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- PDB-1hbx: Ternary Complex of SAP-1 and SRF with specific SRE DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hbx
タイトルTernary Complex of SAP-1 and SRF with specific SRE DNA
要素
  • 5'-D(*CP*AP*CP*AP*CP*CP*GP*GP*AP*AP*GP*TP*CP* CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*GP*CP*CP*AP*T)-3'
  • 5'-D(*GP*AP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP* GP*GP*AP*CP*TP*TP*CP*CP*GP*GP*TP*G)-3'
  • ETS-DOMAIN PROTEIN ELK-4
  • SERUM RESPONSE FACTOR
キーワードGENE REGULATION / TRANSCRIPTION COMPLEX / SERUM RESPONSE FACTOR / TERNARY COMPLEX FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


serum response element binding / positive regulation of transcription by glucose / bronchus cartilage development / lung smooth muscle development / cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / trachea cartilage development / dorsal aorta morphogenesis / morphogenesis of an epithelial sheet / regulation of smooth muscle cell differentiation / primitive streak formation ...serum response element binding / positive regulation of transcription by glucose / bronchus cartilage development / lung smooth muscle development / cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / trachea cartilage development / dorsal aorta morphogenesis / morphogenesis of an epithelial sheet / regulation of smooth muscle cell differentiation / primitive streak formation / Regulation of NPAS4 gene transcription / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb / primary miRNA binding / epithelial cell-cell adhesion / epithelial structure maintenance / negative regulation of amyloid-beta clearance / skin morphogenesis / cardiac muscle cell myoblast differentiation / trophectodermal cell differentiation / bicellular tight junction assembly / cardiac myofibril assembly / positive regulation of smooth muscle contraction / filopodium assembly / NGF-stimulated transcription / heart trabecula formation / positive thymic T cell selection / axon extension / angiogenesis involved in wound healing / cell migration involved in sprouting angiogenesis / Cardiogenesis / long-term synaptic depression / positive regulation of filopodium assembly / platelet formation / sarcomere organization / megakaryocyte development / muscle cell cellular homeostasis / branching involved in blood vessel morphogenesis / stress fiber assembly / eyelid development in camera-type eye / heart looping / face development / lung morphogenesis / associative learning / thyroid gland development / mesoderm formation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / long-term memory / hematopoietic stem cell differentiation / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / establishment of skin barrier / positive regulation of axon extension / neuron development / erythrocyte development / regulation of cell adhesion / response to hormone / response to cytokine / negative regulation of miRNA transcription / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell migration / thymus development / hippocampus development / cell-matrix adhesion / positive regulation of cell differentiation / RHO GTPases Activate Formins / cellular response to glucose stimulus / chromatin DNA binding / positive regulation of miRNA transcription / platelet activation / histone deacetylase binding / response to toxic substance / neuron migration / sequence-specific double-stranded DNA binding / cellular senescence / heart development / actin cytoskeleton organization / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / response to hypoxia / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MADS SRF-like / : / SRF-like / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box superfamily / SRF-type transcription factor (DNA-binding and dimerisation domain) / MADS-box domain signature. / MADS-box domain profile. / MADS ...MADS SRF-like / : / SRF-like / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box superfamily / SRF-type transcription factor (DNA-binding and dimerisation domain) / MADS-box domain signature. / MADS-box domain profile. / MADS / Ets-domain signature 1. / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Serum response factor / ETS domain-containing protein Elk-4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Hassler, M. / Richmond, T.J.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: The B-Box Dominates Sap-1/Srf Interactions in the Structure of the Ternary Complex
著者: Hassler, M. / Richmond, T.J.
履歴
登録2001年4月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERUM RESPONSE FACTOR
B: SERUM RESPONSE FACTOR
C: 5'-D(*GP*AP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP* GP*GP*AP*CP*TP*TP*CP*CP*GP*GP*TP*G)-3'
D: SERUM RESPONSE FACTOR
E: SERUM RESPONSE FACTOR
F: 5'-D(*GP*AP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP* GP*GP*AP*CP*TP*TP*CP*CP*GP*GP*TP*G)-3'
G: ETS-DOMAIN PROTEIN ELK-4
H: ETS-DOMAIN PROTEIN ELK-4
W: 5'-D(*CP*AP*CP*AP*CP*CP*GP*GP*AP*AP*GP*TP*CP* CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*GP*CP*CP*AP*T)-3'
X: 5'-D(*CP*AP*CP*AP*CP*CP*GP*GP*AP*AP*GP*TP*CP* CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*GP*CP*CP*AP*T)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,09810
ポリマ－109,09810
非ポリマー00
水00
1
A: SERUM RESPONSE FACTOR
B: SERUM RESPONSE FACTOR
C: 5'-D(*GP*AP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP* GP*GP*AP*CP*TP*TP*CP*CP*GP*GP*TP*G)-3'
G: ETS-DOMAIN PROTEIN ELK-4
W: 5'-D(*CP*AP*CP*AP*CP*CP*GP*GP*AP*AP*GP*TP*CP* CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*GP*CP*CP*AP*T)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5495
ポリマ－54,5495
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
D: SERUM RESPONSE FACTOR
E: SERUM RESPONSE FACTOR
F: 5'-D(*GP*AP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP* GP*GP*AP*CP*TP*TP*CP*CP*GP*GP*TP*G)-3'
H: ETS-DOMAIN PROTEIN ELK-4
X: 5'-D(*CP*AP*CP*AP*CP*CP*GP*GP*AP*AP*GP*TP*CP* CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*GP*CP*CP*AP*T)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5495
ポリマ－54,5495
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)142.680, 144.390, 75.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細COMPLEX OF HOMODIMERIC SERUM RESPONSE FACTOR , THEETS-DOMAIN PROTEIN ELK-4 AND THE DOUBLE STRANDED DNA.

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要素

#1: タンパク質
SERUM RESPONSE FACTOR / SRF


分子量: 10300.120 Da / 分子数: 4 / 断片: CORE RESIDUES 132-223 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 遺伝子: SRF (132-223) / プラスミド: PET3A / 遺伝子 (発現宿主): SRF CORE (132-223) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P11831
#2: DNA鎖 5'-D(*GP*AP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP* GP*GP*AP*CP*TP*TP*CP*CP*GP*GP*TP*G)-3'


分子量: 8034.175 Da / 分子数: 2 / 断片: SRE SPECIFIC DNA / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
#3: タンパク質 ETS-DOMAIN PROTEIN ELK-4 / SERUM RESPONSE FACTOR ACCESSORY PROTEIN 1 / SAP-1


分子量: 17973.408 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-156 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 遺伝子: SAP-1 (1-156) / プラスミド: PET3A / 遺伝子 (発現宿主): SAP-1 (1-156) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P28324
#4: DNA鎖 5'-D(*CP*AP*CP*AP*CP*CP*GP*GP*AP*AP*GP*TP*CP* CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*GP*CP*CP*AP*T)-3'


分子量: 7941.145 Da / 分子数: 2 / 断片: SRE SPECIFIC DNA / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.8 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: PEG 1500, NH4NO3, BIS-TRIS BUFFER, DTT, pH 6.50
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 6.8 / PH range high: 6.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12.5 mg/mlprotein1dropternary complex
28-10 %PEG15001drop
325 mMBis-Tris1drop
450 mM1dropNH4NO3
50.5 mMdithiothreitol1drop
616-20 %PEG15001reservoir
750 mMBis-Tris1reservoir
8100 mM1reservoirNH4NO3
91.0 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.9326
検出器タイプ: ADSC Q4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9326 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→51 Å / Num. obs: 31747 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 84.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 30.4
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.583 / Mean I/σ(I) obs: 1.98 / % possible all: 96.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SRS, 1BC7

1srs

1bc7


解像度: 3.15→51 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: REFINED ALSO WITH REFMAC BY MURSHUDOV, VAGIN, DODSON
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 2735 10 %RANDOM
Rwork0.252 ---
obs0.252 27520 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.37 Å2 / ksol: 0.25 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 83.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.86 Å20 Å20 Å2
2---3.85 Å20 Å2
3----4.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.43 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4562 2120 0 0 6682
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.426 450 10 %
Rwork0.369 4020 -
obs--98.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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