to cell junction / CD40 signaling pathway / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / calcium-independent cell-matrix adhesion / integrin alphav-beta1 complex / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Integrin cell surface interactions / basement membrane organization / Cell surface interactions at the vascular wall / GPER1 signaling / myelin sheath abaxonal region / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / cardiac muscle cell myoblast differentiation / positive regulation of integrin activation / bicellular tight junction assembly / tissue homeostasis / germ cell migration / maintenance of postsynaptic specialization structure / leukocyte tethering or rolling / type I transforming growth factor beta receptor binding / cardiac muscle cell differentiation / cell projection organization / integrin activation / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / glycinergic synapse / myoblast fusion / protein localization to membrane / mesodermal cell differentiation / focal adhesion assembly / negative regulation of vascular permeability / axon extension / positive regulation of fibroblast migration / cell migration involved in sprouting angiogenesis / I band / regulation of spontaneous synaptic transmission / heterotypic cell-cell adhesion / myoblast differentiation / integrin complex / positive regulation of cell-substrate adhesion / dendrite morphogenesis / limb development / muscle organ development / negative regulation of Rho protein signal transduction / lamellipodium assembly / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of vasoconstriction / positive regulation of wound healing / sarcomere organization / positive regulation of neuroblast proliferation / negative regulation of fat cell differentiation / SMAD binding / alpha-actinin binding / positive regulation of endocytosis / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of focal adhesion assembly
類似検索 - 分子機能
Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin beta tail domain ...Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain cysteine-rich domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrin domain superfamily / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / FERM central domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH domain / von Willebrand factor A-like domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / EGF-like domain signature 1. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin beta-1 / Fermitin family homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Li, H. / Yang, H. / Sun, K. / Zhang, Z. / Yu, C. / Wei, Z.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural basis of kindlin-mediated integrin recognition and activation
著者: Li, H. / Deng, Y. / Sun, K. / Yang, H. / Liu, J. / Wang, M. / Zhang, Z. / Lin, J. / Wu, C. / Wei, Z. / Yu, C.
履歴
登録2017年6月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.22017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fermitin family homolog 2,Integrin beta-1
B: Fermitin family homolog 2,Integrin beta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,2253
ポリマ－112,1332
非ポリマー921
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4970 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area39010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.866, 75.866, 384.219
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Fermitin family homolog 2,Integrin beta-1 / Kindlin-2 / Pleckstrin homology domain-containing family C member 1 / Fibronectin receptor subunit ...Kindlin-2 / Pleckstrin homology domain-containing family C member 1 / Fibronectin receptor subunit beta / VLA-4 subunit beta


分子量: 56066.676 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 784-798 / 変異: 168-217 deletion, 337-512 deletion / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Beta-integrin tail sequence was fused to the C-terminus of kindlin2
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Fermt2, Plekhc1, Itgb1 / プラスミド: pSUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: Q8CIB5, UniProt: P09055
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.79 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M potassium chloride, 0.05 M HEPES pH 7.5, 35% v/v pentaerythritol propoxylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 34443 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 67.25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.098 / Χ2: 2.621 / Net I/σ(I): 12 / Num. measured all: 139053
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.75-2.84.40.7880.5160.4130.8951.42599.8
2.8-2.854.40.6710.7010.3540.7641.479100
2.85-2.94.20.5270.7220.2820.6021.46699.9
2.9-2.964.30.4830.7570.2570.551.52699.3
2.96-3.034.10.3830.8490.2070.4391.60799.9
3.03-3.14.20.3230.8760.1720.3681.64899.6
3.1-3.174.10.2620.9290.1410.31.87999.7
3.17-3.264.20.2070.9730.110.2362.08199.4
3.26-3.3640.1770.9660.0960.2032.18199.8
3.36-3.463.90.1530.9680.0840.1762.47498.9
3.46-3.593.90.1260.980.0690.1452.77598.7
3.59-3.733.80.1130.9840.0620.133.27598.8
3.73-3.93.70.0980.9860.0550.1143.49698.2
3.9-4.113.60.0840.990.0480.0973.75897.9
4.11-4.363.50.0740.9920.0420.0853.88996.9
4.36-4.73.50.0670.9920.0380.0773.9796.3
4.7-5.173.60.0630.9940.0350.0733.7796.6
5.17-5.923.70.0630.9940.0350.0733.60197.8
5.92-7.464.40.0590.9960.030.0673.60399.3
7.46-5050.0480.9970.0220.0533.48997.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XPZ

5xpz


解像度: 2.75→45.858 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2845 1733 5.05 %
Rwork0.2315 --
obs0.2341 34335 98.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 207.14 Å2 / Biso mean: 74.5935 Å2 / Biso min: 27.57 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→45.858 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6635 0 6 29 6670
Biso mean--77.23 56.69 -
残基数----834
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026787
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4869201
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.021050
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021145
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1382433
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.747-2.82780.39421320.31912680281299
2.8278-2.91910.3141270.307127352862100
2.9191-3.02340.31551680.294126502818100
3.0234-3.14440.33571470.270326992846100
3.1444-3.28750.32771370.253127092846100
3.2875-3.46080.27921510.24952709286099
3.4608-3.67750.30451300.23482670280099
3.6775-3.96130.24771490.22632690283998
3.9613-4.35960.27541540.21712672282697
4.3596-4.98980.25931540.20092657281196
4.9898-6.28410.28191450.22992784292998
6.2841-45.86450.28041390.21082947308698
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8937-0.071-0.74650.9918-0.24553.7469-0.04490.2084-0.0018-0.03750.0098-0.09840.1152-0.0130.05710.3550.0583-0.03080.3376-0.00010.3817.55924.5286-63.6227
21.6609-0.3508-0.19861.58160.24771.1479-0.0488-0.08340.20560.1365-0.0071-0.1818-0.00220.17110.04810.42490.1061-0.10150.3265-0.00160.413617.64398.4483-41.9136
30.2559-0.20180.07930.9102-0.44340.2599-0.5049-1.77680.0919-0.21810.22960.10250.9754-0.33720.14191.57250.02810.18081.797-0.14040.7558-3.302538.832819.5073
41.8552-0.04380.12342.80071.32982.25550.082-0.3043-0.0340.9397-0.42350.52680.5019-0.24920.28840.84040.02750.27020.61290.07660.5304-3.438436.1724-10.6425
50.1020.4863-0.05733.98660.5636-0.13550.0667-0.17070.2895-0.081-0.26670.46510.0037-0.47490.17770.51120.19980.00820.6149-0.07350.5185-7.400511.7361-34.2188
60.7671.06960.28624.17031.33861.00140.0417-0.1064-0.0039-0.2496-0.333-0.32470.042-0.02610.38470.40860.12350.07430.46080.00350.4550.085428.3981-26.6436
72.54030.5725-0.05582.30550.84681.5899-0.10340.00730.21780.2351-0.0456-0.2307-0.06160.44260.07760.6109-0.0009-0.0250.54270.13540.424714.399449.3367-16.4968
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 18 through 310 )A18 - 310
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 311 through 797 )A311 - 797
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 20 through 79 )B20 - 79
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 80 through 310 )B80 - 310
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 311 through 531 )B311 - 531
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 532 through 583 )B532 - 583
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 584 through 797 )B584 - 797

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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